Egzopeptydazy

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania

Egzopeptydazyenzymy hydrolityczne z grupy proteaz, katalizujące odłączanie od łańcuchów peptydowych pojedynczych aminokwasów. Wyróżnia się karboksypeptydazy działające od C-końca i aminopeptydazy działające od N-końca peptydów.

Koniec C, koniec karboksylowy (żargonowo: C-koniec) – koniec łańcucha polipeptydowego zawierający grupą karboksylową (−COO–). Na drugim końcu łańcucha, nazywanym końcem N lub końcem aminowym, znajduje się grupa aminowa (−NH 2 lub −NH+ 3). Wyróżnianie końców łańcucha polipeptydowego określa ich kierunek. Aminokwasy występujące w łańcuchu zwyczajowo numeruje się, zaczynając od końca aminowego.Aminopeptydazy – enzymy proteolityczne, które uwalniają aminokwasy z aminowego końca łańcucha polipeptydowego. Działają pod koniec trawienia białek i peptydów. Są składnikiem soku jelitowego.

Zobacz też[ | edytuj kod]

  • endopeptydazy
  • Peptydy (gr. πεπτίδια, "strawne") – organiczne związki chemiczne, powstające przez połączenie cząsteczek aminokwasów wiązaniem peptydowym. Granica pomiędzy peptydem a białkiem nie jest dokładnie sprecyzowana, rozróżnienie jest oparte na masie cząsteczkowej klasyfikowanego związku. Za peptydy różni autorzy uważają poliaminokwasy o masie cząsteczkowej mniejszej od 5-10 tys. daltonów. Powyżej tej granicy związki takie zaliczamy do białek.Aminokwasy – organiczne związki chemiczne zawierające zasadową grupę aminową -NH2 oraz kwasową grupę karboksylową -COOH lub – w ujęciu ogólniejszym – dowolną grupę kwasową, np. sulfonową -SO3H. Aminokwasy są tzw. solami wewnętrznymi (amfolitami).




    Warto wiedzieć że... beta

    Kataliza – zjawisko przyspieszenia szybkości reakcji chemicznej pod wpływem dodania do układu niewielkiej ilości katalizatora, który sam nie ulega trwałym przekształceniom, lecz tylko tworzy z innymi substratami związki lub kompleksy przejściowe. Działanie katalizatora polega na zmianie ścieżki kinetycznej reakcji poprzez obniżenie energii aktywacji reakcji i utworzenia innych, w stosunku do reakcji prowadzonej na sposób niekatalityczny, kompleksów przejściowych. W efekcie przyspieszeniu ulega zarówno reakcja prowadząca do produktu, jak i reakcja biegnąca w kierunku przeciwnym, prowadząca do odtworzenia substratów.
    Proteazy, enzymy proteolityczne (EC 3.4) – podklasa enzymów z klasy hydrolaz katalizująca proteolizę oraz w większości przypadków hydrolizę wiązania estrowego.
    Endopeptydazy – enzymy hydrolityczne z grupy proteaz, katalizujące hydrolizę wiązania peptydowego wewnątrz łańcucha polipeptydowego (w odróżnieniu od egzopeptydaz, które hydrolizują skrajne wiązania peptydowe, odcinając od łańcucha pojedyncze aminokwasy). Endopeptydazy rozkładają cząsteczkę białka (polipeptydu) na małe fragmenty peptydowe. Do endopeptydaz należą enzymy trawienne, np. pepsyna, trypsyna, chymotrypsyna.

    Reklama