Palec cynkowy

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Diagram wstążkowy kompleksu białka ZIF268 z DNA, zawierającego trzy motywy palca cynkowego. ZIF268 zaznaczono na niebiesko, DNA na pomarańczowo, jony Zn na zielono.

Palec cynkowy, motyw palca cynkowego (ang. zinc finger domain) – rodzaj domeny białkowej występującej w białkach wiążących DNA i biorący bezpośredni udział w związaniu cząsteczki kwasu nukleinowego przez białko. Palec cynkowy składa się z dwóch antyrównoległych β-kartek i α-helisy. Obecność jonu cynku (Zn) jest kluczowa dla stabilności domeny – w przypadku jego braku nie dochodzi do powstania wystarczająco dużej domeny posiadającej hydrofobowy rdzeń i przez to funkcjonalnej.

Domena białka – fragment cząsteczki białka wyodrębniony ze względu na samoistną zdolność zachowania swojej struktury trójwymiarowej niezależnie od całej cząsteczki.Harmonijka beta (beta-kartka) – jedna z możliwych struktur drugorzędowych białka (inną jest helisa alfa). Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym przypomina wyglądem kartkę papieru pofałdowaną w harmonijkę. Kształt harmonijki beta stabilizowany jest poprzez wiązania wodorowe występujące pomiędzy sąsiednimi łańcuchami – beta nićmi. Beta nić jest to prawie całkowicie rozciągnięty fragment polipeptydu, zwykle o długości 5-10 aminokwasów. Występują harmonijki beta: równoległe, antyrównoległe i mieszane. Struktury te (w odróżnieniu od helis alfa zbudowanych z jednej ciągłej sekwencji) składają się z oddzielnych fragmentów łańcucha (nici beta) czasem znacznie od siebie oddalonych w sensie struktury pierwszorzędowej.

Typy[ | edytuj kod]

Najlepiej poznaną klasą domen typu palca cynkowego jest klasa C2H2, w której atom Zn otoczony jest przez dwie reszty cysteinowe β-kartki i dwie reszty histydynowe α-helisy. Dwie pozostałe, mniej poznane klasy to C4 i C6.

Cysteina (skrót: Cys) – organiczny związek chemiczny z grupy endogennych aminokwasów kodowanych, wchodzi w skład wielu białek. Wraz z homocysteiną i metioniną tworzy grupę aminokwasów siarkowych (cysteina jest najprostszym z nich).Kwas deoksyrybonukleinowy (dawn. kwas dezoksyrybonukleinowy; akronim: DNA, z ang. deoxyribonucleic acid) – wielkocząsteczkowy organiczny związek chemiczny należący do kwasów nukleinowych. U eukariontów zlokalizowany jest przede wszystkim w jądrach komórek, u prokariontów bezpośrednio w cytoplazmie, natomiast u wirusów w kapsydach. Pełni rolę nośnika informacji genetycznej organizmów żywych.


Podstrony: 1 [2] [3]




Warto wiedzieć że... beta

C-koniec (koniec karboksylowy) – koniec łańcucha polipeptydowego zakończonego grupą karboksylową (−COO). Na drugim końcu łańcucha, nazywanym N-końcem lub końcem aminowym, znajduje się grupa aminowa (−NH2 lub −NH+3). Wyróżnianie końców łańcucha polipeptydowego określa ich kierunek. Aminokwasy występujące w łańcuchu zwyczajowo numeruje się zaczynając od końca aminowego.
N-koniec (koniec aminowy) – koniec łańcucha polipeptydowego, zakończonego grupą aminową (−NH2 lub −NH+3). Na drugim końcu łańcucha, określanym jako C-koniec lub koniec karboksylowy, znajduje się grupa karboksylowa (−COO). Wyróżnianie końców łańcucha polipeptydowego określa ich kierunek. Aminokwasy występujące w łańcuchu zwyczajowo numeruje się zaczynając właśnie od końca aminowego.
Histydyna, (łac. Histidinum; His, H) – organiczny związek chemiczny, jeden z 20 aminokwasów biogennych. Ze względu na budowę cząsteczki histydyna zaliczana jest zarówno do aminokwasów zasadowych, gdyż jej łańcuch boczny zawiera 2 atomy azotu, jak i aromatycznych, ze względu na obecność aromatycznego pierścienia imidazolowego. Trzeciorzędowy atom azotu w łańcuchu bocznym tego aminokwasu stosunkowo łatwo tworzy wiązanie koordynacyjne z kationami metali w metaloproteinach. W środowisku wodnym pierścień imidazolowy łatwo ulega prototautomerii iminowo−enaminowej. Pierścień histydyny jest więc użytecznym donorem i akceptorem jonu wodorowego, dlatego histydyna jest często obecna jako kluczowy aminokwas w centrach aktywnych wielu enzymów. Histydyna jest kodowana przez kodony CAU i CAC w procesie translacji białka.
Cynk (Zn, łac. zincum) – pierwiastek chemiczny, metal przejściowy z grupy cynkowców w układzie okresowym (grupa 12).
Kalcytriol (łac. Calcitriolum; 1,25-dihydroksycholekalcyferol, 1,25(OH)2D3) – organiczny związek chemiczny, aktywna forma witaminy D3; powstaje przez hydroksylację witaminy D3 w pozycji 25 w wątrobie przez hydroksylazę 25-hydroksykalcyferolu i w pozycji 1 w nerkach (witamina D może być również hydroksylowana w pozycjach 24 i 25, ale taka forma jest mniej aktywna).

Reklama