• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Inhibicja kompetycyjna

    Przeczytaj także...
    Stała Michaelisa (Km) – takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji. Stała ta jest wyrażana w molach na dm³ i określa powinowactwo enzymu do substratu: im jest mniejsza, tym powinowactwo jest większe, natomiast duża wartość tej stałej mówi o małym powinowactwie enzymu do substratu.Enzymy – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji.
    Dehydrogenaza bursztynianowa – (EC 1.3.99.1) katalizuje reakcje odwodornienia bursztynianu z wytworzeniem fumaranu. W grupie prostetycznej enzymu występuje FAD. Na każdą grupę flawinową przypadają 4 atomy żelaza i 4 jony siarczkowe. Dehydrogenaza bursztynianowa u eukariontów jest zlokalizowana w wewnętrznej błonie mitochondrium. Jej inhibitorem kompetycyjnym jest np. malonian.
    Rodzina wykresów Lineweavera-Burka dla inhibicji kompetycyjnej (wzrost stężenia inhibitora [I] nie powoduje zmiany Vmax)

    Inhibicja kompetycyjna, hamowanie kompetycyjne, inhibicja konkurencyjna – współzawodniczenie inhibitorasubstratem o miejsce aktywne enzymu. Przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje wyparty.

    Inhibitor (łac. inhibeo – zatrzymuję) – związek chemiczny powodujący zahamowanie bądź spowolnienie reakcji chemicznej. Proces ten nazywa się inhibicją. Inhibitorem można nazwać zarówno substancję powodującą spowolnienie lub zatrzymanie reakcji niekatalizowanej jak i substancję obniżającą aktywność katalizatora w reakcji katalizowanej. Ponieważ w przeciwieństwie do katalizatorów, inhibitory mogą ulegać zużyciu w trakcie reakcji, nazywanie ich ujemnymi katalizatorami jest niezalecane. Odwrotnym działaniem do inhibitora charakteryzuje się inicjator.

    Substrat i inhibitor konkurują o miejsce katalityczne (aktywne) w taki sposób, że zwiększenie stężenia jednego z nich powoduje przesunięcie szybkości reakcji na jego korzyść. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie albo w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to katalizowana reakcja ulegnie zahamowaniu. W przypadku inhibicji kompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu się zmniejsza (stała Michaelisa rośnie).

    Na przykład substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).

    Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest inhibicja niekompetycyjna. Przy tej pierwszej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, zaś przy tej drugiej poza miejscem aktywnym.




    w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Reklama

    Czas generowania strony: 0.007 sek.