Inhibitory proteaz

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania

Inhibitory proteaz – występujące w naturze bądź syntetyczne substancje hamujące aktywność enzymów proteolitycznych. Wyróżnia się wśród nich inhibitory specyficzne, powodujące inhibicję określonych proteaz lub typów proteaz, a także niespecyficzne. Mogą one mieć charakter białkowy lub niebiałkowy. I.p. stosowane są m.in. jako narzędzia badawcze w enzymologii oraz jako środki terapeutyczne w medycynie.

Inhibicja – zmniejszanie szybkości reakcji chemicznej spowodowane dodatkiem substancji (inhibitora) wpływającej na stężenie reagentów, katalizatora lub produktu pośredniego. Fluorek fenylometylosulfonylu (PMSF) – organiczny związek chemiczny z grupy halogenków sulfonylowych, S-fluorowa pochodna kwasu fenylometylosulfonowego (PhCH2SO3H).

Przykładowe inhibitory proteaz używane w praktyce laboratoryjnej w badaniach nad charakterystyką enzymów:

Proteazy, enzymy proteolityczne (EC 3.4) – podklasa enzymów z klasy hydrolaz katalizująca proteolizę oraz w większości przypadków hydrolizę wiązania estrowego.
  • Inhibitory proteaz serynowych:
  • PMSF
  • chymostatyna
  • leupeptyna
  • antypaina
  • Inhibitory proteaz tiolowych:
  • NEM
  • pCMB
  • Inhibitory metaloproteaz:
  • EDTA
  • 1,10-fenantrolina
  • Inhibitory proteaz aspartylowych:
  • pepstatyna A




  • Reklama