Koniec C

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Wzór strukturalny tetrapeptydu Val-Gly-Ser-Ala
(kolor zielony: N-końcowa reszta aminowa
kolor niebieski: C-końcowa reszta karboksylowa)

Koniec C, koniec karboksylowy (żargonowo: C-koniec) – koniec łańcucha polipeptydowego zawierający grupę karboksylową (COO
). Na drugim końcu łańcucha, nazywanym końcem N lub końcem aminowym, znajduje się grupa aminowa (NH
2
lub NH+
3
). Wyróżnianie końców łańcucha polipeptydowego określa ich kierunek. Aminokwasy występujące w łańcuchu zwyczajowo numeruje się, zaczynając od końca aminowego.

Glicyna (skróty: G, Gly; łac. Acidum aminoaceticum) – organiczny związek chemiczny, najprostszy spośród 20 standardowych aminokwasów biogennych, jedyny niebędący czynny optycznie. Za jej pojawienie się w łańcuchu polipeptydowym odpowiada obecność kodonów GGU, GGC, GGA lub GGG w łańcuchu mRNA.Koniec N, koniec aminowy (żargonowo: N-koniec) – koniec polipeptydowego łańcucha zawierający grupą aminową (−NH 2 lub −NH+ 3). Na drugim końcu łańcucha, nazywanym końcem C lub końcem karboksylowym, znajduje się grupa karboksylowa (−COO–). Wyróżnianie końców łańcucha polipeptydowego określa ich kierunek. Aminokwasy występujące w łańcuchu zwyczajowo numeruje się, zaczynając od końca aminowego.

Koniec C białek błonowych może się znajdować po wewnętrznej lub zewnętrznej stronie błony komórkowej. W C-końcowych odcinkach tych białek dochodzić może do modyfikacji potranslacyjnych. W miejscach tych doczepiany jest glikozylofosfatydyloinozytol, umożliwiający kotwiczenie ich w błonach.

Modyfikacja potranslacyjna – modyfikacja białka po jego translacji. Wpływa ona na jego właściwości chemiczne i fizyczne, stabilność i aktywność, a zatem na jego funkcjowanie. Białka błonowe to białka związane ze strukturą błony biologicznej. W tych błonach białka pełnią rozliczne funkcje niezbędne dla prawidłowego funkcjonowania komórki. Występują m.in. w roli:

Przypisy[ | edytuj kod]

  1. Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology. Richard Cammack, Teresa Atwood, Peter Campbell, Howard Parish, Anthony Smith, Frank Vella, John Stirling (redaktorzy). New York: Oxford University Press, 2006. ISBN 0-19-852917-1.
  2. Thomas D. Pollard, William C. Earnshaw: Cell Biology. Wyd. 2. Saunders, 2007, s. 928. ISBN 1-4160-2255-4.
Seryna (kwas α-amino-β-hydroksypropionowy, skróty: Ser lub S) – organiczny związek chemiczny, endogenny aminokwas kodowany (biogenny), wchodzi w skład białek, takich, jak np. kazeina w mleku czy fibroina jedwabiu. Jest obojętna elektrycznie. Niezbędna w diecie człowieka, pełni ważną funkcję w trawieniu białek jako składnik proteaz serynowych. Dekarboksylacja seryny prowadzi do powstania kolaminy.Walina (nazwa skrótowa Val, V) - organiczny związek chemiczny, aminokwas egzogenny, kodowany przez kodony GUU, GUC, GUA oraz GUG. Jest aminokwasem niepolarnym o alifatycznym, rozgałęzionym łańcuchu bocznym -CH-(CH3)2.




Warto wiedzieć że... beta

Białka – wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln Daltonów) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się przy udziale specjalnych organelli komórkowych zwanych rybosomami.
Aminokwasy – organiczne związki chemiczne zawierające zasadową grupę aminową -NH2 oraz kwasową grupę karboksylową -COOH lub – w ujęciu ogólniejszym – dowolną grupę kwasową, np. sulfonową -SO3H. Aminokwasy są tzw. solami wewnętrznymi (amfolitami).
Grupa karboksylowa – jedna z podstawowych organicznych grup funkcyjnych o wzorze –COOH. Charakterystyczna dla wszystkich kwasów karboksylowych. Ma charakter kwasowy, a kwasowość zależy od reszty węglowodorowej. Grupa ta jest jedną z dwóch grup funkcyjnych aminokwasów.

Reklama