• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Fosforan pirydoksalu

    Przeczytaj także...
    Aminotransferazy, transaminazy – grupa dwóch organicznych związków chemiczych: aminotransferazy asparaginianowej (AspAT) i aminotransferazy alaninowej (AlAT). Są one enzymami uczestniczącymi w metabolizmie aminokwasów u zwierząt. Katalizują transaminację grup α-aminowych z α-aminokwasów na α-ketokwasy (α-ketoglutaran):United States National Library of Medicine (NLM) to największa na świecie biblioteka medyczna prowadzona przez rząd federalny Stanów Zjednoczonych. Zbiór biblioteki obejmuje ponad siedem milionów książek, czasopism, raportów, rękopisów, mikrofilmów, fotografii i grafik związanych z medycyną i pokrewnymi naukami, w tym także niektóre najstarsze i najrzadsze prace.
    PMID (ang. PubMed Identifier, PubMed Unique Identifier) – unikatowy identyfikator przypisany do każdego artykułu naukowego bazy PubMed.

    Fosforan pirydoksaluorganiczny związek chemiczny, aktywna forma witaminy B6. Pełni funkcję koenzymu lub grupy prostetycznej i jest niezbędny do działania wielu enzymów odpowiedzialnych za metabolizm aminokwasów (aminotransferaz i dekarboksylaz). Podczas transaminacji jest przekształcany w fosforan pirydoksaminy.

    Enzymy – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji.Koenzymy – niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów. W przeciwieństwie do grup prostetycznych, są nietrwale (niekowalencyjnie), luźno związane z białkami. Białko bez swojego koenzymu to apobiałko (apoproteina, apoenzym), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina).

    Rola w organizmie człowieka:[ | edytuj kod]

  • Metabolizm i biosynteza serotoniny. Fosforan pirydoksalu jest kofaktorem dekarboksylazy aromatycznych L-aminokwasów. Pozwala on na przekształcenie 5-hydroksytryptofanu (5-HTP) do serotoniny (5-HT). Reakcja ta przebiega w neuronach serotoninergicznych.
  • Metabolizm i biosynteza histaminy. Fosforan pirydoksalu jest kofaktorem dekarboksylazy L-histydyny. Pozwala on na przekształcenie histydyny w histaminę. Reakcja zachodzi w aparacie Golgiego mastocytów (komórki tuczne) i bazofilii (granulocyty zasadochłonne). Następnie histamina przechowywana jest w ziarnistościach wydzielniczych komórek tucznych w postaci kompleksu z resztami kwasowymi proteoglikanu heparyny oraz w granulocytach zasadochłonnych jako kompleks z siarczanem chondroityny.
  • Metabolizm i biosynteza GABA (kwas γ-aminomasłowy). Fosforan pirydoksalu jest kofaktorem dekarboksylazy kwasy glutaminowego (GAD). Pozwala na przekształcenie glutaminianu do GABA. Reakcja zachodzi w cytoplazmie zakończeń neuronów GABA-ergicznych. W związku z tym niedobór witaminy B6 może powodować drgawki u dzieci. Fosforan pirydoksalu uczestniczy również w oksydatywnej deaminacji GABA gdzie jest kofaktorem aminotransferazy GABA.
  • Metabolizm ornityny. Fosforan pirydoksalu jest kofaktorem dekarboksylazy ornityny.
  • Transaminacja. Fosforan pirydoksalu bierze udział w rozkładzie i syntezie aminokwasów.
  • Rozszczepianie aldolowe. Fosforan pirydoksalu bierze udział w β i γ-eliminacji, prowadzących do syntezy ketokwasów (np. w reakcji β-eliminacji seryny powstaje pirogronian i uwalnia się amoniak).
  • Racemizacja aminokwasów.
  • Przypisy[ | edytuj kod]

    1. Fosforan pirydoksalu (ang.). The Chemical Database. Wydział Chemii Uniwersytetu w Akronie. [dostęp 2012-08-26].
    2. Pyridoxal phosphate, [w:] ChemIDplus [online], United States National Library of Medicine [dostęp 2012-08-26] (ang.).
    3. Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VI uaktualnione. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2010, s. 600-601. ISBN 978-83-200-4087-6.
    4. Michał Woźniak, Maria Koziołkiewicz. Enzymy zależne od fosforanu pirydoksalu – charakterystyka i zastosowanie w biotechnologii. „Biotechnologia”. 7 (71), s. 63–81, 2005. 
    5. Eliot AC, Kirsch JF. Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations. „Annu. Rev. Biochem.”. 73, s. 383–415, 2004. DOI: 10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. PMID: 15189147. 
    6. Anna. Jelińska, Izabela. Muszalska, Chemia leków z elementami chemii medycznej dla studentów farmacji i farmaceutów, Poznań: Wydawnictwo Naukowe Uniwersytetu Medycznego im. Karola Marcinkowskiego, 2018, ISBN 978-83-7597-340-2, OCLC 1103814375 [dostęp 2020-09-21].

    Star of life.svg Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.

    Uniwersytet w Akronie (ang. University of Akron) – amerykańska uczelnia publiczna z siedzibą w Akronie w stanie Ohio, założona w 1870 roku jako niewielkie kolegium związane z, nieistniejącym już, Amerykańskim Kościołem Uniwersalistycznym (Universalist Church of America). W 1913 stała się własnością miasta Akron, a od 1967 należy do stanu Ohio. Związki organiczne – wszystkie związki chemiczne, w skład których wchodzi węgiel, prócz tlenków węgla, kwasu węglowego, węglanów, wodorowęglanów, węglików, cyjanowodoru, cyjanków, kwasu cyjanowego, piorunowego i izocyjanowego, a także ich soli.
    DOI (ang. digital object identifier – cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego) – identyfikator dokumentu elektronicznego, który w odróżnieniu od identyfikatorów URL nie zależy od fizycznej lokalizacji dokumentu, lecz jest do niego na stałe przypisany.Aminokwasy – organiczne związki chemiczne zawierające zasadową grupę aminową -NH2 oraz kwasową grupę karboksylową -COOH lub – w ujęciu ogólniejszym – dowolną grupę kwasową, np. sulfonową -SO3H. Aminokwasy są tzw. solami wewnętrznymi (amfolitami).



    w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Warto wiedzieć że... beta

    Transaminacja – reakcja chemiczna przeniesienia grupy aminowej z aminokwasu na jeden z 3 ketokwasów, w wyniku czego powstaje nowy aminokwas i nowy ketokwas. Proces ten katalizowany jest przez transaminazy (aminotransferazy).
    Grupy prostetyczne – niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów. W przeciwieństwie do koenzymów, są trwale związane z białkami (np. miejscem aktywnym enzymów), często za pomocą wiązań kowalencyjnych lub koordynacyjnych, i nie opuszczają one swojego miejsca wiązania w trakcie reakcji. Białko bez swojej grupy prostetycznej to apobiałko (apoproteina, apoenzym), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina).

    Reklama

    Czas generowania strony: 0.014 sek.