• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Kinazy białkowe

    Przeczytaj także...
    Kinazy aktywowane mitogenami (kinazy MAP, MAPK, ang. mitogen-activated protein kinases, EC 2.7.11.24) – grupa kinaz białkowych serynowo-treoninowych, odgrywających rolę w regulacji odpowiedzi na sygnały zewnętrzne dochodzące do komórki (mitogeny). Mają one zatem wpływ na ekspresję genów, podziały, różnicowanie, ruch i apoptozę komórek.Numer EC – numer przypisany każdemu enzymowi według zasad klasyfikacji opracowanej w 1984 roku przez Komitet Nazewnictwa (ang. Nomenclature Committee) Międzynarodowej Unii Biochemii i Biologii Molekularnej (ang. International Union of Biochemistry). Numery EC Enzyme Commission (Komisja Enzymatyczna) lub Enzyme Catalogue dzielą wszystkie enzymy na sześć głównych grup ze względu na typ katalizowanej reakcji. Komisja Enzymatyczna przypisała każdemu enzymowi zarekomendowaną nazwę i czteroczęściowy rozróżnialny numer o strukturze XX.XX.XX.XX
    Tyrozyna (Tyr lub Y) − organiczny związek chemiczny. Stereoizomer L jest jednym z 20 podstawowych aminokwasów białkowych. Nazwa tyrozyna pochodzi od gr. tyros – ser. Łańcuch boczny tyrozyny stanowi niepolarny pierścień aromatyczny z przyłączoną w pozycji „para” grupę hydroksylową (−OH), połączony z atomem węgla α przez mostek metylenowy.

    Kinazy białkowe – grupa kinaz, których substratami są białka. Enzymy te przeprowadzają reakcję fosforylacji cząsteczki specyficznego dla danej kinazy białka. Fosforylacja zwykle prowadzi do zmiany konformacji cząsteczki białka i, w konsekwencji, zmiany jego aktywności, zdolności do wiązania się z innymi białkami albo przemieszczenia cząsteczki w obrębie komórki. Do 30% białek podlega regulacji na tej drodze; większość szlaków metabolicznych komórki, zwłaszcza sygnalizacyjnych, angażuje enzymy z grupy kinaz białkowych. W ludzkim genomie zidentyfikowano kilkaset genów kodujących sekwencje aminokwasowe kinaz białkowych (około 2% wszystkich genów). Funkcja kinaz białkowych podlega wielostopniowej regulacji, również angażującej kinazy i fosfatazy białkowe; fosforylacja białka kinazy może zwiększać albo zmniejszać jej aktywność. Białka aktywatorowe lub inhibitorowe przez przyłączanie się do domen regulatorowych kinaz również wpływają na ich aktywność. Niektóre kinazy posiadają domenę regulatorową, którą same mogą fosforylować (autofosforylacja albo cis-fosforylacja).

    Genom – materiał genetyczny zawarty w podstawowym (haploidalnym) zespole chromosomów. Termin mylony jest z genotypem, czyli całością informacji genetycznej zawartej w chromosomach organizmu.Fosforylacja – reakcja przyłączenia reszty fosforanowej do nukleofilowego atomu dowolnego związku chemicznego. Zazwyczaj fosforylowane są grupy hydroksylowe (estryfikacja alkoholi) lub aminowe (tworzenie amidów). Przeciwieństwem fosforylacji jest defosforylacja.

    W zależności od rodzaju reszty aminokwasowej, na którą przenoszona jest grupa fosforanowa, kinazy białkowe dzielimy na rodziny:

  • kinaz serynowo-treoninowych (EC 2.7.11), fosforylujących reszty treoninowe albo serynowe
  • kinaz tyrozynowych (EC 2.7.10), fosforylujących reszty tyrozynowe białek. Pewna liczba kinaz należy do obu tych grup (dual specificity kinases).
  • Dysregulacja aktywności kinaz jest częstą przyczyną chorób, zwłaszcza nowotworowych. Dzięki postępowi wiedzy o roli kinaz w przekaźnictwie wewnątrzkomórkowym w warunkach zdrowia i patologii opracowano nowe terapie; kilka leków będących inhibitorami kinaz białkowych jest już dopuszczonych do lecznictwa, inne leki są w stadium prób klinicznych.

    Nowotwór (łac. neoplasma, skrót npl – z greckiego neoplasia) – grupa chorób, w których komórki organizmu dzielą się w sposób niekontrolowany przez organizm, a nowo powstałe komórki nowotworowe nie różnicują się w typowe komórki tkanki. Utrata kontroli nad podziałami jest związana z mutacjami genów kodujących białka uczestniczące w cyklu komórkowym: protoonkogenów i antyonkogenów. Mutacje te powodują, że komórka wcale lub niewłaściwie reaguje na sygnały z organizmu. Powstanie nowotworu złośliwego wymaga kilku mutacji, stąd długi, ale najczęściej bezobjawowy okres rozwoju choroby. U osób z rodzinną skłonnością do nowotworów część tych mutacji jest dziedziczona.Kalmodulina – białko modulatorowe, powszechnie występujące w organizmach eukariotycznych, które działa w obecności jonów wapnia (Ca). Kalmodulina przyłącza cztery jony wapnia powodując zarazem zmianę swojej konformacji, w wyniku czego powstaje kompleks, który aktywuje i stymuluje działanie wielu enzymów (np. kinazy II, która fosforyluje wiele różnych białek), pomp błonowo-jonowych, dehydrogenazę chinianową i innych białek.

    Kinazy serynowo-treoninowe[]

    W obrębie rodziny kinaz białkowych serynowo-treoninowych wyróżniamy:

  • rodzinę kinazy białkowej C (PKC, protein kinase C, EC 2.7.11.1)
  • rodzinę kinazy białkowej A (PKA, protein kinase A, EC 2.7.11.1)
  • rodzinę kinazy białkowej G (PKG, protein kinase G)
  • rodzinę kinaz białkowych zależnych od Ca i kalmoduliny (kinazy CaM, EC 2.7.11.17)
  • rodzinę kinaz aktywowanych mitogenami (mitogen-activated protein kinases, MAPK, EC 2.7.11.1)
  • kinazę B (Akt, protein kinase B, PKB)
  • rodzina kinaz zależnych od cyklin (CDK, cyclin-dependent kinases).
  • Kinazy tyrozynowe[]

    Do tej rodziny należą receptorowe kinazy tyrozynowe, stanowiące integralną część receptorów katalitycznych. Należą tu receptory czynników wzrostowych (PDGF, IGF1, EGF) i liczna grupa cytoplazmatycznych kinaz tyrozynowych, takich jak kinaza Abl i src.

    Szlak metaboliczny – szereg następujących po sobie reakcji biochemicznych, w których produkt jednej reakcji jest substratem kolejnej. Reakcje szlaków są zwykle katalizowane przez enzymy oraz podlegają ścisłej kontroli. W skali całego organizmu reakcje metaboliczne regulowane są przez hormony.Konformacja – układ przestrzenny atomów w cząsteczce chemicznej mogący ulegać zmianom poprzez obrót wokół pojedynczych wiązań chemicznych, tj. bez ich zrywania.

    Bibliografia[]

  • W. Kostowski, Z. S. Herman Farmakologia. Podstawy farmakoterapii. Wydawnictwo Lekarskie PZWL 2003 ISBN 83-200-3350-0.
  • Lubert Stryer: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2000. ISBN 83-01-12044-4.



  • w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Warto wiedzieć że... beta

    Seryna (kwas α-amino-β-hydroksypropionowy, skróty: Ser lub S) – organiczny związek chemiczny, endogenny aminokwas kodowany (biogenny), wchodzi w skład białek, takich, jak np. kazeina w mleku czy fibroina jedwabiu. Jest obojętna elektrycznie. Niezbędna w diecie człowieka, pełni ważną funkcję w trawieniu białek jako składnik proteaz serynowych. Dekarboksylacja seryny prowadzi do powstania kolaminy.
    Białka – wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln Daltonów) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się przy udziale specjalnych organelli komórkowych zwanych rybosomami.
    Treonina (Thr lub T, kwas α-amino-β-hydroksymasłowy) − organiczny związek chemiczny, obojętny elektrycznie aminokwas. Stereoizomer L jest jednym z 20 podstawowych aminokwasów białkowych. Należy do aminokwasów niezbędnych (nie może być syntetyzowany w organizmie człowieka i musi być dostarczany z pożywieniem). Treonina jest aminokwasem optycznie czynnym posiadającym drugi asymetryczny atom węgla obok węgla α. Produkty o dużej zawartości treoniny to twaróg, drób, ryby, mięso, soczewica, i ziarno sezamowe.
    Kinazy (EC 2.7) – grupa enzymów należących do transferaz, katalizujących reakcję przeniesienia grupy fosforanowej ze związku wysokoenergetycznego (np. ATP) na właściwą cząsteczkę docelową. Reakcja ta nazywa się reakcją fosforylacji. Odwrotny proces, katalizowany przez enzymy z grupy fosfataz, to defosforylacja.

    Reklama