• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Histydyna



    Podstrony: [1] 2 [3]
    Przeczytaj także...
    Miejsce aktywne, centrum aktywne, centrum katalityczne – część cząsteczki, która jest bezpośrednio zaangażowana w reakcji chemicznej. W przypadku prostych cząsteczek, takich jak np. kwasy nieorganiczne w reakcję zaangażowana jest cała cząsteczka. W przypadku dużych i złożonych cząsteczek, takich jak np. enzymy, polimery syntetyczne i niektóre rozbudowane związki metaloorganiczne, tylko niewielka część cząsteczki jest rzeczywiście zaangażowana w reakcję, a jej reszta pozostaje praktycznie bierna.Aminokwasy biogenne (białkowe) – aminokwasy, które łącząc się ze sobą wiązaniem peptydowym wchodzą w skład białek. Ze względu na położenie grupy aminowej względem karboksylowej należą do tak zwanych α-aminokwasów, czyli obie te grupy połączone są z atomem węgla α cząsteczki aminokwasu. Z wyjątkiem achiralnej glicyny są to związki optycznie czynne o konfiguracji L, czyli mające grupę aminową po lewej stronie łańcucha głównego w projekcji Fischera.
    Właściwości chemiczne[ | edytuj kod]

    Iminowy atom azotu w łańcuchu bocznym tego aminokwasu stosunkowo łatwo tworzy wiązanie koordynacyjne z kationami metali w metaloproteinach. W środowisku wodnym pierścień imidazolowy ulega tautomerii iminowoenaminowej:

    Tautomeria histydyny

    Ponadto w środowisku fizjologicznym pierścień imidazolowy jest częściowo protonowany (pKa ≈ 6) i może służyć zarówno jako katalizator zasadowy (nieprotonowany nukleofilowy atom azotu jest akceptorem jonu wodorowego), jak i katalizator kwasowy (protonowany atom azotu jest donorem H). W efekcie histydyna jest często obecna jako kluczowy aminokwas w centrach aktywnych wielu enzymów.

    Dekarboksylacja (inaczej dekarboksylowanie) – reakcja chemiczna, w której dochodzi do usunięcia grupy karboksylowej z kwasów karboksylowych lub ich soli i estrów. W wyniku tej reakcji następuje zazwyczaj wydzielenie dwutlenku węgla. W organizmie jest wywoływana najczęściej poprzez działanie enzymów.Enaminy – aminy, w których grupa aminowa (NR/3; R = grupa alkilowa lub atom wodoru) jest przyłączona bezpośrednio do atomu węgla połączonego podwójnym wiązaniem z innym atomem węgla.

    W reakcji dekarboksylacji w obecności fosforanu pirydoksalu powstaje histamina:

    Dekarboksylacja histydyny

    Występowanie w białkach[ | edytuj kod]

    Hemoglobina w formie utlenowanej i nieutlenowanej. Na fioletowo zaznaczono grupy hemowe i histydyny proksymalne
    Triada katalityczna chymotrypsyny
    Pierścienie imidazolowe trzech histydyn koordynują kation Zn w anhydrazie węglanowej
  • Hemoglobina
  • Każdy z czterech kationów żelaza Fe obecnych w cząsteczce hemoglobiny znajduje się wewnątrz niemal całkowicie płaskiej struktury protoporfiryny IX tworząc prostetyczną grupę hemową. Kation Fe jest w grupie hemowej koordynowany przez 4 atomy azotu protoporfiryny. W formie nieutlenowanej piąte wiązanie koordynacyjne jonu żelaza (prostopadle do płaszczyzny grupy hemowej) tworzy tzw. histydyna proksymalna, a szóste miejsce koordynacyjne, po drugiej stronie płaszczyzny jest puste (formie utlenowanej miejsce to zajmuje cząsteczka tlenu O2). Po przeciwnej stronie płaszczyzny niż histydyna proksymalna znajduje się tzw. histydyna dystalna. Nie jest ona związana z grupą prostetyczną jednak odgrywa ważną rolę. Histydyna dystalna zabezpiecza jony żelaza grup hemowych sąsiednich cząsteczek hemoglobiny, aby nie doszło do kontaktu między nimi, chroni jon żelaza przed utlenieniem, gdyż forma utleniona (methemoglobina) nie jest zdolna do skutecznego transportu tlenu. Ponadto histydyna dystalna utrudnia wiązanie się tlenku węgla (CO) do kationu żelaza, co jest szczególnie ważne, gdyż powinowactwo grupy hemowej do czadu jest znacznie wyższe niż do tlenu, a wiązanie CO jest praktycznie nieodwracalne.
  • Triady katalityczne
  • Histydyna wchodzi w skład triady katalitycznej wielu enzymów Asp••••His••••Ser Przykłady: karboksypeptydazy II: Asp 338 – His 397 – Ser 146 subtylizyny: Asp 32 – His 64 – Ser 221 trypsyny: Asp 102 – His 57 – Ser 195 chymotrypsyny: Asp 102 – His 57 – Ser 195
  • Proteazy cysteinowe
  • W proteazach cysteinowych cysteina aktywowana jest przez histydynę podobnie jak enzymach z rodziny chymotrypsyny seryna. Np. papaina His••••Cys
  • Anhydraza węglanowa
  • Metaloproteina, której miejscem aktywnym jest kation cynku Zn koordynowany przez atomy azotu trzech pierścieni imidazolowych histydyny. (His)3••••Zn
    Adenina (gr. ἀδήν aden – gruczoł), 6-aminopuryna – organiczny związek chemiczny z grupy puryn, jedna z pięciu zasad azotowych, wchodzących w skład podstawowych nukleotydów kwasów nukleinowych (DNA i RNA). W dwuniciowych kwasach nukleinowych adenina tworzy parę komplementarną z tyminą lub uracylem za pomocą dwóch wiązań wodorowych.Fosforan pirydoksalu – organiczny związek chemiczny, aktywna forma witaminy B6. W organizmie pełni funkcję koenzymu niezbędnego do działania enzymów odpowiedzialnych za metabolizm aminokwasów (aminotransferaz i dekarboksylaz). Podczas transaminacji jest przekształcany w fosforan pirydoksaminy.


    Podstrony: [1] 2 [3]



    w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Warto wiedzieć że... beta

    Azot (N, łac. nitrogenium) – pierwiastek chemiczny o liczbie atomowej 7, niemetal z grupy 15 (azotowców) układu okresowego. Stabilnymi izotopami azotu są N i N. Azot w stanie wolnym występuje w postaci dwuatomowej cząsteczki N2. W cząsteczce tej dwa atomy tego pierwiastka są połączone ze sobą wiązaniem potrójnym. Azot jest podstawowym składnikiem powietrza (78,09% objętości), a jego zawartość w litosferze Ziemi wynosi 50 ppm. Wchodzi w skład wielu związków, takich jak: amoniak, kwas azotowy, azotyny oraz wielu ważnych związków organicznych (kwasy nukleinowe, białka, alkaloidy i wiele innych). Azot w fazie stałej występuje w sześciu odmianach alotropowych nazwanych od kolejnych liter greckich (α, β, γ, δ, ε, ζ). Najnowsze badania wykazują prawdopodobne istnienie kolejnych dwóch odmian (η, θ).
    Utlenianie – reakcja chemiczna, w której atom przechodzi z niższego na wyższy stopień utlenienia (co jest równoważne z oddaniem elektronów).
    Methemoglobina, MetHb – utleniona hemoglobina powstała w wyniku nieodwracalnej reakcji przyłączania tlenu, co związane jest ze zmianą stopnia utlenienia żelaza wchodzącego w skład hemoglobiny z II na III. Jon żelaza jest związany z heminą. Nie posiada zdolności przenoszenia tlenu.
    Jon wodorowy – kation (jon dodatni) utworzony z atomu wodoru, poprzez oderwanie jego jednego elektronu. Praktycznie biorąc jon wodorowy jest po prostu wolnym protonem. W zapisach przebiegu reakcji chemicznych zapisuje się go jako: H.
    Kodon (triplet) – jednostka w sekwencji DNA składająca się z trzech nukleotydów kodujących określony aminokwas. Istnieją 64 kodony określające 20 aminokwasów. Wyjątek stanowią cztery kodony: kodon AUG, który inicjuje translację (kodon Start), oraz kodony "UAG", "UGA" i "UAA", które są sygnałami do zakończenia translacji (kodon Stop).
    Chymotrypsyna - proteolityczny enzym trawienny, produkowany przez trzustkę (jako proenzym chymotrypsynogen) i wchodzący w skład soku trzustkowego. Zostaje uczynniony przez trypsynę. Wykazuje maksimum aktywności przy pH 8-9. Od trypsyny odróżnia go to, że nie powoduje krzepnięcia krwi.
    Żelazo (Fe, łac. ferrum) – metal z VIII grupy pobocznej o dużym znaczeniu gospodarczym, znane od czasów starożytnych.

    Reklama

    Czas generowania strony: 0.79 sek.