Heksokinaza

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Ludzka heksokinaza (dimer)

Heksokinaza (EC 2.7.1.1) – enzym z klasy transferaz katalizujący fosforylację D-heksoz do ich 6-fosforanów. Jej substratem może być glukoza, fruktoza, mannoza, sorbitol lub glukozamina. Fosforylacja glukozy do glukozo-6-fosforanu z wykorzystaniem heksokinazy jest pierwszą reakcją glikolizy. Jej Km wynosi 0,05 mmol/l. Jest to reakcja fizjologicznie nieodwracalna.

Glukozo-6-fosforan – organiczny związek chemiczny z grupy aldoz, pochodna glukozy ufosforylowana w pozycji 6. Występuje powszechnie w organizmach żywych.Izomeraza glukozo-6-fosforanowa (EC 5.3.1.9), w skrócie PGI, jest enzymem z klasy izomeraz. Katalizuje reakcję przemiany glukozo-6-fosforanu do fruktozo-6-fosforanu. Bierze udział w glikolizie.

Heksokinaza występuje w wielu formach izoenzymatycznych. Jedna z nich, nosząca nazwę glukokinaza, występuje w wątrobie i znacząco różni się od innych postaci tego enzymu; jest ona specyficzna dla glukozy i ma znacznie wyższą wartość Km wynoszącą 10 mmol/l.

Reakcja[ | edytuj kod]

Glukoza + ATPglukozo-6-fosforan + ADP

Glukoza (dokładniej: D-glukoza) – organiczny związek chemiczny, monosacharyd (cukier prosty) z grupy aldoheksoz. Jest białym, drobnokrystalicznym ciałem stałym, z roztworów wodnych łatwo krystalizuje jako monohydrat. Jest bardzo dobrze rozpuszczalna w wodzie (nie zmienia pH roztworu). Ma słodki smak, nieco mniej intensywny od sacharozy.Stała Michaelisa (Km) – takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji. Stała ta jest wyrażana w molach na dm³ i określa powinowactwo enzymu do substratu: im jest mniejsza, tym powinowactwo jest większe, natomiast duża wartość tej stałej mówi o małym powinowactwie enzymu do substratu.


Podstrony: 1 [2] [3]




Warto wiedzieć że... beta

Glukozamina (łac. Glucosaminum) – organiczny związek chemiczny pochodzenia naturalnego. Przypuszczano, że przyczynia się ona do odbudowy chrząstki stawowej i może wywierać wpływ na zmniejszanie odczuwania bólu oraz sprawniejsze funkcjonowanie stawów. Preparaty siarczanu glukozaminy wykorzystywane są przy wspomaganiu leczenia choroby zwyrodnieniowej stawów. W roku 2001 opublikowano badanie wskazujące, że lecznicze działanie glukozaminy nie jest pewne. Metaanaliza opublikowana w 2010 roku stwierdza, że w porównaniu z placebo, glukozamina, a także chondroityna i ich połączenie nie zmniejszają bólu stawów i nie mają wpływu na zwężenie szpary stawowej. We wnioskach z badania zaleca się odstąpienie od refundacji leczenia glukozoaminą i zaprzestanie przepisywania tego związku przez lekarzy.
Sprzężenie zwrotne (ang. feedback) – oddziaływanie sygnałów stanu końcowego (wyjściowego) procesu (systemu, układu), na jego sygnały referencyjne (wejściowe). Polega na otrzymywaniu przez układ informacji o własnym działaniu (o wartości wyjściowej). Ponieważ matematycznym, jednoznacznym opisem bloku gałęzi zwrotnej jest transmitancja to informacja ta może być modyfikowana przez transmitancję bloku gałęzi zwrotnej.
Numer EC – numer przypisany każdemu enzymowi według zasad klasyfikacji opracowanej w 1984 roku przez Komitet Nazewnictwa (ang. Nomenclature Committee) Międzynarodowej Unii Biochemii i Biologii Molekularnej (ang. International Union of Biochemistry). Numery EC Enzyme Commission (Komisja Enzymatyczna) lub Enzyme Catalogue dzielą wszystkie enzymy na sześć głównych grup ze względu na typ katalizowanej reakcji. Komisja Enzymatyczna przypisała każdemu enzymowi zarekomendowaną nazwę i czteroczęściowy rozróżnialny numer o strukturze XX.XX.XX.XX
Glukokinaza – enzym (EC 2.7.1.2) katalizujący reakcję fosforylowania glukozy do glukozo-6-fosforanu. Glukokinaza występuje w komórkach wątroby, trzustki, przewodu pokarmowego i mózgu u człowieka oraz większości kręgowców. W każdym z tych organów odgrywa ona istotną role w regulacji metabolizmu węglowodanów. W odpowiedzi na zmiany stężenia glukozy, glukokinaza decyduje o przebiegu metabolizmu komórki. Aby katalizować fosforylację glukozy wymagane jest jej odpowiednio wysokie stężenie, ponieważ Km glukokinazy jest około 100 razy wyższa niż w przypadku heksokinaz. Ufosforylowana glukoza, w przeciwieństwie do nieufosforylowanej, nie może swobodnie opuścić komórki.
Izoenzymy (izozymy) - homologiczne enzymy w obrębie danego organizmu, które katalizują tę samą reakcję, ale różnią się nieznacznie strukturą, wartościami Km i Vmax oraz właściwościami regulacyjnymi. Izoenzymy ulegają ekspresji w różnych tkankach lub organellach w różnych stadiach rozwojowych. Są kodowane przez geny zajmujące różne loci, które zwykle powstają w wyniku duplikacji genu i dywergencji. Izoenzymy można często odróżnić od siebie na podstawie właściwości biochemicznych, takich jak ruchliwość elektroforetyczna.
Adenozyno-5′-trifosforan (adenozynotrójfosforan, ATP) – organiczny związek chemiczny, nukleotyd adeninowy zbudowany z grupy trójfosforanowej przyłączonej w pozycji 5′ cząsteczki adenozyny, tworząc bezwodnik kwasu fosforowego. Odgrywa on ważną rolę w biologii komórki jako wielofunkcyjny koenzym i molekularna jednostka w wewnątrzkomórkowym transporcie energii. Stanowi nośnik energii chemicznej, używanej w metabolizmie komórki. Powstaje jako magazyn energii w procesach fotosyntezy i oddychania komórkowego. Zużywają go liczne enzymy, a zgromadzona w nim energia służy do przeprowadzania różnorodnych procesów, jak biosyntezy, ruchu i podziału komórki. Tworzy się z adenozyno-5′-difosforanu, a przekazując swą energię dalej, powraca do formy ADP lub adenozyno-5′-monofosforanu (AMP). Cykl ten zachodzi bezustannie w organizmach żywych. Człowiek każdego dnia przekształca ilość ATP porównywalną z masą swego ciała.
Transferazy (EC 2) – klasa enzymów katalizujących reakcję przeniesienia grupy chemicznej (np. tiolowej (-SH), aminowej (-NH2), metylowej (-CH3) czy fosforanowej (-OPO3H2)) lub atomu z jednej cząsteczki (donora) na drugą (akceptora), co można zobrazować: AB + C → A + BC.

Reklama