• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Struktura trzeciorzędowa białka

    Przeczytaj także...
    Cząsteczka (molekuła) – neutralna elektrycznie grupa dwóch lub więcej atomów utrzymywanych razem kowalencyjnym wiązaniem chemicznym. Cząsteczki różnią się od cząstek (np. jonów) brakiem ładunku elektrycznego. Jednakże, w fizyce kwantowej, chemii organicznej i biochemii pojęcie cząsteczka jest zwyczajowo używane do określania jonów wieloatomowych.Oddziaływania hydrofobowe – polegają na łączeniu się grup hydrofobowych, w celu ochrony cząsteczki przed oddziaływaniem na nie cząsteczek wody. Oddziaływanie to odpycha cząsteczki wody. Jest to bardzo szczególne oddziaływanie, ponieważ najczęściej rozpuszczalnikiem jest woda.
    Denaturacja białka – zmiany w II, III- i IV-rzędowej strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej przy zachowaniu sekwencji aminokwasów.
    Struktura trzeciorzędowa ludzkiego białka PDB: 2GYR

    Struktura trzeciorzędowa białka – poziom organizacji, na którym można opisać budowę białka. Określa się tu wzajemny układ w przestrzeni elementów struktury drugorzędowej, bez uwzględniania zależności od sąsiednich cząsteczek. Kształt, wielkość i właściwości danej podjednostki decydują o aktywności biochemicznej, w tym o działaniu enzymu. Warunkują ją różne wiązania chemiczne oraz oddziaływania międzycząsteczkowe, np.:

    Wiązanie chemiczne według klasycznej definicji to każde trwałe połączenie dwóch atomów. Wiązania chemiczne powstają na skutek uwspólnienia dwóch lub większej liczby elektronów pochodzących bądź z jednego, bądź z obu łączących się atomów lub przeskoku jednego lub większej liczby elektronów z jednego atomu na drugi i utworzenia w wyniku tego tzw. pary jonowej.Białka pozbawione struktury trzeciorzędowej (ang. intrinsically unstructured proteins) – klasa białek w całości lub częściowo pozbawionych struktury trzeciorzędowej. Stan ten dotyczy białek w pełni funkcjonalnych i występuje w fizjologicznych warunkach. Zjawisko to jest obserwowane w 2-33% przypadków (w zależności od organizmu).
  • Wiązania dwusiarczkowe (mostki disulfidowe) – należą one do najsilniejszych wiązań między resztami aminokwasów. Powstają w wyniku odwodornienia grup tiolowych –SH dwóch cystein znajdujących się w tym samym łańcuchu białkowym. Wiązania te nadają trwałość strukturze trzeciorzędowej.
  • Oddziaływania jonowe – mogą występować między zjonizowanymi formami grup aminowych lub guanidynowych łańcuchów bocznych aminokwasów zasadowych a grupami karboksylanowymi aminokwasów kwaśnych (Asp, Glu).
  • Oddziaływania hydrofobowe – polegają na odpychaniu cząsteczek wody, cząsteczka białka zwija się tak, aby grupy hydrofobowe były jak najdalej od wody, zwykle do wewnątrz
  • Oddziaływania van der Waalsa
  • Wiązania stabilizujące strukturę trzeciorzędową są dość słabe, dlatego znaczna większość białek to substancje wrażliwe na zmiany temperatury (termolabilne). W warunkach ustrojowych podniesienie temperatury powyżej 40-45 °C prowadzi do zniszczenia struktury trzeciorzędowej. Zachodzi wtedy proces denaturacji.

    Mostek dwusiarczkowy (inaczej mostek disulfidowy) – mostek utworzony przez dwa atomy siarki (-S-S-) dwóch cząsteczek tego samego lub różnych związków chemicznych. Związki zawierające mostki dwusiarczkowe noszą nazwę disulfidów.Guanidyna (iminomocznik) − organiczny związek chemiczny, należący do grupy imin, jest pochodną mocznika. Pochodnymi guanidyny są m.in. kreatyna, arginina, TBD. Ma silne właściwości zasadowe. Jest używana do syntezy innych ważnych związków np. barwników, leków.

    Należy jednak podkreślić, że spora część białek (od 3% do ponad 30% w zależności od organizmu) w całości lub częściowo pozbawiona jest stabilnej struktury trzeciorzędowej. W komórce występują one jako białka w sposób ciągły zmieniające strukturę, adaptując się w ten sposób do środowiska.

    PMID (ang. PubMed Identifier, PubMed Unique Identifier) – unikatowy identyfikator przypisany do każdego artykułu naukowego bazy PubMed.Enzymy – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji.

    Przypisy

    1. . PMID: 15019783 (ang.). 

    Bibliografia[edytuj kod]

  • Ewa Holak, Waldemar Lewiński, Małgorzata Łaszczyca, Grażyna Skirmuntt, Jolanta Walkiewicz: Biologia 2. Operon, s. 31.



  • w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Warto wiedzieć że... beta

    Struktura drugorzędowa białka – jeden z poziomów organizacji cząsteczki białka, który opisuje jej budowę. Określa się tu sposób przestrzennego ułożenia łańcuchów polipeptydowych białek na skutek powstawania wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych przede wszystkim między atomami tlenu grup amidowych i atomami wodoru innych grup amidowych. Łańcuchy polipeptydowe białek mogą układać się w kształt:
    Tiole, tioalkohole (ze starogreckiego: θεῖον (theion) - siarka; dawniej merkaptany; z łac. mercurius captans - wiążący rtęć) to grupa związków organicznych, odpowiedników alkoholi, w których atom tlenu grupy hydroksylowej został zastąpiony atomem siarki. Do tioli należą m.in.
    Kwas asparaginowy (skróty: Asp lub D; skróty „Asx” lub „B” oznaczają „kwas asparaginowy lub asparagina”, czyli Asx = [Asp lub Asn]) – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów białkowych o charakterze kwasowym. Anion karboksylowy tego kwasu (forma anionowa jest formą przeważającą w warunkach fizjologicznych) to asparaginian.
    Kwas glutaminowy (Glu, E) – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów o charakterze kwasowym. Anion karboksylowy tego kwasu (forma anionowa jest formą przeważającą w warunkach fizjologicznych) to glutaminian. Enancjomer L kwasu glutaminowego jest aminokwasem endogennym, obecnym w prawie wszystkich białkach. W kodzie genetycznym odpowiadają mu kodony GAA i GAG.
    Cysteina (skrót: Cys) – organiczny związek chemiczny z grupy endogennych aminokwasów kodowanych, wchodzi w skład wielu białek. Wraz z homocysteiną i metioniną tworzy grupę aminokwasów siarkowych (cysteina jest najprostszym z nich).
    Związek termolabilny – związek chemiczny wrażliwy na wysoką temperaturę. Po poddaniu go wysokiej temperaturze ulega rozkładowi lub traci aktywność biologiczną. Do związków termolabilnych zaliczamy białka, kwasy nukleinowe (denaturacja DNA), pochodne nukleozydów i in. Większość białek, między innymi pod wpływem temperatury ulega denaturacji dlatego stosuje się do ich zagęszczania i suszenia liofilizację. Wyjątkiem są tu ekstremozymy występujące u organizmów hipertermofilnych.
    Białka – wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln Daltonów) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się przy udziale specjalnych organelli komórkowych zwanych rybosomami.

    Reklama

    Czas generowania strony: 0.015 sek.