Proteazy serynowe

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania

Proteazy serynowe (EC 3.4.21) – podpodklasa enzymów, należąca do klasy hydrolaz i podklasy proteaz. Katalizują selektywnie hydrolizę wiązania peptydowego. Grupą reaktywną jest grupa hydroksylowa (-OH).

Chymotrypsyna - proteolityczny enzym trawienny, produkowany przez trzustkę (jako proenzym chymotrypsynogen) i wchodzący w skład soku trzustkowego. Zostaje uczynniony przez trypsynę. Wykazuje maksimum aktywności przy pH 8-9. Od trypsyny odróżnia go to, że nie powoduje krzepnięcia krwi.Numer EC – numer przypisany każdemu enzymowi według zasad klasyfikacji opracowanej w 1984 roku przez Komitet Nazewnictwa (ang. Nomenclature Committee) Międzynarodowej Unii Biochemii i Biologii Molekularnej (ang. International Union of Biochemistry). Numery EC Enzyme Commission (Komisja Enzymatyczna) lub Enzyme Catalogue dzielą wszystkie enzymy na sześć głównych grup ze względu na typ katalizowanej reakcji. Komisja Enzymatyczna przypisała każdemu enzymowi zarekomendowaną nazwę i czteroczęściowy rozróżnialny numer o strukturze XX.XX.XX.XX

Do proteaz serynowych należą m.in. chymotrypsyna, trypsyna, trombina. Białka enzymatyczne tego rodzaju zawierają w centrum aktywnym serynę i histydynę będące dawcą ładunku dodatniego.

Mechanizm działania proteazy serynowej na przykładzie chymotrypsyny. Znajdujące się w centrum aktywnym reszty aminokwasowe seryny, histydyny i kwasu asparaginowego zaznaczono kolorem czarnym, a fragment cząsteczki hydrolizowanego białka kolorem czerwonym.

Wiele białek uczestniczących w hemostazie należy do tej grupy.

Enzymy – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji.Trypsyna (EC 3.4.21.4) – enzym trawienny wytwarzany przez część zewnątrzwydzielniczą trzustki. Jest wydzielany w postaci proenzymu - trypsynogenu, który wchodzi w skład soku trzustkowego. W dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Dzięki autokatalitycznej zdolności trypsyny szybko dochodzi do pełnego uczynnienia wydzielonego trypsynogenu.

Przypisy[ | edytuj kod]

  1. Numer EC 3.4.21.- w bazie Enzyme nomenclature database
  2. Michał B. Ponczek. Ewolucja układu hemostazy kręgowców. „Kosmos”. 59 (2010), s. 83, 2010. 




Warto wiedzieć że... beta

Hemostaza - całokształt mechanizmów zapobiegających wypływowi krwi z naczyń krwionośnych, zarówno w warunkach prawidłowych, jak i w przypadkach ich uszkodzeń, jednocześnie zapewniający jej prawidłowy przepływ w układzie krwionośnym. Pojęcie hemostazy obejmuje zarówno krzepnięcie krwi jak i fibrynolizę. Oba procesy zachodzą jednocześnie, również w momencie tworzenia skrzepu.
Seryna (kwas α-amino-β-hydroksypropionowy, skróty: Ser lub S) – organiczny związek chemiczny, endogenny aminokwas kodowany (biogenny), wchodzi w skład białek, takich, jak np. kazeina w mleku czy fibroina jedwabiu. Jest obojętna elektrycznie. Niezbędna w diecie człowieka, pełni ważną funkcję w trawieniu białek jako składnik proteaz serynowych. Dekarboksylacja seryny prowadzi do powstania kolaminy.
Wiązanie peptydowe - umowna nazwa wiązania amidowego występującego między aminokwasami peptydów i białek. Wiązanie peptydowe łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu.
Hydrolazy (EC 3) – klasa enzymów katalizujących rozcięcie wiązań chemicznych w procesie hydrolizy. Do grupy tej należy wiele enzymów trawiennych. Cechą charakterystyczną hydrolaz jest fakt, że nie posiadają one koenzymów. Ich działanie można przedstawić ogólnie jako: AB + H2O → A-H + B-OH
Histydyna, (łac. Histidinum; His, H) – organiczny związek chemiczny, jeden z 20 aminokwasów biogennych. Ze względu na budowę cząsteczki histydyna zaliczana jest zarówno do aminokwasów zasadowych, gdyż jej łańcuch boczny zawiera 2 atomy azotu, jak i aromatycznych, ze względu na obecność aromatycznego pierścienia imidazolowego. Trzeciorzędowy atom azotu w łańcuchu bocznym tego aminokwasu stosunkowo łatwo tworzy wiązanie koordynacyjne z kationami metali w metaloproteinach. W środowisku wodnym pierścień imidazolowy łatwo ulega prototautomerii iminowo−enaminowej. Pierścień histydyny jest więc użytecznym donorem i akceptorem jonu wodorowego, dlatego histydyna jest często obecna jako kluczowy aminokwas w centrach aktywnych wielu enzymów. Histydyna jest kodowana przez kodony CAU i CAC w procesie translacji białka.
Proteazy, enzymy proteolityczne (EC 3.4) – podklasa enzymów z klasy hydrolaz katalizująca proteolizę oraz w większości przypadków hydrolizę wiązania estrowego.

Reklama