• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Fosfofruktokinaza

    Przeczytaj także...
    Fruktozo-6-fosforan – organiczny związek chemiczny, pochodna fruktozy, w której grupa hydroksylowa przy atomie węgla nr 6 została zestryfikowana kwasem fosforowym. Forma zawierająca resztę cukrową w konfiguracji β-D jest bardzo rozpowszechniona w komórkach.Fruktozo-1,6-bisfosforan – fruktoza ufosforylowana na dwóch pozycjach – obecność dwóch grup fosforanowych przy węglu 1 oraz 6. Intermediat glikolizy. Powstaje na drodze fosforylacji z fruktozo-6-fosforanu (działanie fosfofruktokinazy I). W kolejnym etapie glikolizy, jest on rozkładany przez aldolazę do fosfodihydroksyacetonu oraz aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Jest także allosterycznym aktywatorem kinazy pirogronianowej.
    Hydroliza – reakcja podwójnej wymiany (często odwracalna), która przebiega między wodą i rozpuszczoną w niej substancją. W jej wyniku powstają nowe związki chemiczne. Jest szczególnym przypadkiem liolizy (solwolizy). Często przebiega w obecności katalizatorów (kwasów lub zasad). Hydrolizę wykorzystuje się w przemyśle chemicznym (np. hydroliza wielocukrów na cukry proste lub hydroliza chlorobenzenu do fenolu).
    Fruktozo-1,6-bisfosforan
    Fruktozo-2,6-bisfosforan

    Fosfofruktokinazy (PFK z (ang.) phosphofructokinase) – grupa enzymów z klasy kinaz fosforylujących fruktozo-6-fosforan. Wyróżnia się fosfofruktokinazę I, która katalizuje przekształcenie fruktozo-6-fosforanu w fruktozo-1,6-bisfosforan oraz fosfofruktokinazę II, która oprócz aktywności kinazy (przekształca fruktozo-6-fosforan w fruktozo-2,6-bisfosforan), ma także aktywność fosfatazy (katalizuje hydrolizę fruktozo-2,6-bisfosforanu do fruktozo-6-fosforanu, tj. działa jako fruktozo-2,6-bisfosfataza).

    Enzymy – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji.Fosforylacja – reakcja przyłączenia reszty fosforanowej do nukleofilowego atomu dowolnego związku chemicznego. Zazwyczaj fosforylowane są grupy hydroksylowe (estryfikacja alkoholi) lub aminowe (tworzenie amidów). Przeciwieństwem fosforylacji jest defosforylacja.
    Fruktozo-2,6-bisfosforan (ester Hardena-Younga) – organiczny związek chemiczny z grupy fosforanów cukrów, zbudowany z reszty fruktozy zestryfikowanej dwiema cząsteczkami kwasu fosforowego w pozycjach 2 i 6. Związek ten odgrywa ważną rolę w regulacji glikolizy i glukoneogenezy w wątrobie.Fosfofruktokinaza I (EC 2.7.1.11), w skrócie PFK-1, jest enzymem z klasy transferaz. Bierze udział w glikolizie. Przy pomocy ATP dokonuje nieodwracalnej fosforylacji fruktozo-6-fosforanu, tworząc fruktozo-1,6-bisfosforan oraz ADP.



    w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Warto wiedzieć że... beta

    Fosfatazy – grupa enzymów należących do hydrolaz, które hydrolizują wiązania fosforanomonoestrowe, w efekcie czego następuje defosforylacja cząsteczki.
    Kataliza – zjawisko przyspieszenia szybkości reakcji chemicznej pod wpływem dodania do układu niewielkiej ilości katalizatora, który sam nie ulega trwałym przekształceniom, lecz tylko tworzy z innymi substratami związki lub kompleksy przejściowe. Działanie katalizatora polega na zmianie ścieżki kinetycznej reakcji poprzez obniżenie energii aktywacji reakcji i utworzenia innych, w stosunku do reakcji prowadzonej na sposób niekatalityczny, kompleksów przejściowych. W efekcie przyspieszeniu ulega zarówno reakcja prowadząca do produktu, jak i reakcja biegnąca w kierunku przeciwnym, prowadząca do odtworzenia substratów.
    Kinazy (EC 2.7) – grupa enzymów należących do transferaz, katalizujących reakcję przeniesienia grupy fosforanowej ze związku wysokoenergetycznego (np. ATP) na właściwą cząsteczkę docelową. Reakcja ta nazywa się reakcją fosforylacji. Odwrotny proces, katalizowany przez enzymy z grupy fosfataz, to defosforylacja.
    Fruktozo-2,6-bisfosfataza – regulatorowy enzym glukoneogenezy. Katalizuje hydrolizę fruktozo-2,6-bisfosforanu do monofosforanu. Miejsce aktywne zawiera 7 kolejnych reszt aminokwasowych: Glu, His, His, Arg, Arg, Arg, Lys. W katalizę zaangażowana jest katalityczna triada, złożona Glu, His i His oraz związek pośredni – fosfohistydyna. Oddziaływania z substratami i produktami są typu ładunek-ładunek.

    Reklama

    Czas generowania strony: 0.016 sek.