• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Harmonijka beta

    Przeczytaj także...
    Sekwencja aminokwasów, struktura pierwszorzędowa białka, struktura pierwotna białka – pierwszy poziom organizacji, na którym można opisać budowę białka. Opisuje liniowy układ aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym zgodny z kodem genetycznym.Beta zakręt (zwrot beta) – element strukturalny większości białek powodujący zmianę kierunku łańcucha polipeptydowego. Beta zakręt jest elementem drugorzędowej struktury białka. Dzięki zmianom kierunku łańcucha, cząsteczki białek są ściśle upakowane i posiadają globularne kształty. Zakręt beta o strukturze „spinki do włosów” powstaje na skutek tworzenia się wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych w łańcuchu polipeptydowym między atomem tlenu grupy karbonylowej C=O reszty n i atomem wodoru grupy amidowej NH reszty n+3. Nazwa „zwrot beta” została przyjęta, ponieważ elementy te często łączą antyrównoległe nici beta.
    Helisa alfa – struktura drugorzędowa białka (tak jak i harmonijka beta), stabilizowana przez wiązania wodorowe. Kształtem przypomina cylinder, tworzony przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę. Ściany cylindra tworzy łańcuch polipeptydowy, a łańcuchy boczne (podstawniki) wystają na zewnątrz. Co cztery aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym tworzone jest wiązanie wodorowe pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego. Skok helisy następuje co 0,54 nm.
    Przykładowa antyrównoległa harmonijka beta zbudowana z 4 łańcuchów polipeptydowych
    a – widok z góry, b – widok z boku
    Schematyczne przedstawienie antyrównoległej harmonijki beta zbudowanej z jednego łańcuch polipeptydowego. Nici beta (szerokie strzałki) połączone są zakrętami beta

    Harmonijka beta (beta-kartka) – jedna z możliwych struktur drugorzędowych białka (inną jest helisa alfa). Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym przypomina wyglądem kartkę papieru pofałdowaną w harmonijkę. Kształt harmonijki beta stabilizowany jest poprzez wiązania wodorowe występujące pomiędzy sąsiednimi łańcuchami – nićmi beta, będącymi prawie całkowicie rozciągniętymi fragmentami polipeptydowymi, zwykle o długości 5–10 aminokwasów. Występują harmonijki beta: równoległe, antyrównoległe i mieszane. Struktury te (w odróżnieniu od helis alfa zbudowanych z jednej ciągłej sekwencji) składają się z oddzielnych fragmentów łańcucha (nici beta), czasem znacznie od siebie oddalonych w sensie struktury pierwszorzędowej. Jeśli nici beta są położone blisko siebie w łańcuchu aminokwasowym, to miejsce zwrotu nosi nazwę zakrętu beta.

    Struktura drugorzędowa białka – jeden z poziomów organizacji cząsteczki białka, który opisuje jej budowę. Określa się tu sposób przestrzennego ułożenia łańcuchów polipeptydowych białek na skutek powstawania wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych przede wszystkim między atomami tlenu grup amidowych i atomami wodoru innych grup amidowych. Łańcuchy polipeptydowe białek mogą układać się w kształt:Peptydy (gr. πεπτίδια, "strawne") – organiczne związki chemiczne, powstające przez połączenie cząsteczek aminokwasów wiązaniem peptydowym. Granica pomiędzy peptydem a białkiem nie jest dokładnie sprecyzowana, rozróżnienie jest oparte na masie cząsteczkowej klasyfikowanego związku. Za peptydy różni autorzy uważają poliaminokwasy o masie cząsteczkowej mniejszej od 5-10 tys. daltonów. Powyżej tej granicy związki takie zaliczamy do białek.

    Bibliografia[]

  • Carl Branden & John Tooze, Introduction to Protein Structure. Second Edition, Garland Publishing, 1999.
  • Aminokwasy – organiczne związki chemiczne zawierające zasadową grupę aminową -NH2 oraz kwasową grupę karboksylową -COOH lub – w ujęciu ogólniejszym – dowolną grupę kwasową, np. sulfonową -SO3H. Aminokwasy są tzw. solami wewnętrznymi (amfolitami).Wiązanie wodorowe – (tzw. mostek wodorowy) rodzaj stosunkowo słabego wiązania chemicznego polegającego głównie na przyciąganiu elektrostatycznym między atomem wodoru i atomem elektroujemnym zawierającym wolne pary elektronowe. We wzorach oznaczany jest zazwyczaj linią przerywaną, np. X−H⋯Y–Z, gdzie X jest donorem wiązania wodorowego, a Y jego akceptorem.



    w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Reklama