• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Proteomika



    Podstrony: 1 [2] [3]
    Przeczytaj także...
    Aminokwasy biogenne (białkowe) – aminokwasy, które łącząc się ze sobą wiązaniem peptydowym wchodzą w skład białek. Ze względu na położenie grupy aminowej względem karboksylowej należą do tak zwanych α-aminokwasów, czyli obie te grupy połączone są z atomem węgla α cząsteczki aminokwasu. Z wyjątkiem achiralnej glicyny są to związki optycznie czynne o konfiguracji L, czyli mające grupę aminową po lewej stronie łańcucha głównego w projekcji Fischera.Proteom (z ang. protein component of the genome) – zestaw białek występujących w komórce, białkowy odpowiednik genomu. Termin ten po raz pierwszy został użyty w roku 1995 przez Valerie C. Wasinger. Badaniem proteomów zajmuje się proteomika. W przeciwieństwie do genomów, proteomy nieustannie zmieniają się w odpowiedzi na różne czynniki.

    Proteomika – gałąź nauki zajmująca się badaniem białek – ich struktury, sprawowanych przez nie funkcji i zależności między nimi.

    Nazwę proteomika utworzono przez analogię do słowa genomika. Termin proteomika po raz pierwszy został użyty w 1995 roku dla określenia procesu poznawania wszystkich białek w liniach komórkowych, tkankach lub całych organizmach. Nazwa proteomika jest zwykle używana do określenia badań białek prowadzonych na dużą skalę (całych proteomów). Badania pojedynczych białek nie są zwykle zaliczane do proteomiki.

    Chromatografia (gr. χρῶμα (chrōma) = barwa + γράφω (graphō) = piszę) to technika analityczna lub preparatywna służąca do rozdzielania lub badania składu mieszanin związków chemicznych.Tkanka (łac. textum, l. m. textus; gr. histos – utkanie, tkanka) – zespół komórek (wraz z istotą międzykomórkową) o podobnej budowie, określonych czynnościach, podobnym pochodzeniu, przemianie materii i przystosowanych do wykonywania określonej funkcji na rzecz całego organizmu. Tkanki są elementami składowymi narządów i ich układów. Dział biologii zajmujący się tkankami to histologia.

    Proteomika jest dziedziną znacznie szerszą i bardziej złożoną niż genomika, ponieważ genom jest obiektem zmieniającym się w bardzo małym stopniu, natomiast wachlarz białek obecnych w komórce zmienia się nieustannie wskutek interakcji z czynnikami środowiskowymi oraz z innymi komórkami w organizmie. Dlatego też ekspresja białek w komórkach może być różna zależnie od lokalizacji (np. różne rodzaje tkanek), fazy cyklu komórkowego czy też warunków w otaczającym środowisku (np. panującej temperatury). Dodatkowo, białka są polimerami 20 różnych typów monomerów (aminokwasów), natomiast DNA jest polimerem 4 różnych typów monomerów (nukleotydów), wobec tego wariacje sekwencji są znacznie większe w przypadku białek. Co więcej, funkcja białek zależy zarówno od ich sekwencji, jak i struktury przestrzennej, natomiast w przypadku materiału genetycznego wpływ struktury przestrzennej na funkcję jest zmarginalizowany.

    Rentgenografia strukturalna – technika analityczna używana w krystalografii i chemii. W krystalografii jest stosowana w celu ustalenia wymiarów i geometrii komórki elementarnej tworzącej daną sieć krystaliczną. W chemii metoda ta umożliwia dokładne ustalenie struktury związków chemicznych tworzących analizowane kryształy.Chromatografia powinowactwa polega na wykorzystywaniu specyficznych reakcji chemicznych pomiędzy reaktywnymi chemicznie ligandami związanymi z powierzchnią adsorbentu, a nietypowymi składnikami roztworu rozdzielanego.

    Całość białek obecnych w organizmie podczas kompletnego cyklu życiowego nazywamy proteomem. Właśnie proteom, i jego zachowanie, jest obiektem zainteresowania proteomiki.

    W przebiegu Projektu poznania ludzkiego genomu (Human Genome Project) okazało się, że liczba genów kodujących białka u człowieka jest znacznie mniejsza niż liczba białek w ludzkim proteomie (genów tych jest około 22 tysięcy, natomiast białek mniej więcej 400 tysięcy). Przypuszcza się, że przyczynami są procesy alternatywnego splicingu oraz modyfikacje posttranslacyjne. Okazało się także, że badanie samego genomu jest niewystarczające, by w pełni scharakteryzować różnorodność jego ekspresji, dlatego rozpoczęto badania białek metodami proteomicznymi.

    Human Proteome Organization (w skrócie HUPO) – założone w czerwcu 2001 roku konsorcjum instytucji naukowych (rządowych i pozarządowych), akademickich oraz firm komercyjnych zajmujących się badaniami z zakresu proteomiki. Zadaniem HUPO poznanie ludzkiego proteomu, czyli opisanie wszystkich białek człowieka, a także koordynacja działań i promocja proteomiki na całym świecie.Splicing alternatywny – w procesie splicingu łączenie ze sobą różnych egzonów z pre-mRNA na różne sposoby, niekoniecznie po kolei (według genu), czasem z pominięciem niektórych egzonów lub z zachowaniem niektórych intronów. W ten sposób z jednego genu może powstać więcej niż jedna cząsteczka mRNA, co jest źródłem zmienności białek. Jeśli warianty splicingowe mRNA dotyczą sekwencji kodującej, powstałe na matrycy takich mRNA białka różnią się sekwencją aminokwasową, co może powodować np. zróżnicowanie ich funkcji lub lokalizacji w komórce. Splicing alternatywny obszarów niekodujących może wpływać na obecność elementów regulatorowych w mRNA, np. sekwencji wzmacniających translację (enhancerów) czy sekwencji wpływających na stabilność mRNA, a zatem wpływać na ilość produkowanego przez komórkę białka.

    Skatalogowanie wszystkich białek, jakie mogą pojawić się w ludzkim organizmie, oraz przypisanie im określonych funkcji jest koordynowane w skali międzynarodowej przez Human Proteome Organization.

    Spis treści

  • 1 Gałęzie proteomiki
  • 2 Główne techniki stosowane w proteomice
  • 3 Przypisy
  • 4 Linki zewnętrzne
  • Gen (gr. γένος – ród, pochodzenie) – podstawowa jednostka dziedziczności determinująca powstanie jednej cząsteczki białka lub kwasu rybonukleinowego zapisana w sekwencji nukleotydów kwasu deoksyrybonukleinowego.Genom – materiał genetyczny zawarty w podstawowym (haploidalnym) zespole chromosomów. Termin mylony jest z genotypem, czyli całością informacji genetycznej zawartej w chromosomach organizmu.


    Podstrony: 1 [2] [3]



    w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Warto wiedzieć że... beta

    Degradacja Edmana - metoda sekwencjonowania peptydów polegająca na kolejnym odrywaniu oznakowanych aminokwasów z N-końca cząsteczki peptydu. Opracowana w roku 1950 przez szwedzkiego biochemika Pehra Edmana.
    Modyfikacja potranslacyjna (PTM - ang. Posttranslational modification) jest to modyfikacja białka po jego translacji. Może ona wpływać na właściwości chemiczne i fizyczne białka, jego stabilność i aktywność, a zatem na jego funkcję.
    Interaktomika dziedzina proteomiki zajmująca się badaniami oddziaływań białek. Jest to interdyscyplinarna dziedzina nauki zależna od biologii molekularnej, bioinformatyki, chemii i biofizyki.
    Bioinformatyka to dyscyplina zajmująca się stosowaniem narzędzi matematycznych i informatycznych do rozwiązywania problemów z nauk biologicznych. Z bioinformatyką powiązane są: genomika, proteomika, metabolomika, transkryptomika i konektomika.
    Punkt izoelektryczny, pI – wartość pH, przy której populacja cząsteczek posiadających grupy funkcyjne mogące przyjmować jednocześnie dodatni i ujemny ładunek elektryczny (np. aminokwasy) zawiera średnio tyle samo ładunków dodatnich co ujemnych, na skutek czego ładunek całkowity całej populacji wynosi zero. Stężenie jonu obojnaczego przyjmuje wtedy maksymalną wartość, a stężenia form anionowej i kationowej mają jednakowe, minimalne stężenie. W przypadku związków słabo rozpuszczalnych występują wtedy też niezdysocjowane cząsteczki.
    Tandemowy spektrometr mas (MSMS) to spektrometr mas wyposażony w dwa analizatory. Pierwszy analizator pozwala na przejście tylko jonów o określonym stosunku masy do ładunku elektrycznego (jony macierzyste). Za pierwszym analizatorem zwykle znajduje się urządzenie pozwalające na fragmentację badanych jonów (np. przez zderzenia z cząsteczkami gazu obojętnego). W ten sposób z jonu macierzystego powstają jony potomne. Drugi analizator takiego spektrometru rejestruje stosunki mas do ładunków jonów potomnych (widmo masowe). Ten sposób pracy spektrometru mas nazywany jest trybem MSMS lub MS. Spektrometry tandemowe mogą pracować jak zwykły spektrometr mas (tryb pracy MS) - pierwszy analizator przepuszcza wtedy wszystkie jony, urządzenie fragmentujące nie działa, a drugi analizator rejestruje widmo mas.
    Białka – wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln Daltonów) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się przy udziale specjalnych organelli komórkowych zwanych rybosomami.

    Reklama