l
  • Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia

  • Prowadzimy badanie na temat nowotworów.
    Potrzebna jest nam pomoc.




    Prosimy o wypełnienie
    anonimowego kwestionariusza

    Zajmie to ok. 10 - 15 minut.


    TAK - pomagam            NIE - odmawiam (zamknij)

    Zebrane informacje wykorzystane zostaną do celów naukowych.
    Temat nie został wyczerpany?
    Zapraszamy na Forum Naukowy.pl
    Jeśli posiadasz konto w serwisie Facebook rejestracja jest praktycznie automatyczna.
    Wystarczy kilka kliknięć.

    Oddychanie tlenowe



    Podstrony: [1] [2] [3] 4 [5]
    Przeczytaj także...
    Metanogeny zwane też tradycyjnie bakteriami metanogennymi, bakteriami metanogenicznymi lub metanobakteriami, mimo że według obecnych klasyfikacji taksonomicznych nie są zaliczane do bakterii, są to archeowce u których głównym produktem oddychania jest metan. W tym typie oddychania beztlenowego energia użyteczna biologicznie jest pozyskiwana podczas przenoszenia elektronów z wodoru na dwutlenek węgla. Metanobakterie są bezwzględnymi anaerobami. Ich metabolizm zachodzi przy temperaturach od 0 do 70 °C, niektóre są w stanie funkcjonować nawet w temperaturze 90 °C, przy wyższych temperaturach giną. Wraz ze wzrostem temperatury wzrasta wydajność metabolizmu. Środowisko bakterii metanogennych musi być beztlenowe, pH neutralne lub lekko alkaliczne i musi zawierać przynajmniej 50% wody. Dlatego najczęściej spotyka się je w: bagnach, na uprawach ryżowych, oborniku, gnojowicy lub w układzie trawiennym przeżuwaczy. Inhibitorem bakterii metanogenicznych są: kwasy organiczne, tlen oraz środki dezynfekcyjne. Zamieszkują również: jelito grube kręgowców i układ trawienny termitów.Heksozy – grupa organicznych związków chemicznych. Są to monosacharydy (cukry proste) zawierające sześć atomów węgla w cząsteczce. Występują przede wszystkim w formach cyklicznych (piranozy lub furanozy), będących wewnątrzcząsteczkowymi hemiacetalami (półacetalami).
    Zobacz też[ | edytuj kod]
  • oddychanie
  • katabolizm
  • wymiana gazowa
  • Przypisy

    1. Jan Strzałko, Bogdan Jackowiak: Słownik terminów biologicznych. Poznań: Wydawnictwo Naukowe Uniwersytetu im. Adama Mickiewicza, 2006. ISBN 83-232-1603-7.
    2. Władysław Kunicki-Goldfinger: Życie bakterii. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2005, s. 141. ISBN 8301143789.
    3. Władysław Kunicki-Goldfinger: Życie bakterii. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2005, s. 380. ISBN 8301143789.
    4. Jeremy Mark Berg, John L Tymoczko, Lubert Stryer, Neil D Clarke, Zofia Szweykowska-Kulińska, Artur Jarmołowski, Halina Augustyniak: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 425-428. ISBN 978-83-01-14379-4.
    5. Gunsakus I.C., Horecker B.L., Wood W.A.. Pathways of carbohydrate metabolism in microorganisms. „Bacteriological Reviews”. 19 (2), s. 79–128, czerwiec 1955. PMID 13239549. 
    6. Jeremy Mark Berg, John L Tymoczko, Lubert Stryer, Neil D Clarke, Zofia Szweykowska-Kulińska, Artur Jarmołowski, Halina Augustyniak: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 428-444. ISBN 978-83-01-14379-4.
    7. Smyth DA., Wu MX., Black CC. Pyrophosphate and Fructose 2,6-Bisphosphate Effects on Glycolysis in Pea Seed Extracts. „Plant Physiology”. 76 (2), s. 316–320, październik 1984. PMID 16663839. 
    8. Frehner M., Pozueta-Romero J., Akazawa T. Enzyme Sets of Glycolysis, Gluconeogenesis, and Oxidative Pentose Phosphate Pathway Are Not Complete in Nongreen Highly Purified Amyloplasts of Sycamore (Acer pseudoplatanus L.) Cell Suspension Cultures. „Plant Physiology”. 94 (2), s. 538–544, październik 1990. PMID 16667746. 
    9. Fernie AR., Carrari F., Sweetlove LJ. Respiratory metabolism: glycolysis, the TCA cycle and mitochondrial electron transport. „Current Opinion in Plant Biology”. 7 (3), s. 254–61, czerwiec 2004. doi:10.1016/j.pbi.2004.03.007. PMID 15134745. 
    10. Jan Kopcewicz, Stanisław Lewak, Halina Gabryś: Fizjologia roślin. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2002, s. 395-396. ISBN 83-01-13753-3.
    11. Kruger NJ., von Schaewen A. The oxidative pentose phosphate pathway: structure and organisation. „Current Opinion in Plant Biology”. 6 (3), s. 236–46, czerwiec 2003. PMID 12753973. 
    12. Alicja Szweykowska: Fizjologia roślin. Poznań: Wydaw. Naukowe UAM, 1998, s. 139-141. ISBN 83-232-0815-8.
    13. Thelen JJ., Miernyk JA., Randall DD. Partial purification and characterization of the maize mitochondrial pyruvate dehydrogenase complex. „Plant Physiology”. 116 (4), s. 1443–50, kwiecień 1998. doi:10.​1104/​pp.​116.​4.​1443. PMID 9536062. 
    14. Jeremy Mark Berg, John L Tymoczko, Lubert Stryer, Neil D Clarke, Zofia Szweykowska-Kulińska, Artur Jarmołowski, Halina Augustyniak: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 464-480. ISBN 978-83-01-14379-4.
    15. Alicja Szweykowska: Fizjologia roślin. Poznań: Wydaw. Naukowe UAM, 1998, s. 134. ISBN 83-232-0815-8.
    16. Johnson JD., Mehus JG., Tews K., Milavetz BI., Lambeth DO. Genetic evidence for the expression of ATP- and GTP-specific succinyl-CoA synthetases in multicellular eucaryotes. „The Journal of Biological Chemistry”. 273 (42), s. 27580–6, październik 1998. PMID 9765291. 
    17. Johnson JD., Muhonen WW., Lambeth DO. Characterization of the ATP- and GTP-specific succinyl-CoA synthetases in pigeon. The enzymes incorporate the same alpha-subunit. „The Journal of Biological Chemistry”. 273 (42), s. 27573–9, październik 1998. PMID 9765290. 
    18. Mitchell CG. Identification of a multienzyme complex of the tricarboxylic acid cycle enzymes containing citrate synthase isoenzymes from Pseudomonas aeruginosa. „The Biochemical Journal”. 313 (Pt 3), s. 769–74, luty 1996. PMID 8611153. 
    19. Barnes SJ., Weitzman PD. Organization of citric acid cycle enzymes into a multienzyme cluster. „FEBS Letters”. 201 (2), s. 267–70, czerwiec 1986. PMID 3086126. 
    20. Schultz BE., Chan SI. Structures and proton-pumping strategies of mitochondrial respiratory enzymes. „Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure”. 30 (30), s. 23–65, 2001. doi:10.1146/annurev.biophys.30.1.23. PMID 11340051. 
    21. Hirst J. Energy transduction by respiratory complex I--an evaluation of current knowledge. „Biochemical Society transactions”. 33 (Pt 3), s. 525–9, czerwiec 2005. doi:10.1042/BST0330525. PMID 15916556. 
    22. Crane FL. Biochemical functions of coenzyme Q10. „Journal of the American College of Nutrition”. 20 (6), s. 591–8, grudzień 2001. PMID 11771674. 
    23. Johnson DC., Dean DR., Smith AD., Johnson MK. Structure, function, and formation of biological iron-sulfur clusters. „Annual Review of Biochemistry”. 74, s. 247–81, 2005. doi:10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518. PMID 15952888. 
    24. Brandt U., Kerscher S., Dröse S., Zwicker K., Zickermann V. Proton pumping by NADH:ubiquinone oxidoreductase. A redox driven conformational change mechanism?. „FEBS Letters”. 545 (1), s. 9–17, czerwiec 2003. PMID 12788486. 
    25. Cecchini G. Function and structure of complex II of the respiratory chain.. „Annual Review of Biochemistry”. 72, s. 77–109, 2003. doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161700. PMID 14527321. 
    26. J. Zhang, FE. Frerman, JJ. Kim. Structure of electron transfer flavoprotein-ubiquinone oxidoreductase and electron transfer to the mitochondrial ubiquinone pool. „Proc Natl Acad Sci U S A”. 44 (103), s. 16212-7, Oct 2006. doi:10.1073/pnas.0604567103. PMID 17050691. 
    27. Berry EA., Guergova-Kuras M., Huang LS., Crofts AR. Structure and function of cytochrome bc complexes. „Annual Review of Biochemistry”. 69, s. 1005–75, 2000. doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.1005. PMID 10966481. 
    28. Crofts AR. The cytochrome bc1 complex: function in the context of structure. „Annual Review of Physiology”. 66, s. 689–733, 2004. doi:10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251. PMID 14977419. 
    29. Mathews FS. The structure, function and evolution of cytochromes. „Progress in Biophysics and Molecular Biology”. 45 (1), s. 1–56, 1985. PMID 3881803. 
    30. Tsukihara T., Aoyama H., Yamashita E., Tomizaki T., Yamaguchi H., Shinzawa-Itoh K., Nakashima R., Yaono R., Yoshikawa S. The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 A. „Science”. 272 (5265), s. 1136–44, maj 1996. PMID 8638158. 
    31. Jeremy Mark Berg, John L Tymoczko, Lubert Stryer, Neil D Clarke, Zofia Szweykowska-Kulińska, Artur Jarmołowski, Halina Augustyniak: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 507-517. ISBN 978-83-01-14379-4.
    32. Junge W., Lill H., Engelbrecht S. ATP synthase: an electrochemical transducer with rotatory mechanics. „Trends in Biochemical Sciences”. 22 (11), s. 420–3, listopad 1997. PMID 9397682. 
    33. Bruce Alberts, Jan Michejda, Jacek Augustyniak: Podstawy biologii komórki : wprowadzenie do biologii molekularnej. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 1999, s. 411-432. ISBN 83-01-12846-1.
    34. Jeremy Mark Berg, John L Tymoczko, Lubert Stryer, Neil D Clarke, Zofia Szweykowska-Kulińska, Artur Jarmołowski, Halina Augustyniak: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007. ISBN 978-83-01-14379-4.
    35. Liu YJ., Norberg FE., Szilágyi A., De Paepe R., Akerlund HE., Rasmusson AG. The mitochondrial external NADPH dehydrogenase modulates the leaf NADPH/NADP+ ratio in transgenic Nicotiana sylvestris. „Plant Cell Physiol”. 49 (2), s. 251-63, 2008. doi:10.1093/pcp/pcn001. PMID 18182402. 
    36. Bykova NV., Rasmusson AG., Igamberdiev AU., Gardeström P., Møller IM. Two separate transhydrogenase activities are present in plant mitochondria. „Biochemical and Biophysical Research communications”. 265 (1), s. 106–11, listopad 1999. doi:10.1006/bbrc.1999.1627. PMID 10548498. 
    37. Møller IM., Rasmusson AG., Fredlund KM. NAD(P)H-ubiquinone oxidoreductases in plant mitochondria. „Journal of Bioenergetics and Biomembranes”. 25 (4), s. 377–84, sierpień 1993. PMID 8226719. 
    38. Rasmusson AG., Handa H., Møller IM. Plant mitochondria, more unique than ever. „Mitochondrion”. 8 (1), s. 1–4, styczeń 2008. doi:10.1016/j.mito.2007.10.005. PMID 18023263. 
    39. Juszczuk IM., Rychter AM. Alternative oxidase in higher plants. „Acta Biochimica Polonica”. 50 (4), s. 1257–71, 2003. doi:0350041257. PMID 14740012. 
    40. Moore AL., Siedow JN. The regulation and nature of the cyanide-resistant alternative oxidase of plant mitochondria. „Biochimica et Biophysica Acta”. 1059 (2), s. 121–40, sierpień 1991. PMID 1883834. 
    41. Jan Kopcewicz, Stanisław Lewak, Halina Gabryś: Fizjologia roślin. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2002, s. 408-410. ISBN 83-01-13753-3.
    42. Bernardi P. Mitochondrial transport of cations: channels, exchangers, and permeability transition. „Physiological Reviews”. 79 (4), s. 1127–55, październik 1999. PMID 10508231. 
    43. Rich PR. The molecular machinery of Keilin's respiratory chain. „Biochemical Society Transactions”. 31 (Pt 6), s. 1095–105, grudzień 2003. doi:10.1042/. PMID 14641005. 
    44. Jeremy Mark Berg, John L Tymoczko, Lubert Stryer, Neil D Clarke, Zofia Szweykowska-Kulińska, Artur Jarmołowski, Halina Augustyniak: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007. ISBN 978-83-01-14379-4.
    45. Alicja Szweykowska: Fizjologia roślin. Poznań: Wydaw. Naukowe UAM, 1998, s. 138-139. ISBN 83-232-0815-8.
    46. Jeremy Mark Berg, John L Tymoczko, Lubert Stryer, Neil D Clarke, Zofia Szweykowska-Kulińska, Artur Jarmołowski, Halina Augustyniak: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 443-448. ISBN 978-83-01-14379-4.
    47. Jeremy Mark Berg, John L Tymoczko, Lubert Stryer, Neil D Clarke, Zofia Szweykowska-Kulińska, Artur Jarmołowski, Halina Augustyniak: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 480-482. ISBN 978-83-01-14379-4.
    48. Jan Kopcewicz, Stanisław Lewak, Halina Gabryś: Fizjologia roślin. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2002, s. 410-413. ISBN 83-01-13753-3.
    49. Schuller KA., Randall DD. Regulation of Pea Mitochondrial Pyruvate Dehydrogenase Complex : Does Photorespiratory Ammonium Influence Mitochondrial Carbon Metabolism?. „Plant Physiology”. 89 (4), s. 1207–1212, kwiecień 1989. PMID 16666685. 
    50. Cook RM., Lindsay JG., Wilkins MB., Nimmo HG. Decarboxylation of Malate in the Crassulacean Acid Metabolism Plant Bryophyllum (Kalanchoe) fedtschenkoi (Role of NAD-Malic Enzyme). „Plant Physiology”. 109 (4), s. 1301–1307, grudzień 1995. PMID 12228671. 
    51. Jeremy Mark Berg, John L Tymoczko, Lubert Stryer, Neil D Clarke, Zofia Szweykowska-Kulińska, Artur Jarmołowski, Halina Augustyniak: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 604614. ISBN 978-83-01-14379-4.
    52. Lazarow PB., De Duve C. A fatty acyl-CoA oxidizing system in rat liver peroxisomes; enhancement by clofibrate, a hypolipidemic drug. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”. 73 (6), s. 2043–6, czerwiec 1976. PMID 180535. 
    53. Alicja Szweykowska: Fizjologia roślin. Poznań: Wydaw. Naukowe UAM, 1998, s. 142-145. ISBN 83-232-0815-8.
    54. Jan Kopcewicz, Stanisław Lewak, Halina Gabryś: Fizjologia roślin. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2002, s. 413-415. ISBN 83-01-13753-3.
    55. Alicja Szweykowska: Fizjologia roślin. Poznań: Wydaw. Naukowe UAM, 1998, s. 129-130. ISBN 83-232-0815-8.
    56. Hans G. Schlegel: Mikrobiologia ogólna. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2004, s. 333-344. ISBN 8301139994.
    57. Władysław Kunicki-Goldfinger: Życie bakterii. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2005, s. 164-166. ISBN 8301143789.
    58. Hans G. Schlegel: Mikrobiologia ogólna. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2004, s. 344-348. ISBN 8301139994.
    59. Władysław Kunicki-Goldfinger: Życie bakterii. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2005, s. 166. ISBN 8301143789.
    60. Władysław Kunicki-Goldfinger: Życie bakterii. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2005, s. 166-168. ISBN 8301143789.
    61. Hans G. Schlegel: Mikrobiologia ogólna. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2004, s. 366-368. ISBN 8301139994.
    62. Władysław Kunicki-Goldfinger: Życie bakterii. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2005, s. 168. ISBN 8301143789.
    63. Hans G. Schlegel: Mikrobiologia ogólna. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2004, s. 353-354. ISBN 8301139994.
    64. Hans G. Schlegel: Mikrobiologia ogólna. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2004, s. 348-350. ISBN 8301139994.
    65. Władysław Kunicki-Goldfinger: Życie bakterii. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2005, s. 169-172. ISBN 8301143789.
    66. Hans G. Schlegel: Mikrobiologia ogólna. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2004, s. 350-351. ISBN 8301139994.
    67. Dimroth P. Bacterial sodium ion-coupled energetics.. „Antonie van Leeuwenhoek”. 4 (65), s. 381–95, 1994. PMID 7832594. 
    68. Becher B., Müller V. Delta mu Na+ drives the synthesis of ATP via an delta mu Na(+)-translocating F1F0-ATP synthase in membrane vesicles of the archaeon Methanosarcina mazei Gö1.. „Journal of bacteriology”. 9 (176), s. 2543–50, maj 1994. PMID 8169202. 
    69. Władysław Kunicki-Goldfinger: Życie bakterii. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2005, s. 152156. ISBN 8301143789.
    70. Hans G. Schlegel: Mikrobiologia ogólna. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2004, s. 403-404. ISBN 8301139994.
    71. Władysław Kunicki-Goldfinger: Życie bakterii. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2005, s. 147. ISBN 8301143789.
    72. Starkenburg SR., Chain PS., Sayavedra-Soto LA., Hauser L., Land ML., Larimer FW., Malfatti SA., Klotz MG., Bottomley PJ., Arp DJ., Hickey WJ. Genome sequence of the chemolithoautotrophic nitrite-oxidizing bacterium Nitrobacter winogradskyi Nb-255. „Applied and Environmental Microbiology”. 72 (3), s. 2050–63, marzec 2006. doi:10.1128/AEM.72.3.2050-2063.2006. PMID 16517654. 
    73. Yamanaka T., Fukumori Y. The nitrite oxidizing system of Nitrobacter winogradskyi. „FEMS Microbiology Reviews”. 4 (4), s. 259–70, grudzień 1988. PMID 2856189. 
    74. Unden G., Bongaerts J. Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors. „Biochimica et Biophysica Acta”. 1320 (3), s. 217–34, lipiec 1997. PMID 9230919. 
    75. Władysław Kunicki-Goldfinger: Życie bakterii. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2005, s. 148-149. ISBN 8301143789.
    76. Hans G. Schlegel: Mikrobiologia ogólna. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2004, s. 382-387. ISBN 8301139994.
    77. Władysław Kunicki-Goldfinger: Życie bakterii. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2005, s. 149-150. ISBN 8301143789.
    78. Hans G. Schlegel: Mikrobiologia ogólna. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2004, s. 387-390. ISBN 8301139994.
    79. Władysław Kunicki-Goldfinger: Życie bakterii. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2005, s. 150-151. ISBN 8301143789.
    80. Hans G. Schlegel: Mikrobiologia ogólna. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2004, s. 395-400 i 402. ISBN 8301139994.
    81. Hans G. Schlegel: Mikrobiologia ogólna. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2004, s. 404-405. ISBN 8301139994.
    82. Władysław Kunicki-Goldfinger: Życie bakterii. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2005, s. 151-152. ISBN 8301143789.
    83. Władysław Kunicki-Goldfinger: Życie bakterii. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2005, s. 142. ISBN 8301143789.
    84. Najważniejsze fakty z historii biochemii. [dostęp 2008-12-18].
    85. A. Berry George, Rutherford. Note on Pflüger's Law of Contraction. „J Anat Physiol.”. 10(Pt 3):, s. 604–608., 1876 April;. 
    86. Eduard Buchner. Alkoholische Gährung ohne Hefezellen. „Ber. Dt. Chem. Ges.”. 30, s. 117-124, 1897. 
    87. Young, William John (1878 - 1942). W: Max Marginson: [Young, William John (1878 - 1942) Australian Dictionary of Biography]. T. 12. Melbourne University Press, 1990, s. 601.
    88. Raju TN., Hill AV., Meyerhog OF. The Nobel chronicles. 1922: Archibald Vivian Hill (1886-1977), Otto Fritz Meyerhof (1884-1951). „Lancet”. 352 (9137), s. 1396, październik 1998. PMID 9802314. 
    89. KEILIN D., HARTREE EF. Relationship between certain components of the cytochrome system. „Nature”. 176 (4474), s. 200–6, lipiec 1955. PMID 13244659. 
    90. Langen P., Hucho F., Lohmann K. Karl Lohmann and the discovery of ATP. „Angewandte Chemie”. 47 (10), s. 1824–7, 2008. doi:10.1002/anie.200702929. PMID 18213664. 
    91. Wojtczak L., Keilin D., MacMunn CA. [Two faces of cytochrome c]. „Postępy Biochemii”. 52 (2), s. 122–8, 2006. PMID 17078501. 
    92. Stubbs M., Gibbons G., Krebs HA. Hans Adolf Krebs (1900-1981)...his life and times. „IUBMB life”. 50 (3), s. 163–6, wrzesień 2000. PMID 11142342. 
    93. Kalckar HM., Kalckar HM. 50 years of biological research--from oxidative phosphorylation to energy requiring transport regulation. „Annual Review of Biochemistry”. 60, s. 1–37, 1991. doi:10.1146/annurev.bi.60.070191.000245. PMID 1883194. 
    94. Raju TN., Krebs HA., Lipmann FA. The Nobel chronicles. 1953: Hans Adolf Krebs (1900-81) and Fritz Albert Lipmann (1899-1986). „Lancet”. 353 (9164), s. 1628, maj 1999. PMID 10334294. 
    95. Horecker BL., Horecker BL. The pentose phosphate pathway. „The Journal of Biological Chemistry”. 277 (50), s. 47965–71, grudzień 2002. doi:10.1074/jbc.X200007200. PMID 12403765. 
    96. MITCHELL P. Coupling of phosphorylation to electron and hydrogen transfer by a chemi-osmotic type of mechanism. „Nature”. 191, s. 144–8, lipiec 1961. PMID 13771349. 
    97. The Nobel Prize in Chemistry 1992. [dostęp 2008-12-18].
    98. Nota biograficzna.. [dostęp 2008-12-18].

    Bibliografia[ | edytuj kod]

  • Jeremy Mark Berg, John L Tymoczko, Lubert Stryer, Neil D Clarke, Zofia Szweykowska-Kulińska, Artur Jarmołowski, Halina Augustyniak: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007. ISBN 978-83-01-14379-4.
  • B Hames, Nigel M Hooper, Lilla Hryniewiecka, Kazimierz Ziemnicki, Halina Augustyniak: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007. ISBN 978-83-01-13872-1.
  • D. G. Nicholls, S. J. Ferguson: Bioenergetyka 2. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 1995. ISBN 978-83-01-11661-3.
  • Władysław Kunicki-Goldfinger: Życie bakterii. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2005. ISBN 8301143789.
  • Hans G. Schlegel: Mikrobiologia ogólna. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2004. ISBN 8301139994.
  • Metan (znany także jako gaz błotny i gaz kopalniany), CH4 – organiczny związek chemiczny, najprostszy węglowodór nasycony (alkan). W temperaturze pokojowej jest bezwonnym i bezbarwnym gazem. Jest stosowany jako gaz opałowy i surowiec do syntezy wielu innych związków organicznych.Heinrich Otto Wieland (ur. 4 czerwca 1877 w Pforzheim, zm. 5 sierpnia 1957 w Monachium) - niemiecki profesor chemii uniwersytetu w Monachium.


    Podstrony: [1] [2] [3] 4 [5]



    w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Czy wiesz że...? beta

    Kwasy tłuszczowe – kwasy monokarboksylowe o wzorze ogólnym R-COOH (R oznacza łańcuch węglowodorowy, a COOH jest grupą karboksylową znajdującą się na końcu tego łańcucha).
    Fruktozo-6-fosforan – organiczny związek chemiczny, pochodna fruktozy, w której grupa hydroksylowa przy atomie węgla nr 6 została zestryfikowana kwasem fosforowym. Forma zawierająca resztę cukrową w konfiguracji β-D jest bardzo rozpowszechniona w komórkach.
    Dekarboksylacja (inaczej dekarboksylowanie) – reakcja chemiczna, w której dochodzi do usunięcia grupy karboksylowej z kwasów karboksylowych lub ich soli i estrów. W wyniku tej reakcji następuje zazwyczaj wydzielenie dwutlenku węgla. W organizmie jest wywoływana najczęściej poprzez działanie enzymów.
    Kompleks dehydrogenazy pirogronianowej (ang. pyruvate dehydrogenase complex, PDC) – kompleks trzech enzymów przekształcający pirogronian w acetylo-CoA w procesie dekarboksylacji pirogronianu. Powstały acetylo-CoA może być włączony do cyklu kwasu cytrynowego, tym samym reakcja katalizowana przez PDC łączy szlak glikolizy z cyklem kwasu cytrynowego. Masa cząsteczkowa kompleksu waha się od 4 do 10 milionów daltonów.
    Otto Fritz Meyerhof (ur. 12 kwietnia 1884 w Hanowerze w Niemczech, zm. 6 października 1951 w Filadelfii w USA) – fizjolog i biochemik niemiecki, laureat Nagrody Nobla w 1922 roku.
    Cytochrom c jest to hemoproteina pełniąca funkcję transportera elektronów w łańcuchu oddechowym pomiędzy kompleksem cytochromów bc1 a oksydazą cytochromową w mitochondriach. Rodzina cytochromów c jest jedną z najlepiej scharakteryzowanych rodzin białek.
    Ubichinon (koenzym Q) – organiczny związek chemiczny z grupy chinonów, występujący w mitochondriach komórek roślinnych i zwierzęcych. Jest odpowiedzialny za przenoszenie elektronów w łańcuchu oddechowym. Po przyłączeniu elektronów swobodnie porusza się w wewnętrznej błonie mitochondrialnej umożliwiając transport elektronów między kompleksami białek łańcucha oddechowego, które wbudowane są w wewnętrzną błonę mitochondrialną. Przenosi elektrony między dehydrogenazą NADH (kompleks I), względnie reduktazą bursztynian-koenzym-Q (kompleks II) na kompleks cytochromów bc1, jest więc zatem miejscem zejścia się dróg elektronów pochodzących z NADH oraz FADH2.

    Reklama

    tt