• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Receptor limfocytu T

    Przeczytaj także...
    Prezentacja antygenu – termin obejmujący znaczeniem mechanizmy odpornościowe, które polegają na "ukazaniu" antygenu limfocytom T przy udziale cząsteczek MHC. Głównym celem prezentacji antygenów jest rozwinięcie odpowiedzi swoistej na dany antygen.Limfocyty T inaczej limfocyty grasicozależne (T od łac. thymus - grasica) – komórki układu odpornościowego należące do limfocytów odpowiedzialne za komórkową odpowiedź odpornościową. Komórki prekursorowe, nie posiadające cech limfocytów T, wytwarzane są w czerwonym szpiku kostnym, następnie dojrzewają głównie w grasicy, skąd migrują do krwi obwodowej oraz narządów limfatycznych. Stężenie limfocytów T we krwi obwodowej wynosi 0,77–2,68 x 10/l. Czas życia limfocytów T wynosi od kilku miesięcy do kilku lat.
    Przeciwciała, immunoglobuliny – rodzaj białek wydzielanych przez komórki plazmatyczne (czyli pobudzone limfocyty B) w przebiegu odpowiedzi odpornościowej typu humoralnego. Charakteryzują się one zdolnością do swoistego rozpoznawania antygenów.
    Schemat TCR (łańcuch TCR-α i TCR-β oraz łańcuch ζ – dodatkowa molekuła). Niebieskie segmenty to ITAMs. Obok TCR są 4 łańcuchy CD3 oraz łańcuch CD4 lub CD8

    Receptor limfocytu T, receptor komórki T, TCR (od ang. T-cell receptor) – receptor obecny na powierzchni limfocytu T, zdolny do swoistego rozpoznania antygenu. TCR nie posiada zdolności przekazywania sygnału i aktywacji limfocytu T, a jest to możliwe dopiero w połączeniu z białkiem CD3.

    Błona komórkowa, plazmolema, plazmolemma (cytolemma, plasmolemma) – półprzepuszczalna błona biologiczna oddzielająca wnętrze komórki od świata zewnętrznego. Jest ona złożona z dwóch warstw fosfolipidów oraz białek, z których niektóre są luźno związane z powierzchnią błony (białka peryferyjne), a inne przebijają błonę lub są w niej mocno osadzone białkowym lub niebiałkowym motywem (białka błonowe).Główny układ zgodności tkankowej (MHC, z ang. major histocompatibility complex) – zespół białek, odpowiedzialnych za prezentację antygenów limfocytom T. Swoją nazwę zawdzięczają temu, że zostały odkryte jako pierwsze i najważniejsze białka decydujące o utrzymaniu się lub odrzuceniu przeszczepu, a zatem odpowiadające za zgodność tkanek dawcy i biorcy. Wyróżnia się trzy klasy MHC, które różnią się pełnionymi funkcjami:

    Budowa[ | edytuj kod]

    Jest receptorem glikoproteinowym, którego białkowa część przenika całkowicie błonę – jest białkiem przezbłonowym o strukturze podobnej do immunoglobulin. Składa się z łańcuchów α i β (rzadziej γ i δ, a wyjątkowo γ i γ, β i β oraz β i δ) posiadających część zmienną i stałą. Część zmienna posiada trzy rejony determinujące dopasowanie (CDR, od ang. complementarity-determining region), inaczej rejony hiperzmienne.

    Receptor limfocytu B, receptor immunoglobulinowy, immunoglobulina powierzchniowa, BCR (od ang. B-cell receptor) – receptor antygenowy wbudowany w błonę limfocytu B, odpowiadający za przekazanie sygnału aktywującego do wnętrza komórki oraz wchłonięcie antygenu. CD3 (ang. cluster of differentiation 3, dawniej także T3) – główny marker limfocytów T. Jest to złożony z kilku cząsteczek białkowych koreceptor tych komórek, składający się z czterech różnych łańcuchów peptydowych. U ssaków w skład kompleksu CD3 wchodzą: łańcuch CD3γ, łańcuch CD3δ, dwa łańcuchy CD3ζ i dwa łańcuchy CD3ε . Razem z receptorem komórek T tworzą one tzw. kompleks TCR, który jest odpowiedzialny za dostarczenie aktywującego sygnału do limfocytów T. Mimo że w literaturze naukowej łańuch ζ jest wciąż nazywany jako CD3ζ, oficjalna nazwa tego peptydu w nomenklaturze CD to CD247 .

    Funkcja[ | edytuj kod]

    W błonie komórkowej obok TCR występuje glikoproteina CD3, łącząca się z receptorem, i kompleks ten po związaniu antygenu wspólnie przekazuje sygnał do wnętrza komórki. W efekcie następuje aktywacja kinazy tyrozynowej i przekazanie sygnału dalej. Wraz z glikoproteinami CD4 lub CD8 TCR uczestniczy w rozpoznawaniu antygenów białkowych w procesie prezentacji antygenu przez odpowiednie komórki za pośrednictwem głównego układu zgodności tkankowej. TCR rozpoznaje też antygeny lipidowe i glikolipidowe prezentowane w obecności cząsteczek z grupy CD1; limfocyty Tγδ rozpoznają fosfoantygeny bez udziału głównego układu zgodności tkankowej.

    Komórki prezentujące antygen (ang. antigen presenting cell - APC) – rodzaj komórek, na których powierzchni znajdują się cząsteczki białek MHC klasy II. Wyróżnia się trzy podstawowe rodzaje APC:Białka receptorowe (receptory) – białka łączące się z określoną inną substancją (ligandem), taką jak np. neuroprzekaźnik albo hormon, i inicjujące kaskadę przewodzenia sygnału i reakcji komórki w odpowiedzi na ligand. W zasadzie ligand pasuje do receptora jak klucz do zamka, jednak jeden ligand może wiązać się z różnymi receptorami oraz jeden receptor może być pobudzany przez jeden lub więcej ligandów. Receptory mają ogromne znaczenie w biotechnologii i medycynie: badania nad nowymi lekami koncentrują się na znalezieniu substancji chemicznych blokujących lub pobudzających receptory.

    Zobacz też[ | edytuj kod]

  • receptor limfocytu B
  • Bibliografia[ | edytuj kod]

    1. Jakub Gołąb, Marek Jakóbisiak, Witold Lasek, Tomasz Stokłosa: Immunologia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 48–49. ISBN 978-83-01-15154-6.




    Warto wiedzieć że... beta

    CD8 (ang. cluster of differentiation 8) to błonowa glikoproteina o masie cząsteczkowej 13,5 kDa będąca koreceptorem cząsteczki TCR. CD8 wiąże się z białkami głównego układu zgodności tkankowej klasy I (MHC klasy I). Cząsteczka CD8 jest dimerem, a każda z podjednostek (CD8α i CD8β) jest kodowana przez osobny gen. U człowieka obydwa geny CD8 są zlokalizowane na chromosomie 12. CD8 występuje przede wszystkim na limfocytach T cytotoksycznych, a także na komórkach denrytycznych, komórkach NK oraz tzw. podwójnie dodatnich tymocytach. W odróżnieniu od cząsteczki CD4, której ekspresja jest zachowana w przypadku białaczek wywodzących się z limfocytów T, CD8 zwykle jest tracona przez komórki nowotworowe.
    Glikoproteiny – białka zawierające związane kowalencyjnie, z reguły liczne, oligosacharydy o łańcuchu prostym, czasem rozgałęzionym, złożonym zwykle z 2-10 reszt monosacharydu (z reguły są zbudowane z N-acetyloheksozaminy, galaktozy lub mannozy, a rzadziej z glukozy). Dołączanie sacharydów następuje po pełnej syntezie łańcucha polipeptydowego w ramach tzw. modyfikacji potranslacyjnej (glikozylacja jest najpowszechniejszą formą modyfikacji potranslacyjnej). Glikoproteiny są szeroko rozpowszechnione u roślin i zwierząt, gdzie stanowią składniki cieczy ustrojowych i białek błonowych. Głównymi przedstawicielami są liczne enzymy (np. hydrolaza acetylocholiny, glukoamylaza), hormony białkowe, białka surowicy (α-glikoproteina plazmy krwi), wszystkie przeciwciała i substancje grupowe krwi. Zawartość sacharydów w glikoproteinach waha się w granicach od 3% (albumina jaja) do 50% (albumina gruczołu podszczękowego). Podstawowa funkcja glikoprotein to ochrona przed proteolizą oraz zlepianie i "smarowanie" powierzchni faz. Są one również odpowiedzialne za rozpoznawanie ciał obcych (przeciwciała) oraz własnych specyficznie pasujących elementów, np. znamię słupka i powierzchnia pyłku u roślin, szczepy bakterii Rhizobium i powierzchnia korzenia (lektyny). Stanowią też podstawowy składnik substancji grupowych krwi oraz licznych receptorów występujących na powierzchni komórki.
    CD4 (ang. cluster of differentation 4, synonimy: Leu-3, L3T4, T4) to glikoproteina o masie cząsteczkowej 55 kDa występująca na powierzchni komórek układu odpornościowego, takich jak limfocyty T pomocnicze, monocyty, makrofagi i komórki dendrytyczne. U ludzi białko to jest kodowane przez gen CD4 zlokalizowany na chromosomie 12, u myszy na chromosomie 6.
    Antygen (źródłosłów niejasny: stgr. ἀντί anti - przeciw, γένος genos - ród, rodzaj; przytaczane także ang. antigen = antibody generator, generator przeciwciał) – substancja, która wykazuje:

    Reklama

    Czas generowania strony: 0.013 sek.