Endopeptydazy

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania

Endopeptydazyenzymy hydrolityczne z grupy proteaz, katalizujące hydrolizę wiązania peptydowego wewnątrz łańcucha polipeptydowego (w odróżnieniu od egzopeptydaz, które hydrolizują skrajne wiązania peptydowe, odcinając od łańcucha pojedyncze aminokwasy). Endopeptydazy rozkładają cząsteczkę białka (polipeptydu) na małe fragmenty peptydowe. Do endopeptydaz należą enzymy trawienne, np. pepsyna, trypsyna, chymotrypsyna.

Chymotrypsyna - proteolityczny enzym trawienny, produkowany przez trzustkę (jako proenzym chymotrypsynogen) i wchodzący w skład soku trzustkowego. Zostaje uczynniony przez trypsynę. Wykazuje maksimum aktywności przy pH 8-9. Od trypsyny odróżnia go to, że nie powoduje krzepnięcia krwi.Pepsyna (ATC: A 09 AA 03) – czynna postać pepsynogenu, enzymu wydzielanego przez komórki gruczołowe (komórki główne) żołądka. W procesie trawienia pepsyna rozkłada białka do krótszych łańcuchów polipeptydowych. Pepsyna jest składnikiem soku żołądkowego.
Egzopeptydazy – enzymy hydrolityczne z grupy proteaz, katalizujące odłączanie od łańcuchów peptydowych pojedynczych aminokwasów. Wyróżnia się karboksypeptydazy działające od C-końca i aminopeptydazy działające od N-końca peptydów.Enzymy – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji.




Warto wiedzieć że... beta

Trypsyna (EC 3.4.21.4) – enzym trawienny wytwarzany przez część zewnątrzwydzielniczą trzustki. Jest wydzielany w postaci proenzymu - trypsynogenu, który wchodzi w skład soku trzustkowego. W dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Dzięki autokatalitycznej zdolności trypsyny szybko dochodzi do pełnego uczynnienia wydzielonego trypsynogenu.
Peptydy (gr. πεπτίδια, "strawne") – organiczne związki chemiczne, powstające przez połączenie cząsteczek aminokwasów wiązaniem peptydowym. Granica pomiędzy peptydem a białkiem nie jest dokładnie sprecyzowana, rozróżnienie jest oparte na masie cząsteczkowej klasyfikowanego związku. Za peptydy różni autorzy uważają poliaminokwasy o masie cząsteczkowej mniejszej od 5-10 tys. daltonów. Powyżej tej granicy związki takie zaliczamy do białek.
Aminokwasy – organiczne związki chemiczne zawierające zasadową grupę aminową -NH2 oraz kwasową grupę karboksylową -COOH lub – w ujęciu ogólniejszym – dowolną grupę kwasową, np. sulfonową -SO3H. Aminokwasy są tzw. solami wewnętrznymi (amfolitami).
Wiązanie peptydowe - umowna nazwa wiązania amidowego występującego między aminokwasami peptydów i białek. Wiązanie peptydowe łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu.
Kataliza – zjawisko przyspieszenia szybkości reakcji chemicznej pod wpływem dodania do układu niewielkiej ilości katalizatora, który sam nie ulega trwałym przekształceniom, lecz tylko tworzy z innymi substratami związki lub kompleksy przejściowe. Działanie katalizatora polega na zmianie ścieżki kinetycznej reakcji poprzez obniżenie energii aktywacji reakcji i utworzenia innych, w stosunku do reakcji prowadzonej na sposób niekatalityczny, kompleksów przejściowych. W efekcie przyspieszeniu ulega zarówno reakcja prowadząca do produktu, jak i reakcja biegnąca w kierunku przeciwnym, prowadząca do odtworzenia substratów.
Proteazy, enzymy proteolityczne (EC 3.4) – podklasa enzymów z klasy hydrolaz katalizująca proteolizę oraz w większości przypadków hydrolizę wiązania estrowego.

Reklama