• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Inhibicja allosteryczna

    Przeczytaj także...
    Miejsce aktywne, centrum aktywne, centrum katalityczne – część cząsteczki, która jest bezpośrednio zaangażowana w reakcji chemicznej. W przypadku prostych cząsteczek, takich jak np. kwasy nieorganiczne w reakcję zaangażowana jest cała cząsteczka. W przypadku dużych i złożonych cząsteczek, takich jak np. enzymy, polimery syntetyczne i niektóre rozbudowane związki metaloorganiczne, tylko niewielka część cząsteczki jest rzeczywiście zaangażowana w reakcję, a jej reszta pozostaje praktycznie bierna.Stała Michaelisa (Km) – takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji. Stała ta jest wyrażana w molach na dm³ i określa powinowactwo enzymu do substratu: im jest mniejsza, tym powinowactwo jest większe, natomiast duża wartość tej stałej mówi o małym powinowactwie enzymu do substratu.
    Enzymy – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji.

    Inhibicja allosteryczna – obniżenie aktywności katalitycznej enzymu w wyniku zmiany jego konformacji spowodowanej przyłączeniem się inhibitora do innego miejsca niż miejsce aktywne. W związku z brakiem współzawodnictwa substratu i inhibitora o miejsce aktywne, zwiększenie stężenia substratu nie może przezwyciężyć inhibicji. Inhibitor znacznie zmniejsza liczbę obrotów enzymu, nie ma wpływu na liczbę cząsteczek enzymu wiążących substrat.

    Inhibicja kompetycyjna - współzawodnictwo inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest inhibicja niekompetycyjna. W inhibicji kompetycyjnej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, inhibicji niekompetycyjnej - poza miejscem aktywnym.Konformacja – układ przestrzenny atomów w cząsteczce chemicznej mogący ulegać zmianom poprzez obrót wokół pojedynczych wiązań chemicznych, tj. bez ich zrywania.

    W przypadku inhibicji allosterycznej obserwuje się brak zmiany wartości stałej Michaelisa (gdyż miejsc wiążących na enzymie dostępnych dla substratu jest tyle samo), przy jednoczesnym pomniejszeniu wartości szybkości maksymalnej (z powodu działania inhibitora, zmniejszającego szybkość reakcji katalizowanej przez enzym).

    Liczba obrotów enzymu (aktywność molekularna) – liczba cząsteczek substratu, które w danej jednostce czasu mogą zostać przekształcone w produkt przez enzym w pełni wysycony substratem. Odpowiada stałej szybkości reakcji k w równaniu kinetycznymInhibitor (łac. inhibeo – zatrzymuję) – związek chemiczny powodujący zahamowanie bądź spowolnienie reakcji chemicznej. Proces ten nazywa się inhibicją. Inhibitorem można nazwać zarówno substancję powodującą spowolnienie lub zatrzymanie reakcji niekatalizowanej jak i substancję obniżającą aktywność katalizatora w reakcji katalizowanej. Ponieważ w przeciwieństwie do katalizatorów, inhibitory mogą ulegać zużyciu w trakcie reakcji, nazywanie ich ujemnymi katalizatorami jest niezalecane. Odwrotnym działaniem do inhibitora charakteryzuje się inicjator.

    Zobacz też[]

  • allosteria
  • inhibicja kompetycyjna
  • inhibicja niekompetycyjna
  • Allosteria – (allos - inny; steros – przestrzeń) – zmiana powinowactwa chemicznego białka do cząsteczek (np. enzymów do substratów lub białek przenośnikowych do ich ładunku), przez zmianę struktury przestrzennej. Efekty allosteryczne odgrywają istotna rolę w regulacji aktywności enzymatycznej.Kataliza – zjawisko przyspieszenia szybkości reakcji chemicznej pod wpływem dodania do układu niewielkiej ilości katalizatora, który sam nie ulega trwałym przekształceniom, lecz tylko tworzy z innymi substratami związki lub kompleksy przejściowe. Działanie katalizatora polega na zmianie ścieżki kinetycznej reakcji poprzez obniżenie energii aktywacji reakcji i utworzenia innych, w stosunku do reakcji prowadzonej na sposób niekatalityczny, kompleksów przejściowych. W efekcie przyspieszeniu ulega zarówno reakcja prowadząca do produktu, jak i reakcja biegnąca w kierunku przeciwnym, prowadząca do odtworzenia substratów.



    w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Reklama