Konwertaza angiotensyny

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania

ACE (ang. Angiotensin-Converting Enzyme) – glikoproteina, enzym z grupy egzopeptydaz, występuje w płucach. Katalizuje odszczepienie C-końcowego dipeptydu od dekapeptydu angiotensyny I, dając oktapeptyd angiotensynę II. Inhibitorami tego enzymu są głównie nonapeptydowe analogi angiotensyny I. Konwertaza angiotensyny rozkłada również bradykininę, będącą silnym czynnikiem rozszerzającym naczynia. Tak więc enzym ten podwyższa ciśnienie tętnicze w dwojaki sposób.

Angiotensyna – hormon peptydowy wchodzący w skład układu hormonalnego RAA, którego zadaniem jest kontrola stężenia jonów sodowych i potasowych w organizmie. Angiotensyny stymulują wydzielanie mineralokortykosteroidu aldosteronu.Inhibitory konwertazy angiotensyny (ang. Angiotensin Converting Enzyme Inhibitors, ACEI) – grupa leków stosowanych w terapii nadciśnienia tętniczego, niewydolności serca, choroby niedokrwiennej serca, cukrzycowej chorobie nerek i nefropatii nadciśnieniowej oraz cukrzycy i zespołu metabolicznego. Pierwszym ACEI wprowadzonym na rynek był kaptopryl. Od tego czasu w terapii znalazło miejsce kilkunastu przedstawicieli tej grupy. Mechanizm ich działania polega na hamowaniu aktywności enzymu konwertującego angiotensynę, a przez to wykazują działanie hipotensyjne, nefroprotekcyjne (hamują białkomocz i postęp niewydolności nerek), przeciwmiażdżycowe. Najczęstszym efektem ubocznym jest kaszel, rzadziej występują: niedociśnienie, hiperkaliemia, niewydolność nerek, obrzęk naczynioruchowy. ACEI są przeciwwskazane u kobiet w ciąży z uwagi na ich teratogenne działanie (kategoria D).
  • Nazwa: Angiotensin-converting enzyme
  • Symbol: ACE, ACE1, CD 143, kininaza II
  • Numer EC: 3.4.15.1
  • Chromosom: 17
  • Główną funkcją konwertazy angiotensyny jest katalizowanie reakcji przemiany angiotensyny I w angiotensynę II.

    Bradykinina to peptydowy hormon tkankowy. W sensie chemicznym jest to oligopeptyd zbudowany z 9 aminokwasów. W organizmie powstaje przez działanie proteaz, znajdujących się m.in. w pocie, ślinie i wydzielinach gruczołów wydzielania zewnętrznego. W osoczu występuje jego prekursor - bradykininogen, będący proenzymem, czyli nieaktywną fizjologicznie substancją, z której enzym powstaje w drodze odszczeniepia fragmentu, gdy dotrze do miejsca zapotrzebowania. Pod wpływem lokalnie uwalnianej kalikreiny tkankowej bradykininogen zmienia się w lizylobradykininę, która następnie za sprawą enzymu konwertującego przechodzi w aktywną bradikininę.Glikoproteiny – białka zawierające związane kowalencyjnie, z reguły liczne, oligosacharydy o łańcuchu prostym, czasem rozgałęzionym, złożonym zwykle z 2-10 reszt monosacharydu (z reguły są zbudowane z N-acetyloheksozaminy, galaktozy lub mannozy, a rzadziej z glukozy). Dołączanie sacharydów następuje po pełnej syntezie łańcucha polipeptydowego w ramach tzw. modyfikacji potranslacyjnej (glikozylacja jest najpowszechniejszą formą modyfikacji potranslacyjnej). Glikoproteiny są szeroko rozpowszechnione u roślin i zwierząt, gdzie stanowią składniki cieczy ustrojowych i białek błonowych. Głównymi przedstawicielami są liczne enzymy (np. hydrolaza acetylocholiny, glukoamylaza), hormony białkowe, białka surowicy (α-glikoproteina plazmy krwi), wszystkie przeciwciała i substancje grupowe krwi. Zawartość sacharydów w glikoproteinach waha się w granicach od 3% (albumina jaja) do 50% (albumina gruczołu podszczękowego). Podstawowa funkcja glikoprotein to ochrona przed proteolizą oraz zlepianie i "smarowanie" powierzchni faz. Są one również odpowiedzialne za rozpoznawanie ciał obcych (przeciwciała) oraz własnych specyficznie pasujących elementów, np. znamię słupka i powierzchnia pyłku u roślin, szczepy bakterii Rhizobium i powierzchnia korzenia (lektyny). Stanowią też podstawowy składnik substancji grupowych krwi oraz licznych receptorów występujących na powierzchni komórki.

    Zobacz też[ | edytuj kod]

  • angiotensyna
  • bradykinina
  • inhibitory ACE
  • Bibliografia[ | edytuj kod]

  • Biochemia Harpera. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2002, s. 718–719. ISBN 83-200-2695-4.




  • Reklama