• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Zwijanie białka

    Przeczytaj także...
    Amyloid – szkodliwe, nieprawidłowe białko, powstające w organizmie w wyniku długiego przebiegu wyniszczających chorób, gromadzące się między naczyniami włosowatymi a tkankami niektórych narządów. Powoduje to ucisk i utrudnienie lub uniemożliwienie) wymiany substancji między krwią i komórkami. Schorzenie to nazywane jest amyloidozą.Christian Boehmer Anfinsen, Jr. (ur. 26 marca 1916 w Monessen, Pensylwania, zm. 14 maja 1995 w Randallstown, Maryland) – biochemik amerykański.
    PMID (ang. PubMed Identifier, PubMed Unique Identifier) – unikatowy identyfikator przypisany do każdego artykułu naukowego bazy PubMed.
    Uproszczony schemat przedstawiający istotę procesu zwijania białka.

    Zwijanie białka, nazywane także fałdowaniem białka to proces fizyczny polegający na formowaniu przez polipeptyd (posiadający strukturę kłębka statystycznego) wysoko zorganizowanej struktury o charakterystycznej i stabilnej konformacji.

    Kwasy nukleinowe – organiczne związki chemiczne, biopolimery zbudowane z nukleotydów. Zostały odkryte w roku 1869 przez Johanna Friedricha Mieschera. Znane są dwa podstawowe typy naturalnych kwasów nukleinowych: kwasy deoksyrybonukleinowe (DNA) i rybonukleinowe (RNA). Komórki wszystkich organizmów na Ziemi zawierają zarówno DNA i RNA, kwas nukleinowy znajduje się także w wirionach wirusów, co jest podstawą ich podziału na wirusy RNA i wirusy DNA.Kłębek statystyczny w fizyce polimerów to rzeczywista struktura jaką tworzą pojedyncze cząsteczki polimerów w roztworze rzeczywistym lub w stanie gazowym.

    Przyjmuje się, że każde białko tuż po zakończeniu translacji występuje pod postacią nieustrukturyzowanego łańcucha polipeptydowego. Taki polipeptyd nie wykazuje obecności dobrze zdefiniowanej, stabilnej struktury przestrzennej. Dopiero na skutek interakcji pomiędzy sąsiednimi aminokwasami polipeptyd zaczyna przyjmować określoną konformację, określaną często mianem stanu natywnego. Obecnie uważa się, że głównym czynnikiem decydującym o natywnej strukturze danego białka jest jego sekwencja aminokwasowa., jednakże niektóre obserwacje wskazują, że naturalna struktura białek występujących w żywej komórce może być zależna od oddziaływań z innymi białkami lub kwasami nukleinowymi.

    Konformacja – układ przestrzenny atomów w cząsteczce chemicznej mogący ulegać zmianom poprzez obrót wokół pojedynczych wiązań chemicznych, tj. bez ich zrywania.Translacja (łac. translatio - tłumaczenie) – w biologii molekularnej, proces syntezy łańcucha polipeptydowego białek na matrycy mRNA. W jego wyniku dochodzi do ostatecznego przetłumaczenia informacji genetycznej zawartej pierwotnie w kodzie genetycznym DNA na konkretną strukturę białka, zależną od uszeregowania aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym.

    Należy podkreślić, że dla większości znanych białek prawidłowa struktura przestrzenna jest konieczna dla ich roli fizjologicznej Niepowodzenie w przyjęciu oczekiwanej struktury zwykle prowadzi do powstania białka o odmiennych właściwościach, które może być nawet toksyczne dla organizmu (przykładem może być wiele białek prionowych). Wiele dowodów wskazuje na to, że pewne choroby neurodegeneracyjne wywołane są akumulacją białek o nieprawidłowej strukturze takich jak amyloidy, formujące długie włókna w komórkach.

    Komórka (łac. cellula) – najmniejsza strukturalna i funkcjonalna jednostka organizmów żywych zdolna do przeprowadzania wszystkich podstawowych procesów życiowych (takich jak przemiana materii, wzrost i rozmnażanie). Jest podstawową jednostką morfologiczno−czynnościową ustroju.Białka – wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln Daltonów) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się przy udziale specjalnych organelli komórkowych zwanych rybosomami.

    Przypisy

    1. The Shape and Structure of Proteins. W: Bruce Alberts Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walters: Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition. Garland Science, 2002. ISBN 0-8153-3218-1.
    2. Anfinsen, C.. The formation and stabilization of protein structure. „Biochem. J.”, s. 737–49, 1972. PMID: 4565129. 
    3. Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer; Web content by Neil D. Clarke: Biochemia. PWN, 2006. ISBN 9788301143794.
    4. Dennis J. Selkoe. Folding proteins in fatal ways. „Nature”, s. 900–904, 2003. DOI: 10.1038/nature02264. PMID: 14685251. 
    DOI (ang. digital object identifier – cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego) – identyfikator dokumentu elektronicznego, który w odróżnieniu od identyfikatorów URL nie zależy od fizycznej lokalizacji dokumentu, lecz jest do niego na stałe przypisany.Aminokwasy – organiczne związki chemiczne zawierające zasadową grupę aminową -NH2 oraz kwasową grupę karboksylową -COOH lub – w ujęciu ogólniejszym – dowolną grupę kwasową, np. sulfonową -SO3H. Aminokwasy są tzw. solami wewnętrznymi (amfolitami).



    w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Warto wiedzieć że... beta

    Choroby neurodegeneracyjne (gr./łac. νέυρο- (néuro-) = "nerwowy" oraz dēgenerāre, "degenerować") – grupa wrodzonych lub nabytych postępujących chorób układu nerwowego, w których podstawowym zjawiskiem patologicznym jest utrata komórek nerwowych.
    Priony (ang. prion, od proteinaceous infectious particle) – białkowe cząsteczki zakaźne, powstają z występujących powszechnie w każdym organizmie i całkowicie niegroźnych białek. Dopiero w sytuacji, gdy zmieniają one swoją naturalną konformację, stają się białkiem prionowym infekcyjnym.

    Reklama