Proteazy cysteinowe

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Mechanizm hydrolizy wiązania peptydowego katalizowanej przez grupę tiolową i histydynowy pierścień imidazolowy proteazy cysteinowej

Proteazy cysteinowe (proteazy tiolowe) – grupa proteaz zawierająca w centrum aktywnym grupę tiolową (−SH) cysteiny.

Tiole, tioalkohole (ze starogreckiego: θεῖον (theion) - siarka; dawniej merkaptany; z łac. mercurius captans - wiążący rtęć) to grupa związków organicznych, odpowiedników alkoholi, w których atom tlenu grupy hydroksylowej został zastąpiony atomem siarki. Do tioli należą m.in.Cysteina (skrót: Cys) – organiczny związek chemiczny z grupy endogennych aminokwasów kodowanych, wchodzi w skład wielu białek. Wraz z homocysteiną i metioniną tworzy grupę aminokwasów siarkowych (cysteina jest najprostszym z nich).

Przykłady: ketapsyny II, B, H, L oraz kaspazy.

Imidazol (1,3-diazol) – organiczny związek heterocykliczny, o charakterze aromatycznym. Imidazol zaliczany jest do grupy alkaloidów, substancje zawierające w swej strukturze pierścień imidazolowy są rozpowszechnione w przyrodzie, wiele z nich ma istotne funkcje biologiczne. Przykładem może być aminokwas białkowy histydyna a także aminy biogenne takie jak histamina. Ponadto wiele leków o charakterze przeciwgrzybicznym (np nitroimidazol) zawiera ugrupowanie imidazolowe. Izomerem imidazolu jest pirazol (1,2-diazol).Wiązanie peptydowe - umowna nazwa wiązania amidowego występującego między aminokwasami peptydów i białek. Wiązanie peptydowe łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu.

Bibliografia[ | edytuj kod]

  • Edward Bańkowski: Biochemia – podręcznik dla studentów uczelni medycznych. Wrocław: Elsevier Urban & Partner, 2009. ISBN 978-83-7609-041-2.
  • Histydyna, (łac. Histidinum; His, H) – organiczny związek chemiczny, jeden z 20 aminokwasów biogennych. Ze względu na budowę cząsteczki histydyna zaliczana jest zarówno do aminokwasów zasadowych, gdyż jej łańcuch boczny zawiera 2 atomy azotu, jak i aromatycznych, ze względu na obecność aromatycznego pierścienia imidazolowego. Trzeciorzędowy atom azotu w łańcuchu bocznym tego aminokwasu stosunkowo łatwo tworzy wiązanie koordynacyjne z kationami metali w metaloproteinach. W środowisku wodnym pierścień imidazolowy łatwo ulega prototautomerii iminowo−enaminowej. Pierścień histydyny jest więc użytecznym donorem i akceptorem jonu wodorowego, dlatego histydyna jest często obecna jako kluczowy aminokwas w centrach aktywnych wielu enzymów. Histydyna jest kodowana przez kodony CAU i CAC w procesie translacji białka.Proteazy, enzymy proteolityczne (EC 3.4) – podklasa enzymów z klasy hydrolaz katalizująca proteolizę oraz w większości przypadków hydrolizę wiązania estrowego.




    Reklama