Splot immunoglobulinowy

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania

Splot immunoglobulinowy, fałd immunoglobulinowy lub domena immunoglobulinowa (domena Ig) – struktura białkowa charakterystyczna dla cząsteczek z nadrodziny immunoglobulin, składającą się z dwóch równoległych harmonijek beta. Wyróżnia się 4 typy domen immunoglobulinowych:

PMID (ang. PubMed Identifier, PubMed Unique Identifier) – unikatowy identyfikator przypisany do każdego artykułu naukowego bazy PubMed.Nadrodzina immunoglobulin (synonim: białka immunoglobulinopodobne, ang. immunoglobulin superfamily, IgSF) – grupa białek wyodrębniona na podstawie istnienia w ich strukturze tzw. splotu immunoglobulinowego. Większość członków tej rodziny to białka o masie cząsteczkowej 70-100 kDa. Nadrodzina immunoglobulin jest uznawana za największą grupę białek o podobnej budowie. Na podstawie analizy genomu człowieka zidentyfikowano 756 genów, których produkty białkowe zawierają domenę immunoglobulinową . Białka immunoglobulinopodobne spotykane są również u bakterii, a ich analiza wskazuje, że pochodzą one od genów eukariotycznych i zostały nabyte w trakcie ewolucji na drodze poziomego transferu genów .
  • domeny IgV (znane także jako domeny V lub domeny części zmiennych) – mają największe rozmiary, a typowym przykładem są domeny części zmiennych przeciwciał. Jedna z beta-harmonijek beta ma 4, a druga 5 pasm.
  • domeny IgC (znane także jako domeny C lub domeny części stałych) – mają mniejsze rozmiary, niż domeny V i budowę charakterystyczną dla domen Ig znajdujących się w częściach stałych przeciwciał. W obydwu harmonijkach beta znajdują się po 4 pasma aminokwasowe. Takie klasyczne domeny IgC nazywa się domenami IgC1. Do domen IgC zalicza się też domeny o charakterze IgV, ale rozmiarach porównywalnych z klasycznymi domenami IgC1. Noszą one nazwę doment IgC2.
  • domeny IgI (z ang. intermediate) – mają cechy nie pozwalające zaklasyfikować ich do żadnej z powyższych grup.
  • Całość, niezależnie od rodzaju domeny, jest stabilizowana przez mostki dwusiarczkowe, a w skład struktury wchodzi 60-100 aminokwasów.

    Struktura drugorzędowa białka – jeden z poziomów organizacji cząsteczki białka, który opisuje jej budowę. Określa się tu sposób przestrzennego ułożenia łańcuchów polipeptydowych białek na skutek powstawania wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych przede wszystkim między atomami tlenu grup amidowych i atomami wodoru innych grup amidowych. Łańcuchy polipeptydowe białek mogą układać się w kształt:Harmonijka beta (beta-kartka) – jedna z możliwych struktur drugorzędowych białka (inną jest helisa alfa). Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym przypomina wyglądem kartkę papieru pofałdowaną w harmonijkę. Kształt harmonijki beta stabilizowany jest poprzez wiązania wodorowe występujące pomiędzy sąsiednimi łańcuchami – beta nićmi. Beta nić jest to prawie całkowicie rozciągnięty fragment polipeptydu, zwykle o długości 5-10 aminokwasów. Występują harmonijki beta: równoległe, antyrównoległe i mieszane. Struktury te (w odróżnieniu od helis alfa zbudowanych z jednej ciągłej sekwencji) składają się z oddzielnych fragmentów łańcucha (nici beta) czasem znacznie od siebie oddalonych w sensie struktury pierwszorzędowej.

    Zobacz też[ | edytuj kod]

  • Przeciwciało
  • Białko
  • Przypisy[ | edytuj kod]

    1. P. Bork, L. Holm, C. Sander. The immunoglobulin fold. Structural classification, sequence patterns and common core.. „J Mol Biol”. 242 (4), s. 309-20, Sep 1994. DOI: 10.1006/jmbi.1994.1582. PMID: 7932691. 
    2. Peter Sonderger: Ig Superfamily Molecules in the Nervous System. CRC Press, 2004, s. 3. ISBN 978-0-203-30369-6.
    3. Y. Harpaz, C. Chothia. Many of the immunoglobulin superfamily domains in cell adhesion molecules and surface receptors belong to a new structural set which is close to that containing variable domains.. „J Mol Biol”. 238 (4), s. 528-39, May 1994. DOI: 10.1006/jmbi.1994.1312. PMID: 8176743. 
    DOI (ang. digital object identifier – cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego) – identyfikator dokumentu elektronicznego, który w odróżnieniu od identyfikatorów URL nie zależy od fizycznej lokalizacji dokumentu, lecz jest do niego na stałe przypisany.Białka – wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln Daltonów) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się przy udziale specjalnych organelli komórkowych zwanych rybosomami.




    Reklama