Bakteriorodopsyna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Model cząsteczki bakteriorodopsyny z Halobacterium salinarum z oznaczonymi aminokwasami biorącymi udział w przenoszeniu protonu oraz retinalem
Zmiany konformacyjne pod wpływem światła
Fotoizomeryzacja cząsteczki retinalu

Bakteriorodopsynabiałko o masie 26 kDa występujące u halobakterii należących do domeny archeowców. Zalicza się do białek określanych jako pompy protonowe, posiada zdolność przenoszenia protonów przez błonę komórkową pod wpływem światła. Wytworzona różnica stężeń jonów wodorowych wykorzystywana jest następnie do syntezy ATP. Część naukowców proces syntezy ATP przy udziale bakteriorodopsyny traktuje jako rodzaj fotosyntezy. Sztucznie wytworzone struktury zawierające błony z bakteriorodopsyną oraz syntazą ATP pochodzącą z mitochondriów posłużyły do doświadczalnego potwierdzenia chemiosmiotycznej teorii Mitchella

Proteorodopsyna – białko występujące u morskich organizmów planktonowych, należących do bakterii, archeowców i eukariotów. Jest białkiem transbłonowym zawierającym retinal i pełni funkcje pompy protonowej. Właściwości białka mogą być wykorzystywane przez organizmy do wytwarzania ATP w formie fotoautotrofizmu zbliżonego do fotosyntezy. Znanych jest wiele wariantów proteorodopsyny o różnych widmach absorpcji. U części organizmów białko spełnia funkcje sensoryczne. Geny umożliwiające wykorzystanie proteorodopsyny rozpowszechniły się wśród organizmów planktonicznych w wyniku poziomego transferu genów. Prawdopodobnie przeniesienie genów proteorodopsyny jest stosunkowo częstym i skoordynowanym wydarzeniem ewolucyjnym.Archeony, archeany (Archaea) dawniej zwane też archebakteriami, archeobakteriami (Archaebacteria) lub archeowcami – drobne, pierwotnie bezjądrowe, zwykle ekstremofilne jednokomórkowce, tradycyjnie zaliczane wraz z eubakteriami do prokariotów.

Bakteriorodopsyna jest integralnym białkiem błonowym zwykle tworzącym dwuwymiarowe plamy, określane jako „purpurowa błona”, których powierzchnia może obejmować do 50% powierzchni komórki archeowców. Powtarzające się elementy sześciokątnej siatki składają się z trzech identycznych łańcuchów białkowych, każdego obróconego o 120 stopni w stosunku do poprzedniego. Każdy łańcuch ma siedem transmembranowych alfa helis i zawiera jedną cząsteczkę retinalu.

Rentgenografia strukturalna – technika analityczna używana w krystalografii i chemii. W krystalografii jest stosowana w celu ustalenia wymiarów i geometrii komórki elementarnej tworzącej daną sieć krystaliczną. W chemii metoda ta umożliwia dokładne ustalenie struktury związków chemicznych tworzących analizowane kryształy.Jon wodorowy – kation (jon dodatni) utworzony z atomu wodoru, poprzez oderwanie jego jednego elektronu. Praktycznie biorąc jon wodorowy jest po prostu wolnym protonem. W zapisach przebiegu reakcji chemicznych zapisuje się go jako: H.

Trzeciorzędowa struktura bakteriorodopsyny przypomina rodopsynę kręgowców, barwnik odpowiedzialny za reakcję na światło, obecny w siatkówce oka. Pomimo podobnej funkcji obu barwników, sekwencje aminokwasów łańcuchów białkowych znacznie się różnią. Zarówno rodopsyna, jak i bakteriorodopsyna należą do rodziny receptorów białkowych 7TM, jednak rodopsyna należy do receptorów sprzężonych z białkiem G, bakteriorodopsyna zaś nie. Struktura bakteriorodopsyny została poznana dzięki rentgenografii strukturalnej i opisana w po raz pierwszy w 1990 roku.

Receptory sprzężone z białkami G, receptory GPCR (GPCR z ang. G Protein-Coupled Receptor) – receptory metabotropowe (receptory siedmiotransbłonowe, 7TM, transmembranowe), które pośredniczą w przekazie rozmaitych sygnałów do wnętrza komórki.Syntaza ATP, (EC 3.6.3.14) – enzym z grupy syntaz katalizujący reakcję wytwarzania ATP z ADP i fosforanu nieorganicznego Pi. Energia niezbędna do syntezy pochodzi z gradientu elektrochemicznego protonów - w wyniku tego gradientu następuje ruch protonów, a następnie ich energia przekształcana jest w energię wiązań chemicznych w ATP.

Bakteriorodopsyna ma barwię fioletową, a maksimum absorpcji przypada na długości fal odpowiadające barwie zielonej (długość fali 500-650 nm, z maksimum absorpcji w 568 nm).

Pochłonięcie fotonu przez cząsteczkę retinalu prowadzi do zmian konformacyjnych części białkowej, których efektem jest przeniesienie protonu przez błonę komórkową. Grupa chromoforowa przyłączona jest kowalencyjnie do Lys216, tworząc zasadę Schiffa. Po fotoizomeryzacji cząsteczki retinalu, proton przenoszony jest na Asp85. Miejsce przyłączenia protonu znajduje się po stronie zewnątrzkomórkowej. Retinal powraca do pierwotnej postaci w wyniku pobrania protonu z Asp96 znajdującej się po stronie wewnątrzkomórkowej. Proton z Asp85 uwalniany jest po stronie zewnątrzkomórkowej, a Asp96 pobiera proton z wnętrza komórki. W efekcie stężenie protonów wzrasta w przestrzeni zewnątrzkomórkowej i maleje wewnątrz komórki.

Chlorofile – grupa organicznych związków chemicznych obecnych między innymi w roślinach, algach i bakteriach fotosyntetyzujących (np. w sinicach). Nadaje częściom roślin (głównie liściom) charakterystyczny zielony kolor.PMID (ang. PubMed Identifier, PubMed Unique Identifier) – unikatowy identyfikator przypisany do każdego artykułu naukowego bazy PubMed.

Znane są również inne białka o podobnych do bakteriorodopsyny właściwościach, przenosząca jony chlorkowe halorodopsyna oraz aktywowane przez światło kanały jonowe jak ChR1 i ChR2.

Aparat fotosyntetyczny niemal wszystkich organizmów fotosyntetyzujących oparty jest na chlorofilu lub bakteriochlorofilu. Pomimo zastosowania innego barwnika mechanizm przekształcania energii świetlnej na energię wiązań chemicznych na halobakterii jest podobny. W pierwszej fazie wytwarzany jest gradient protonowy, a w drugiej energia gradientu wykorzystywana jest przez syntezę ATP. W przypadku chlorofilu możliwe jest wykorzystanie jednocześnie wielu barwników absorbujących światło obecnych w antenach fotosyntetycznych, proces oparty na bakteriorodopsynie umożliwia wykorzystanie jedynie długości fal absorbowanych przez białko. Jest to jedyna forma fotosyntezy obecna u archeowców. Nie jest jednak połączona z asymilacją dwutlenku węgla.

Adenozyno-5′-trifosforan (adenozynotrójfosforan, ATP) – organiczny związek chemiczny, nukleotyd adeninowy zbudowany z grupy trójfosforanowej przyłączonej w pozycji 5′ cząsteczki adenozyny, tworząc bezwodnik kwasu fosforowego. Odgrywa on ważną rolę w biologii komórki jako wielofunkcyjny koenzym i molekularna jednostka w wewnątrzkomórkowym transporcie energii. Stanowi nośnik energii chemicznej, używanej w metabolizmie komórki. Powstaje jako magazyn energii w procesach fotosyntezy i oddychania komórkowego. Zużywają go liczne enzymy, a zgromadzona w nim energia służy do przeprowadzania różnorodnych procesów, jak biosyntezy, ruchu i podziału komórki. Tworzy się z adenozyno-5′-difosforanu, a przekazując swą energię dalej, powraca do formy ADP lub adenozyno-5′-monofosforanu (AMP). Cykl ten zachodzi bezustannie w organizmach żywych. Człowiek każdego dnia przekształca ilość ATP porównywalną z masą swego ciała.Fotosynteza (stgr. φῶς – światło, σύνθεσις – łączenie) – biochemiczny proces wytwarzania związków organicznych z materii nieorganicznej, przez komórki zawierające chlorofil lub bakteriochlorofil, przy udziale światła. Jest to jedna z najważniejszych przemian biochemicznych na Ziemi. Proces ten utrzymuje wysoki poziom tlenu w atmosferze oraz przyczynia się do wzrostu ilości węgla organicznego w puli węgla, zwiększając masę materii organicznej kosztem materii nieorganicznej.

Zobacz też[ | edytuj kod]

  • proteorodopsyna
  • Przypisy[ | edytuj kod]

    1. Oesterhelt D., Stoeckenius W. Rhodopsin-like protein from the purple membrane of Halobacterium halobium. „Nature: New biology”. 39 (233), s. 149–52, wrzesień 1971. PMID: 4940442. 
    2. Lanyi JK. Bacteriorhodopsin as a model for proton pumps. „Nature”. 6531 (375), s. 461–3, czerwiec 1995. DOI: 10.1038/375461a0. PMID: 7777054. 
    3. Lake JA., Clark MW., Henderson E., Fay SP., Oakes M., Scheinman A., Thornber JP., Mah RA. Eubacteria, halobacteria, and the origin of photosynthesis: the photocytes. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”. 11 (82), s. 3716–20, czerwiec 1985. PMID: 3858845. 
    4. Racker E., Stoeckenius W. Reconstitution of purple membrane vesicles catalyzing light-driven proton uptake and adenosine triphosphate formation. „The Journal of biological chemistry”. 2 (249), s. 662–3, styczeń 1974. PMID: 4272126. 
    5. Lanyi JK. Bacteriorhodopsin. „International review of cytology”, s. 161–202, 1999. PMID: 10212980. 
    6. Varga K., Aslimovska L., Parrot I., Dauvergne MT., Haertlein M., Forsyth VT., Watts A. NMR crystallography: the effect of deuteration on high resolution 13C solid state NMR spectra of a 7-TM protein. „Biochimica et biophysica acta”. 12 (1768), s. 3029–35, grudzień 2007. DOI: 10.1016/j.bbamem.2007.09.023. PMID: 18001693. 
    7. Henderson R., Baldwin JM., Ceska TA., Zemlin F., Beckmann E., Downing KH. Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. „Journal of molecular biology”. 4 (213), s. 899–929, czerwiec 1990. PMID: 2359127. 
    8. Tittor J., Schweiger U., Oesterhelt D., Bamberg E. Inversion of proton translocation in bacteriorhodopsin mutants D85N, D85T, and D85,96N. „Biophysical journal”. 4 (67), s. 1682–90, październik 1994. DOI: 10.1016/S0006-3495(94)80642-3. PMID: 7819500. 
    9. Luecke H. Atomic resolution structures of bacteriorhodopsin photocycle intermediates: the role of discrete water molecules in the function of this light-driven ion pump. „Biochimica et biophysica acta”. 1 (1460), s. 133–56, sierpień 2000. PMID: 10984596. 
    10. Lanyi JK., Lanyi JK. Pathways of proton transfer in the light-driven pump bacteriorhodopsin. „Experientia”. 6-7 (49), s. 514–7, lipiec 1993. PMID: 11536537. 
    11. Brown LS., Dioumaev AK., Needleman R., Lanyi JK. Connectivity of the retinal Schiff base to Asp85 and Asp96 during the bacteriorhodopsin photocycle: the local-access model. „Biophysical journal”. 3 (75), s. 1455–65, wrzesień 1998. DOI: 10.1016/S0006-3495(98)74064-0. PMID: 9726947. 
    12. Nagel G., Szellas T., Kateriya S., Adeishvili N., Hegemann P., Bamberg E. Channelrhodopsins: directly light-gated cation channels. „Biochemical Society transactions”. Pt 4 (33), s. 863–6, sierpień 2005. DOI: 10.1042/BST0330863. PMID: 16042615. 
    13. Lanyi JK. Light energy conversion in Halobacterium halobium. „Microbiological reviews”. 4 (42), s. 682–706, grudzień 1978. PMID: 368557. 
    Halorodopsyna – jest integralnym białkiem błonowym występującym u halobakterii należących do domeny arecheowców. Ma zdolność przenoszenia przez błonę komórkową pod wpływem światła jonów chlorkowych lub protonów. Przy oświetlaniu światłem zielonym halorodobsyna przenosi przez błonę jony chlorkowe, a przy dodatkowym oświetleniu światłem niebieskim zamienia się w pompę protonową.Pompy protonowe – integralne białka błonowe, zdolne do transportu protonów (jonów wodorowych H) przez błony biologiczne przeciwnie do ich gradientu stężenia. Proces transportu jest procesem wymagającym energii.




    Warto wiedzieć że... beta

    Retinal – organiczny związek chemiczny z grupy aldehydów; wchodzi w skład purpury wzrokowej rodopsyny. Występuje w dwóch formach izomerycznych cis i trans. Dzięki właściwościom układu sprzężonych wiązań podwójnych cząsteczka retinalu absorbuje światło, co powoduje zmianę izomerycznej formy cis w postać trans i dysocjację rodopsyny do retinalu oraz białka opsyny. Dzięki temu mechanizmowi możliwe jest wydzielanie neurotrasmiterów i przekazywanie bodźców wzrokowych do ośrodka wzrokowego w mózgu.
    Iminy - organiczne związki chemiczne zawierające ugrupowanie C=N. Powstają w wyniku kondensacji cząsteczki związku karbonylowego (aldehydu lub ketonu) z cząsteczką aminy pierwszorzędowej (RNH2).
    Chemiosmoza – proces biochemiczny polegający na przemieszczaniu protonów przez błony białkowo-lipidowe z wytworzeniem ATP. Pojęcie to wprowadził Peter D. Mitchell tłumacząc powstawanie ATP w mitochondriach, polegający na zamianie energii zgromadzonej w postaci gradientu elektrochemicznego na energię wiązań ATP. W toku dalszych badań wykazano, że ATP wytwarzane jest przez syntazę ATP wykorzystującą energię gradientu elektrochemicznego.
    Mitochondrium (w liczbie mnogiej mitochondria) – otoczone błoną organellum, obecne w większości komórek eukariotycznych. Organella te mają różną wielkość, przeważnie od 2 do 8 μm, mogą też szybko zmieniać swój kształt i rozmiary. Są one miejscem, w którym w wyniku procesu oddychania komórkowego powstaje większość adenozynotrifosforanu (ATP) komórki, będącego jej źródłem energii. Oprócz tego mitochondria są zaangażowane w wiele innych procesów, takich jak sygnalizacja komórkowa, specjalizacja, wzrost i śmierć komórki, czy też kontrola cyklu komórkowego. Nazwa pochodzi od greckiego μίτος (mitos) – nić oraz χονδρίον (chondrion) – ziarno.
    Bakteriochlorofile – grupa organicznych związków chemicznych, barwników fotosyntetycznych, uczestniczących w zamianie energii świetlnej na energię chemiczną u bakterii. Budowa bakteriochlorofili jest zbliżona do chlorofili roślinnych. U bakterii zielonych bakteriochlorofile występują głównie w kompleksach antenowych w obrębie struktur nazywanych chlorosomami. U bakterii purpurowych bakteriochlorofile zorganizowane są w strukturach nazywanych chromatoforami. Heliobakterie zaś nie mają specyficznych struktur organizujących barwniki, bakteriochlorofil występuje bezpośrednio w błonie cytoplazmatycznej.
    Białka – wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln Daltonów) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się przy udziale specjalnych organelli komórkowych zwanych rybosomami.
    DOI (ang. digital object identifier – cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego) – identyfikator dokumentu elektronicznego, który w odróżnieniu od identyfikatorów URL nie zależy od fizycznej lokalizacji dokumentu, lecz jest do niego na stałe przypisany.

    Reklama