• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Proenzym

    Przeczytaj także...
    Miejsce aktywne, centrum aktywne, centrum katalityczne – część cząsteczki, która jest bezpośrednio zaangażowana w reakcji chemicznej. W przypadku prostych cząsteczek, takich jak np. kwasy nieorganiczne w reakcję zaangażowana jest cała cząsteczka. W przypadku dużych i złożonych cząsteczek, takich jak np. enzymy, polimery syntetyczne i niektóre rozbudowane związki metaloorganiczne, tylko niewielka część cząsteczki jest rzeczywiście zaangażowana w reakcję, a jej reszta pozostaje praktycznie bierna.Proinsulina – peptyd, nieaktywny prekursor insuliny. Proinsulina powstaje w trzustce, w komórkach β wysepek Langerhansa. Gen zlokalizowany na krótszym ramieniu chromosomu 11 (locus p15.5) koduje powstawanie prekursorowego peptydu preproinsuliny, liczącego u człowieka 110 aminokwasów. Preproinsulina zawiera fragment sygnałowy złożony z 24 aminokwasów, który w retikulum endoplazmatycznym pod wpływem odpowiedniej proteazy zostaje odcięty i w ten sposób powstaje proinsulina.
    Trypsynogen – proenzym wydzielany przez zewnątrzwydzielniczą część trzustki i jako składnik soku trzustkowego transportowany do dwunastnicy gdzie jest aktywowany przez enteropeptydazę do trypsyny. W patologicznej nieszczelności zwieracza Oddiego aktywacja może nastąpić w świetle przewodów trzustkowych za sprawą trypsyny, enteropeptydazy lub żółci co prowadzić może do zapalenie trzustki.

    Proenzym, daw. zymogen, preenzym, enzymogen – nieaktywny prekursor enzymu, wymagający do uaktywnienia jakiejś nieodwracalnej zmiany (np. proteolizy fragmentu cząsteczki przesłaniającej centrum aktywne enzymu). Przykładami proenzymów są:

    Pepsynogen – proenzym pepsyny. Wydzielany jest u kręgowców przez komórki główne śluzówki żołądka pod wpływem bodźców nerwowych, w których przekazaniu pośredniczy histamina lub hormonalnych (gastryna). Występuje w kilku formach molekularnych klasyfikowanych w dwóch grupach, różniących się właściwościami histochemicznymi, jako pepsynogeny I (stwierdzane w komórkach głównych i śluzowych gruczołów właściwych żołądka) i pepsynogeny II (stwierdzane także w gruczołach odźwiernikowych). Przemiana pepsynogenu w pepsynę polega na stymulowanym niskim pH (obecnością kwasu solnego) autokatalitycznym odcięciu peptydu blokującego centrum aktywne enzymu.Enzymy – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji.
  • pepsynogen
  • trypsynogen,
  • chymotrypsynogen
  • proinsulina
  • prokarboksypeptydaza A i B
  • proelastaza
  • Przypisy[]

    1. Fizjologia zwierząt: Podręcznik dla studentów wydziałów medycyny weterynaryjnej, wydziałów biologii i hodowli zwierząt akademii rolniczych i uniwersytetów. prof. dr. hab. Tadeusz Krzymowski, prof. dr. hab. Jadwiga Przała (red.). Warszawa: Państwowe Wydawnictwo Rolnicze i Leśne, s. 481. ISBN 83-09-01792-8.

    Bibliografia[]

  • Marzena Popielarska-Konieczna: Słownik szkolny: Biologia. Kraków: Wydawnictwo Zielona Sowa, 2003, s. 409. ISBN 83-7389-096-3.
  • Proteoliza – hydrolityczny rozkład wiązania peptydowego. Prowadzi do rozpadu białek na peptydy i aminokwasy. Jest katalizowana za pomocą proteaz.Zielona Sowa – krakowskie wydawnictwo działające od 1995 roku, publikujące klasykę literatury pięknej, współczesną prozę i poezję polską, wielkie dzieła filozoficzne, książki dziecięce oraz młodzieżowe, a także rozmówki językowe, poradniki, encyklopedie, leksykony i słowniki. Przez kilka lat wydawnictwo publikowało pismo literacko-artystyczne "Studium" – dwumiesięcznik prezentujący najnowsze nurty w rodzimej poezji i prozie. Związana z tym pismem seria książkowa objęła ponad 80 tomów najnowszej literatury polskiej.



    w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Reklama