Fibronektyna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Struktura fibronektyny 1

Fibronektyna, FNglikoproteina występująca w macierzy pozakomórkowej.

Fibryna (włóknik) – białko proste, białko fibrylarne (o długich, nitkowatych cząsteczkach tworzących włókna), wytrącające się z osocza krwi podczas procesu krzepnięcia krwi. Tworzy rusztowanie skrzepu krwi. Powstaje z fibrynogenu w wyniku działania trombiny.Integryny, receptory integrynowe (ang. integrins) – glikoproteiny komórek zwierzęcych zaliczane do białek adhezyjnych (adhezyn). Współdziałają z innymi receptorami błonowymi (w tym przede wszystkim receptorami chemokin), umożliwiają agregację komórek oraz ich ukierunkowaną migrację, np. w procesie embriogenezy czy odpowiedzi immunologicznej organizmu. Komórki regulują swe właściwości adhezyjne poprzez ekspresję któregoś z około 21 rodzajów integryn.

Fibronektyny regulują oddziaływania komórka–macierz przez interakcje z integrynami. Oddziałując z receptorem integrynowym, rozpoczynają kaskadę zdarzeń, której wynikiem jest przekaz sygnałów ze środowiska zewnętrznego do wnętrza komórki. Biorą udział w adhezji, proliferacji, rozpłaszczaniu i migracji komórek, procesach embriogenezy oraz w tkankowych procesach naprawczych po zranieniach.

Embriogeneza, rozwój zarodkowy – rozwój zarodka, który rozpoczyna się w chwili zapłodnienia, aż do momentu wydostania się (klucia) zarodka z osłon jajowych (u jajorodnych) lub do opuszczenia układu rozrodczego samicy (urodzenie u żyworodnych).Proliferacja – zdolność namnażania komórek przez organizmy; jedna z cech organizmów żywych. Namnażanie się komórek jak również ich przeżywanie i śmierć regulowane są przez złożone mechanizmy kontroli cyklu komórkowego.

Podstawową jednostką strukturalną fibronektyn jest dimer składający się z dwóch łańcuchów polipeptydowych zbudowanych z powtarzających się motywów aminokwasowych, rozmieszczonych nieregularnie i tworzących tak zwaną strukturę mozaikową białka. Karboksylowe końce łańcuchów połączone są parą mostków dwusiarczkowych. Powtarzające się moduły budują swoiste domeny, będące miejscami oddziaływań z różnymi innymi molekułami (kolagen, heparyna, fibryna) oraz komórkami.

Kolagen – główne białko tkanki łącznej. Ma ono bardzo wysoką odporność na rozciąganie i stanowi główny składnik ścięgien. Jest odpowiedzialny za elastyczność skóry. Ubytek kolagenu ze skóry powoduje powstawanie zmarszczek, w trakcie jej starzenia. Kolagen wypełnia także rogówkę oka, gdzie występuje w formie krystalicznej. Kolagen jest powszechnie stosowany w kosmetykach, zwłaszcza w kremach i maściach przeciwzmarszczkowych. Stosuje się go też jako wypełniacz w chirurgii kosmetycznej – np. do wypełniania ust.Glikoproteiny – białka zawierające związane kowalencyjnie, z reguły liczne, oligosacharydy o łańcuchu prostym, czasem rozgałęzionym, złożonym zwykle z 2-10 reszt monosacharydu (z reguły są zbudowane z N-acetyloheksozaminy, galaktozy lub mannozy, a rzadziej z glukozy). Dołączanie sacharydów następuje po pełnej syntezie łańcucha polipeptydowego w ramach tzw. modyfikacji potranslacyjnej (glikozylacja jest najpowszechniejszą formą modyfikacji potranslacyjnej). Glikoproteiny są szeroko rozpowszechnione u roślin i zwierząt, gdzie stanowią składniki cieczy ustrojowych i białek błonowych. Głównymi przedstawicielami są liczne enzymy (np. hydrolaza acetylocholiny, glukoamylaza), hormony białkowe, białka surowicy (α-glikoproteina plazmy krwi), wszystkie przeciwciała i substancje grupowe krwi. Zawartość sacharydów w glikoproteinach waha się w granicach od 3% (albumina jaja) do 50% (albumina gruczołu podszczękowego). Podstawowa funkcja glikoprotein to ochrona przed proteolizą oraz zlepianie i "smarowanie" powierzchni faz. Są one również odpowiedzialne za rozpoznawanie ciał obcych (przeciwciała) oraz własnych specyficznie pasujących elementów, np. znamię słupka i powierzchnia pyłku u roślin, szczepy bakterii Rhizobium i powierzchnia korzenia (lektyny). Stanowią też podstawowy składnik substancji grupowych krwi oraz licznych receptorów występujących na powierzchni komórki.

Fibronektyna ma zdolność zmiany struktury przestrzennej w zależności od środowiska i potrzeb organizmu. We krwi występuje w postaci białka globularnego biorącego udział wraz z fibryną w procesie odbudowania zniszczonej tkanki.

Bibliografia[ | edytuj kod]

  • Fibronektyna jako aktywny składnik macierzy pozakomórkowej, Dorota Krzyżanowska-Gołąb, Anna Lemańska-Perek, Iwona Kątnik-Prastowska, Postepy Hig Med Dosw. (online), 2007




  • Warto wiedzieć że... beta

    Heparyna (łac. Heparinum) – organiczny związek chemiczny, polisacharyd zbudowany z około 80 reszt monosacharydów, pochodnych glukozy i kwasu iduronowego, połączonych w nierozgałęziony łańcuch. Cząsteczka ma ładunek ujemny.

    Reklama