Ezryna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
(Przekierowano z EZR)
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Struktura przestrzenna ezryny. Obraz stereoskopowy

Ezryna (cytowilina, vilin-2; symbole: EZR, CVIL, CVL i VIL2) – białko występujące w ludzkim organizmie kodowane przez gen EZR znajdujący się na chromosomie 6 (locus 6q25.3).

Polaryzacja błony komórkowej – zjawisko powstawania różnicy potencjałów (napięcia między zewnętrzną i wewnętrzną powierzchnią błony komórek organizmów jedno lub wielokomórkowych). Polaryzacja jest warunkiem pobudliwości komórek, czyli zdolności do reakcji na bodźce zewnętrzne (np. powstawanie impulsów nerwowych). Między zewnętrzną a wewnętrzną powierzchnią błony spolaryzowanej występuje niewielkie spolaryzowanie związane z nierównomiernym rozmieszczeniem jonów, czyli cząstek obdarzonych ładunkami: na zewnątrz komórki są większe ilości jonów dodatnich (np.: Na), wewnątrz – ujemnych (np.: Cl-). Bodziec chemiczny, elektryczny lub mechaniczny może powodować przemieszczenie jonów i wyrównanie stężeń (proces depolaryzacji błony, powstanie potencjału czynnościowego).Gen (gr. γένος – ród, pochodzenie) – podstawowa jednostka dziedziczności determinująca powstanie jednej cząsteczki białka lub kwasu rybonukleinowego zapisana w sekwencji nukleotydów kwasu deoksyrybonukleinowego.

Jest to białko łączące mikrofilamenty budujące mikrokosmki. Ezryna jest obok radyksyny i moezyny częścią rodziny białek ERM które pełnią rolę molekularnych łączników między filamentami aktynowymi a białkami zakotwiczonymi w plazmalemmie. Ezryna odgrywa kluczową rolę w regulowaniu adhezji i polaryzacji komórek.

Koniec N, koniec aminowy (żargonowo: N-koniec) – koniec polipeptydowego łańcucha zawierający grupą aminową (−NH 2 lub −NH+ 3). Na drugim końcu łańcucha, nazywanym końcem C lub końcem karboksylowym, znajduje się grupa karboksylowa (−COO–). Wyróżnianie końców łańcucha polipeptydowego określa ich kierunek. Aminokwasy występujące w łańcuchu zwyczajowo numeruje się, zaczynając od końca aminowego.PMID (ang. PubMed Identifier, PubMed Unique Identifier) – unikatowy identyfikator przypisany do każdego artykułu naukowego bazy PubMed.

W okolicy N-końca tego białka zlokalizowana jest domena FERM (four-point one, ezrin/radixin/moesin) która oddziałuje z fosfatydyloinozytol-4,5-bisfosforanu oraz białkami peryferyjnymi takimi jak CD44 i ICAM-2. Na C-końcu znajdują się trzy subdomeny z których jedna oddziałuje z FERM.

Locus (l. mnoga loci) – określony obszar chromosomu zajmowany przez gen. W obrębie chromosomu znajduje się wiele różnych loci, stanowią one rodzaj logicznych pojemników na samodzielne, ustrukturalizowane fragmenty informacji genetycznej, nazywane genami. W określonym locus mogą się znaleźć różne warianty związanego z nim genu (różniące się sekwencją nukleotydów w DNA); warianty te są nazywane allelami.Koniec C, koniec karboksylowy (żargonowo: C-koniec) – koniec łańcucha polipeptydowego zawierający grupą karboksylową (−COO–). Na drugim końcu łańcucha, nazywanym końcem N lub końcem aminowym, znajduje się grupa aminowa (−NH 2 lub −NH+ 3). Wyróżnianie końców łańcucha polipeptydowego określa ich kierunek. Aminokwasy występujące w łańcuchu zwyczajowo numeruje się, zaczynając od końca aminowego.

Stwierdzone oddziaływania[ | edytuj kod]

Zaobserwowano interakcję pomiędzy ezryną a następującymi cząsteczkami: kofaktror 2 NERF, Merlin, SDC2, CD43, Fas ligand, VCAM-1, S100P, ICAM3, ICAM-1, EBP50, ICAM2, Moezyna, PALLD oraz PIK3R1.

Przypisy[ | edytuj kod]

  1. William James Smith i inni, Structure of the active N-terminal domain of Ezrin. Conformational and mobility changes identify keystone interactions, „Journal of Biological Chemistry”, 278 (7), 2003, s. 4949–4956, DOI10.1074/jbc.M210601200, PMID12429733 (ang.).c?
  2. EZR, NCBI [dostęp 2020-03-29] (ang.).
  3. Agnieszka Hałoń, Piotr Donizy, Rodzina białek ERM (ezrin/radixin/moesin) – rola i znaczenie w procesach polaryzacji, adhezji i mobilności komórkowej, „Postepy Higieny I Medycyny Doswiadczalnej”, 66, 2012, s. 158–164, DOI10.5604/17322693.987628, PMID22470191.
  4. C.H. Yun i inni, NHE3 kinase A regulatory protein E3KARP binds the epithelial brush border Na/H exchanger NHE3 and the cytoskeletal protein ezrin, „Journal of Biological Chemistry”, 273 (40), 1998, s. 25856–25863, DOI10.1074/jbc.273.40.25856, PMID9748260 (ang.).c?
  5. Shanthi V. Sitaraman i inni, The adenosine 2b receptor is recruited to the plasma membrane and associates with E3KARP and Ezrin upon agonist stimulation, „Journal of Biological Chemistry”, 277 (36), 2002, s. 33188–33195, DOI10.1074/jbc.M202522200, PMID12080047 (ang.).c?
  6. M. Grönholm i inni, Homotypic and heterotypic interaction of the neurofibromatosis 2 tumor suppressor protein merlin and the ERM protein ezrin, „Journal of Cell Science”, 112 (6), 1999, s. 895–904, PMID10036239 (ang.).
  7. F. Granés i inni, Ezrin links syndecan-2 to the cytoskeleton, „Journal of Cell Science”, 113 (7), 2000, s. 1267–1276, PMID10704377 (ang.).
  8. J.M. Serrador i inni, CD43 interacts with moesin and ezrin and regulates its redistribution to the uropods of T lymphocytes at the cell-cell contacts, „Blood”, 91 (12), 1998, s. 4632–4644, DOI10.1182/blood.V91.12.4632, PMID9616160 (ang.).
  9. Consuelo Gajate, Faustino Mollinedo, Cytoskeleton-mediated death receptor and ligand concentration in lipid rafts forms apoptosis-promoting clusters in cancer chemotherapy, „Journal of Biological Chemistry”, 280 (12), 2005, s. 11641–11647, DOI10.1074/jbc.M411781200, PMID15659383 (ang.).c?
  10. S. Parlato i inni, CD95 (APO-1/Fas) linkage to the actin cytoskeleton through ezrin in human T lymphocytes: a novel regulatory mechanism of the CD95 apoptotic pathway, „The EMBO Journal”, 19 (19), 2000, s. 5123–5134, DOI10.1093/emboj/19.19.5123, PMID11013215, PMCIDPMC302100 (ang.).
  11. Olga Barreiro i inni, Dynamic interaction of VCAM-1 and ICAM-1 with moesin and ezrin in a novel endothelial docking structure for adherent leukocytes, „The Journal of Cell Biology”, 157 (7), 2002, s. 1233–1245, DOI10.1083/jcb.200112126, PMID12082081, PMCIDPMC2173557 (ang.).
  12. Max Koltzscher i inni, Ca2+-dependent binding and activation of dormant ezrin by dimeric S100P, „Molecular Biology of the Cell”, 14 (6), 2003, s. 2372–2384, DOI10.1091/mbc.e02-09-0553, PMID12808036, PMCIDPMC194886 (ang.).
  13. L. Heiska i inni, Association of ezrin with intercellular adhesion molecule-1 and -2 (ICAM-1 and ICAM-2). Regulation by phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate, „Journal of Biological Chemistry”, 273 (34), 1998, s. 21893–21900, DOI10.1074/jbc.273.34.21893, PMID9705328 (ang.).c?
  14. Juan M. Serrador i inni, A novel serine-rich motif in the intercellular adhesion molecule 3 is critical for its ezrin/radixin/moesin-directed subcellular targeting, „Journal of Biological Chemistry”, 277 (12), 2002, s. 10400–10409, DOI10.1074/jbc.M110694200, PMID11784723 (ang.).c?
  15. N. Brdicková i inni, Interaction between two adapter proteins, PAG and EBP50: a possible link between membrane rafts and actin cytoskeleton, „FEBS Letters”, 507 (2), 2001, s. 133–136, DOI10.1016/s0014-5793(01)02955-6, PMID11684085 (ang.).
  16. D. Reczek, M. Berryman, A. Bretscher, Identification of EBP50: A PDZ-containing phosphoprotein that associates with members of the ezrin-radixin-moesin family, „The Journal of Cell Biology”, 139 (1), 1997, s. 169–179, DOI10.1083/jcb.139.1.169, PMID9314537, PMCIDPMC2139813 (ang.).
  17. R. Gary, A. Bretscher, Ezrin self-association involves binding of an N-terminal domain to a normally masked C-terminal domain that includes the F-actin binding site, „Molecular Biology of the Cell”, 6 (8), 1995, s. 1061–1075, DOI10.1091/mbc.6.8.1061, PMID7579708, PMCIDPMC301263 (ang.).
  18. R. Gary, A. Bretscher, Heterotypic and homotypic associations between ezrin and moesin, two putative membrane-cytoskeletal linking proteins, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 90 (22), 1993, s. 10846–10850, DOI10.1073/pnas.90.22.10846, PMID8248180, PMCIDPMC47875 (ang.).c?
  19. O.M. Mykkänen i inni, Characterization of human palladin, a microfilament-associated protein, „Molecular Biology of the Cell”, 12 (10), 2001, s. 3060–3073, DOI10.1091/mbc.12.10.3060, PMID11598191, PMCIDPMC60155 (ang.).
  20. A. Gautreau i inni, Ezrin, a plasma membrane-microfilament linker, signals cell survival through the phosphatidylinositol 3-kinase/Akt pathway, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 96 (13), 1999, s. 7300–7305, DOI10.1073/pnas.96.13.7300, PMID10377409, PMCIDPMC22080 (ang.).c?

Star of life.svg Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.

Domena białka – fragment cząsteczki białka wyodrębniony ze względu na samoistną zdolność zachowania swojej struktury trójwymiarowej niezależnie od całej cząsteczki.Kod genetyczny – reguła, według której informacja genetyczna, zawarta w sekwencji nukleotydów kwasu nukleinowego (DNA lub RNA), w komórkach wszystkich organizmów może ulegać „tłumaczeniu” na kolejność (sekwencję) aminokwasów w ich białkach w procesie biosyntezy białek (a konkretnie transkrypcji i translacji).




Warto wiedzieć że... beta

Białka powierzchniowe (peryferyjne, peryferyczne, przybłonowe, zewnętrzne) – białka błonowe łatwe do oddzielenia od błony biologicznej (komórkowej) za pomocą roztworów soli.
Moezyna – białko występujące w organizmie człowieka kodowane przez gen MSN znajdujący się na chromosomie X (locus Xq11.1).
Palladyna – białko cytoszkieletu komórki, u człowieka kodowane przez gen PALLD w locus 4q31.3. Białko zostało zidentyfikowane przez dwie niezależnie działające grupy badawcze, jedną z laboratorium Carola Oteya (w 2000) i drugą z laboratorium Olliego Carpéna (w 2001). Należy do rodziny miotyliny-miopalladyny-palladyny i może odgrywać rolę w modulacji cytoszkieletu aktynowego. W odróżnieniu od miotyliny i miopalladyny, podlegających ekspresji jedynie w mięśniach poprzecznie prążkowanych, gen palladyny przepisywany jest na białko we wszystkich komórkach mezenchymalnych. Nazwa palladyny pochodzi od architekta renesansowego Andrei Palladio.
PMCID (ang. PubMed Central Identifier) – unikatowy identyfikator przypisany do każdego cytowanego artykułu naukowego bazy PubMed Central.
Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS) – czasopismo naukowe United States National Academy of Sciences publikujące głównie prace biomedyczne, rzadziej z zakresu fizyki, matematyki i nauk społecznych. Wydanie drukowane jest tygodnikiem. Wersja internetowa PNAS-u codziennie zawiera nowe artykuły. Pierwsze wydanie ukazało się w 1915 r.
Radyksyna – białko występujące w organizmie człowieka kodowane przez gen RDX znajdujący się na chromosomie 11 (locus11q23). Gen ten wykryto po raz pierwszy w DNA myszy gdzie znajduje się na ich chromosomie 9.
Stereoskopia – technika obrazowania, oddająca wrażenie normalnego widzenia przestrzennego, tzn. reprezentującego nie tylko kształt i kolor obiektów, ale także ich wzajemne zależności przestrzenne, odległość od obserwatora i głębię sceny.

Reklama