• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Proteazy

    Przeczytaj także...
    Hydroliza – reakcja podwójnej wymiany (często odwracalna), która przebiega między wodą i rozpuszczoną w niej substancją. W jej wyniku powstają nowe związki chemiczne. Jest szczególnym przypadkiem liolizy (solwolizy). Często przebiega w obecności katalizatorów (kwasów lub zasad). Hydrolizę wykorzystuje się w przemyśle chemicznym (np. hydroliza wielocukrów na cukry proste lub hydroliza chlorobenzenu do fenolu).Inhibitory proteaz – występujące w naturze bądź syntetyczne substancje hamujące aktywność enzymów proteolitycznych. Wyróżnia się wśród nich inhibitory specyficzne, powodujące inhibicję określonych proteaz lub typów proteaz, a także niespecyficzne. Mogą one mieć charakter białkowy lub niebiałkowy. I.p. stosowane są m.in. jako narzędzia badawcze w enzymologii oraz jako środki terapeutyczne w medycynie.
    Proteazy serynowe – podpodklasa enzymów, należąca do klasy hydrolaz i podklasy proteaz. Katalizują selektywnie hydrolizę wiązania peptydowego. Grupą reaktywną jest grupa hydroksylowa (-OH).

    Proteazy, enzymy proteolityczne (EC 3.4) – podklasa enzymów z klasy hydrolaz katalizująca proteolizę, czyli hydrolizę wiązań peptydowych.

    Terminologia[]

    Z proteazami związane są dwa inne terminy:

  • peptydaza – jest pojęciem będącym właściwie synonimem proteazy i oznacza enzym dokonujący rozbicia dowolnego wiązania peptydowego. Peptydazy mogą być podzielone na dwie grupy:
  • endopeptydazy, które rozcinają wiązania peptydowe wewnątrz łańcucha peptydowego
  • egzopeptydazy, które odcinają pojedyncze aminokwasy od końców łańcucha peptydowego
  • proteinaza – pojęcie to oznacza zwykle endopeptydazę
  • Powyższe terminy często są traktowane jako synonimy: proteaza = proteinaza = peptydaza.

    Numer EC – numer przypisany każdemu enzymowi według zasad klasyfikacji opracowanej w 1984 roku przez Komitet Nazewnictwa (ang. Nomenclature Committee) Międzynarodowej Unii Biochemii i Biologii Molekularnej (ang. International Union of Biochemistry). Numery EC Enzyme Commission (Komisja Enzymatyczna) lub Enzyme Catalogue dzielą wszystkie enzymy na sześć głównych grup ze względu na typ katalizowanej reakcji. Komisja Enzymatyczna przypisała każdemu enzymowi zarekomendowaną nazwę i czteroczęściowy rozróżnialny numer o strukturze XX.XX.XX.XXEgzopeptydazy – enzymy hydrolityczne z grupy proteaz, katalizujące odłączanie od łańcuchów peptydowych pojedynczych aminokwasów. Wyróżnia się karboksypeptydazy działające od C-końca i aminopeptydazy działające od N-końca peptydów.

    Podział[]

    Wśród proteaz, ze względu na mechanizm katalizy, wyróżnia się:

  • proteazy serynowe
  • proteazy cysteinowe
  • proteazy aspartylowe
  • metaloproteazy
  • proteazy treoninowe
  • Substancje hamujące aktywność proteaz to inhibitory proteaz.

    Przypisy

    1. Numer EC 3.4.-.- w bazie Enzyme nomenclature database
    2. proteazy w aneksy.pwn.pl. Słownik terminów biologicznych PWN. [dostęp 2014-02-05].
    3. Alan J. Barrett, Neil D. Rawlings, J. F. Woessner: Handbook of proteolytic enzymes. Oxford: Elsevier Academic Press, 2004. ISBN 978-0-12-079610-6.
    Enzymy – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji.Proteoliza – hydrolityczny rozkład wiązania peptydowego. Prowadzi do rozpadu białek na peptydy i aminokwasy. Jest katalizowana za pomocą proteaz.



    w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Warto wiedzieć że... beta

    Aminokwasy – organiczne związki chemiczne zawierające zasadową grupę aminową -NH2 oraz kwasową grupę karboksylową -COOH lub – w ujęciu ogólniejszym – dowolną grupę kwasową, np. sulfonową -SO3H. Aminokwasy są tzw. solami wewnętrznymi (amfolitami).
    Wiązanie peptydowe - umowna nazwa wiązania amidowego występującego między aminokwasami peptydów i białek. Wiązanie peptydowe łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu.
    Hydrolazy (EC 3) – klasa enzymów katalizujących rozcięcie wiązań chemicznych w procesie hydrolizy. Do grupy tej należy wiele enzymów trawiennych. Cechą charakterystyczną hydrolaz jest fakt, że nie posiadają one koenzymów. Ich działanie można przedstawić ogólnie jako: AB + H2O → A-H + B-OH
    Kataliza – zjawisko przyspieszenia szybkości reakcji chemicznej pod wpływem dodania do układu niewielkiej ilości katalizatora, który sam nie ulega trwałym przekształceniom, lecz tylko tworzy z innymi substratami związki lub kompleksy przejściowe. Działanie katalizatora polega na zmianie ścieżki kinetycznej reakcji poprzez obniżenie energii aktywacji reakcji i utworzenia innych, w stosunku do reakcji prowadzonej na sposób niekatalityczny, kompleksów przejściowych. W efekcie przyspieszeniu ulega zarówno reakcja prowadząca do produktu, jak i reakcja biegnąca w kierunku przeciwnym, prowadząca do odtworzenia substratów.
    Endopeptydazy – enzymy hydrolityczne z grupy proteaz, katalizujące hydrolizę wiązania peptydowego wewnątrz łańcucha polipeptydowego (w odróżnieniu od egzopeptydaz, które hydrolizują skrajne wiązania peptydowe, odcinając od łańcucha pojedyncze aminokwasy). Endopeptydazy rozkładają cząsteczkę białka (polipeptydu) na małe fragmenty peptydowe. Do endopeptydaz należą enzymy trawienne, np. pepsyna, trypsyna, chymotrypsyna.

    Reklama