• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Izomeraza triozofosforanowa

    Przeczytaj także...
    Fosfodihydroksyaceton, fosforan dihydroksyacetonu, DHAP – organiczny związek chemiczny biorący udział w wielu reakcjach, począwszy od cyklu Calvina w roślinach aż do procesu biosyntezy lipidów i eterów w Leishmania mexicana. Jego główna biologiczna rola polega na udziale w szlaku metabolicznym glikolizy.Harmonijka beta (beta-kartka) – jedna z możliwych struktur drugorzędowych białka (inną jest helisa alfa). Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym przypomina wyglądem kartkę papieru pofałdowaną w harmonijkę. Kształt harmonijki beta stabilizowany jest poprzez wiązania wodorowe występujące pomiędzy sąsiednimi łańcuchami – beta nićmi. Beta nić jest to prawie całkowicie rozciągnięty fragment polipeptydu, zwykle o długości 5-10 aminokwasów. Występują harmonijki beta: równoległe, antyrównoległe i mieszane. Struktury te (w odróżnieniu od helis alfa zbudowanych z jednej ciągłej sekwencji) składają się z oddzielnych fragmentów łańcucha (nici beta) czasem znacznie od siebie oddalonych w sensie struktury pierwszorzędowej.
    Glikoliza, szlak Embdena-Meyerhofa-Parnasa – ciąg reakcji biochemicznych, podczas których jedna cząsteczka glukozy zostaje przekształcona w dwie cząsteczki pirogronianu.

    Izomeraza triozofosforanowa (EC 5.3.1.1) jest enzymem katalizującym odwracalną reakcję przekształcenia fosfodihydroksyacetonu do D-aldehydu 3-fosfoglicerynowego.


    Struktura monomeru izomerazy triozofosforanowej


    Reakcja[]

    Glycerone-phosphate wpmp.pngBiochem reaction arrow reversible NNNN horiz med.pngD-glyceraldehyde-3-phosphate wpmp.png

    Aldehyd 3-fosfoglicerynowy (GAP, PGAL) – organiczny związek chemiczny z grupy estrów kwasu fosforowego, ufosforylowana postać aldehydu glicerynowego.


    Funkcja[]

    Izomerza triozofosforanowa odgrywa ważną rolę w procesie glikolizy i jest niezbędna do wytwarzania energii w komórce. Enzym ten znajduje się w niemal każdym organizmie, wliczając w to zwierzęta takie jak ssaki czy też owady, jak również grzyby, rośliny oraz bakterie. Jednakże istnieją pewne bakterie, które nie przeprowadzają procesu glikolizy, np. bakterie z rodzaju Ureaplasma, u których enzym ten jest nieobecny.

    Izomeraza triozofosforanowa jest wysoce skutecznym i wydajnym enzymem. Jego obecność powoduje, że reakcja izomeryzacji fosfodihydroksyacetonu w aldehyd 3-fosfoglicerynowy przebiega około miliarda razy szybciej. Reakcja przeprowadzana przez izomerazę triozofosforanową jest tak wydajna, że uznano ten enzym za katalitycznie perfekcyjny: jego aktywność jest ograniczana tylko przez prędkość dyfuzji substratu do miejsca aktywnego.

    Mechanizm[]

    Izomeraza triozofosforanowa przeprowadza reakcję izomeryzacji przy pomocy dwóch reszt katalitycznych, Glu165 oraz His95. Glutaminian pełni rolę zasady (atak nukleofilowy), a histydyna pełni rolę kwasu (jest donorem protonu). Cała reakcja transformacji polega na przekazywaniu protonu.

    Struktura[]

    Dimer izomerazy triozofosforanowej.

    Izomeraza triozofosforanowa jest homodimerem, tzn. jest złożona z dwóch identycznych podjednostek, z których każda zbudowana jest z około 250 reszt aminokwasowych. Struktura trójwymiarowa podjednostki zawiera 8 alfa-helis na zewnątrz enzymu i 8 harmonijek beta, które tworzą "beczułkę" wewnątrz enzymu. Na ilustracji obok zaznaczono kolorami poszczególne końce enzymu. Kolor niebieski odpowiada końcowi aminowemu(N), a kolor czerwony końcowi karboksylowemu(C). Miejsce aktywne tego enzymu tworzą reszty kwasu glutaminowego jak również histydyny. Centrum to znajduje się w centrum baryłki. Sekwencja aminokwasowa wokół miejsca aktywnego jest silnie zakonserwowana we wszystkich znanych izomerazach triozofosforanowych.

    Mutacje[]

    U ludzi, deficyt izomerazy triozofosforanowej jest związany z postępującymi, ciężkimi schorzeniami neurologicznymi, które w większości przypadków prowadzą do śmierci, nawet we wczesnym dzieciństwie.




    w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Reklama

    Czas generowania strony: 0.051 sek.