• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Splot immunoglobulinowy

    Przeczytaj także...
    Przeciwciała, immunoglobuliny – rodzaj białek wydzielanych przez komórki plazmatyczne (czyli pobudzone limfocyty B) w przebiegu odpowiedzi odpornościowej typu humoralnego. Charakteryzują się one zdolnością do swoistego rozpoznawania antygenów.Aminokwasy – organiczne związki chemiczne zawierające zasadową grupę aminową -NH2 oraz kwasową grupę karboksylową -COOH lub – w ujęciu ogólniejszym – dowolną grupę kwasową, np. sulfonową -SO3H. Aminokwasy są tzw. solami wewnętrznymi (amfolitami).
    Mostek dwusiarczkowy (inaczej mostek disulfidowy) – mostek utworzony przez dwa atomy siarki (-S-S-) dwóch cząsteczek tego samego lub różnych związków chemicznych. Związki zawierające mostki dwusiarczkowe noszą nazwę disulfidów.

    Splot immunoglobulinowy, fałd immunoglobulinowy lub domena immunoglobulinowa (domena Ig) – struktura białkowa charakterystyczna dla cząsteczek z nadrodziny immunoglobulin, składającą się z dwóch równoległych harmonijek beta. Wyróżnia się 4 typy domen immunoglobulinowych:

  • domeny IgV (znane także jako domeny V lub domeny części zmiennych) – mają największe rozmiary, a typowym przykładem są domeny części zmiennych przeciwciał. Jedna z beta-harmonijek beta ma 4, a druga 5 pasm.
  • domeny IgC (znane także jako domeny C lub domeny części stałych) – mają mniejsze rozmiary, niż domeny V i budowę charakterystyczną dla domen Ig znajdujących się w częściach stałych przeciwciał. W obydwu harmonijkach beta znajdują się po 4 pasma aminokwasowe. Takie klasyczne domeny IgC nazywa się domenami IgC1. Do domen IgC zalicza się też domeny o charakterze IgV, ale rozmiarach porównywalnych z klasycznymi domenami IgC1. Noszą one nazwę doment IgC2.
  • domeny IgI (z ang. intermediate) – mają cechy nie pozwalające zaklasyfikować ich do żadnej z powyższych grup.
  • Całość, niezależnie od rodzaju domeny, jest stabilizowana przez mostki dwusiarczkowe, a w skład struktury wchodzi 60-100 aminokwasów.

    PMID (ang. PubMed Identifier, PubMed Unique Identifier) – unikatowy identyfikator przypisany do każdego artykułu naukowego bazy PubMed.Nadrodzina immunoglobulin (synonim: białka immunoglobulinopodobne, ang. immunoglobulin superfamily, IgSF) – grupa białek wyodrębniona na podstawie istnienia w ich strukturze tzw. splotu immunoglobulinowego. Większość członków tej rodziny to białka o masie cząsteczkowej 70-100 kDa. Nadrodzina immunoglobulin jest uznawana za największą grupę białek o podobnej budowie. Na podstawie analizy genomu człowieka zidentyfikowano 756 genów, których produkty białkowe zawierają domenę immunoglobulinową . Białka immunoglobulinopodobne spotykane są również u bakterii, a ich analiza wskazuje, że pochodzą one od genów eukariotycznych i zostały nabyte w trakcie ewolucji na drodze poziomego transferu genów .

    Zapoznaj się również z: przeciwciało, białko

    Przypisy

    1. P. Bork, L. Holm, C. Sander. The immunoglobulin fold. Structural classification, sequence patterns and common core.. „J Mol Biol”. 242 (4), s. 309-20, Sep 1994. DOI: 10.1006/jmbi.1994.1582. PMID: 7932691. 
    2. Peter Sonderger: Ig Superfamily Molecules in the Nervous System. CRC Press, 2004, s. 3. ISBN 9780203303696.
    3. Y. Harpaz, C. Chothia. Many of the immunoglobulin superfamily domains in cell adhesion molecules and surface receptors belong to a new structural set which is close to that containing variable domains.. „J Mol Biol”. 238 (4), s. 528-39, May 1994. DOI: 10.1006/jmbi.1994.1312. PMID: 8176743. 
    Struktura drugorzędowa białka – jeden z poziomów organizacji cząsteczki białka, który opisuje jej budowę. Określa się tu sposób przestrzennego ułożenia łańcuchów polipeptydowych białek na skutek powstawania wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych przede wszystkim między atomami tlenu grup amidowych i atomami wodoru innych grup amidowych. Łańcuchy polipeptydowe białek mogą układać się w kształt:Harmonijka beta (beta-kartka) – jedna z możliwych struktur drugorzędowych białka (inną jest helisa alfa). Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym przypomina wyglądem kartkę papieru pofałdowaną w harmonijkę. Kształt harmonijki beta stabilizowany jest poprzez wiązania wodorowe występujące pomiędzy sąsiednimi łańcuchami – beta nićmi. Beta nić jest to prawie całkowicie rozciągnięty fragment polipeptydu, zwykle o długości 5-10 aminokwasów. Występują harmonijki beta: równoległe, antyrównoległe i mieszane. Struktury te (w odróżnieniu od helis alfa zbudowanych z jednej ciągłej sekwencji) składają się z oddzielnych fragmentów łańcucha (nici beta) czasem znacznie od siebie oddalonych w sensie struktury pierwszorzędowej.



    w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Warto wiedzieć że... beta

    DOI (ang. digital object identifier – cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego) – identyfikator dokumentu elektronicznego, który w odróżnieniu od identyfikatorów URL nie zależy od fizycznej lokalizacji dokumentu, lecz jest do niego na stałe przypisany.
    Białka – wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln Daltonów) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się przy udziale specjalnych organelli komórkowych zwanych rybosomami.

    Reklama

    Czas generowania strony: 0.022 sek.