• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Enzymy



    Podstrony: [1] [2] [3] [4] 5 [6] [7]
    Przeczytaj także...
    Odwrotna transkryptaza, rewertaza, polimeraza DNA zależna od RNA (EC 2.7.7.49) – enzym syntetyzujący nić DNA na matrycy RNA. Proces ten nosi nazwę odwrotnej transkrypcji (por. transkrypcja - przepisywanie z DNA na RNA). Enzym ten wykazuje także aktywność rybonukleazową.Miejsce aktywne, centrum aktywne, centrum katalityczne – część cząsteczki, która jest bezpośrednio zaangażowana w reakcji chemicznej. W przypadku prostych cząsteczek, takich jak np. kwasy nieorganiczne w reakcję zaangażowana jest cała cząsteczka. W przypadku dużych i złożonych cząsteczek, takich jak np. enzymy, polimery syntetyczne i niektóre rozbudowane związki metaloorganiczne, tylko niewielka część cząsteczki jest rzeczywiście zaangażowana w reakcję, a jej reszta pozostaje praktycznie bierna.
    Zastosowanie przemysłowe[]

    Enzymy są stosowane w przemyśle chemicznym, spożywczym i innych, głównie jako niezwykle specyficzne, bezpieczne w użyciu katalizatory. Jakkolwiek ich wadą jest wrażliwość na skrajne warunki (np. temperatura, pH), niestabilność w środowiskach innych niż wodne (np. rozpuszczalników organicznych) oraz stopniowa degradacja podczas użytkowania. Także wysoka specyficzność, istotna z punktu biologicznego, w przemyśle jest ograniczeniem ich uniwersalności. Stąd inżynieria białka jest dynamicznie rozwijającą się dziedziną nauki, zajmującą się badaniem i projektowaniem enzymów o nowych właściwościach lub poprawionej wydajności czy stabilności. Aktualne podejście do tego zagadnienia to ukierunkowane projektowanie lub ewolucja in vitro. Obecnie enzymy produkowane są na skalę przemysłową, głównie z zastosowaniem mikroorganizmów modyfikowanych genetycznie.

    Zymaza - zespół enzymów katalizujących fermentację alkoholową monosacharydów. Wytwarzana jest między innymi przez drożdże.Metaloenzymy to enzymy należące do metaloprotein o specyficznych funkcjach katalitycznych. W ich katalitycznych centrach aktywnych znajdują się jonym metalu np. miedzi, cynku lub molibdenu, które koordynowane są przez ligandy lub grupy boczne aminokwasów. Najczęstszymi ligandami są: grupa tiolowa cysteiny, imidazolowa histydyny, grupy karboksylowe kwasów glutaminowego i asparaginowego oraz grupa fenolowa tyrozyny.

    Uwagi

    1. Większość słowników, leksykonów i encyklopedii definiuje enzymy jako cząsteczki białkowe. Jednak obecnie znaczenie tego słowa jest rozszerzane na biokatalizatory ogólnie, w tym rybozymy i inne katalizatory niebiałkowe. Za przyjęciem tak rozszerzonej definicji przemawia m.in. fakt, że rybozymy mają nadawane numery zgodne z nomenklaturą EC, a także są katalogowane i nazywane zwyczajowo, jak enzymy białkowe. Zobacz też definicję terminu według IUPAC.

    Przypisy

    1. Słownik Wyrazów Obcych.
    2. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Enzymes [w:] A.D. McNaught, A. Wilkinson: IUPAC. Compendium of Chemical Terminology (Gold Book). Wyd. 2. Oksford: Blackwell Scientific Publications, 1997. Wersja internetowa: M. Nic, J. Jirat, B. Kosata: Enzymes (ang.), aktualizowana przez A. Jenkins. DOI: 10.1351/goldbook.E02159
    3. 8.1. Enzymes Are Powerful and Highly Specific Catalysts. W: JM Berg, JL Tymoczko, L Stryer: Biochemistry, 5th edition. New York: 2002. ISBN 0-7167-3051-0. [dostęp 2016-06-16].
    4. Lindskog S. Structure and mechanism of carbonic anhydrase. „Pharmacology & therapeutics”. 1 (74), s. 1–20, 1997. DOI: 10.1016/S0163-7258(96)00198-2. PMID: 9336012. 
    5. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Daniel RM., Finney JL., Réat V., Dunn R., Ferrand M., Smith JC. Enzyme dynamics and activity: time-scale dependence of dynamical transitions in glutamate dehydrogenase solution. „Biophys J”. 4 (77), s. 2184–2190, 1999. DOI: 10.1016/S0006-3495(99)77058-X. PMID: 10512837. PMCID: PMC1300498. 
    6. Lilley DM. Structure, folding and mechanisms of ribozymes. „Curr Opin Struct Biol”. 3 (15), s. 313–323, 2005. DOI: 10.1016/j.sbi.2005.05.002. PMID: 15919196. 
    7. Breaker RR., Joyce GF., Hoyce GF. A DNA enzyme that cleaves RNA. „Chem Biol”. 4 (1), s. 223–229, 1998. DOI: 10.1016/1074-5521(94)90014-0. PMID: 9383394. 
    8. Silverman SK. Deoxyribozymes: DNA catalysts for bioorganic chemistry. „Org Biomol Chem”, s. 2701–2706, 2004. DOI: 10.1039/B411910J. PMID: 15455136. 
    9. Groves JT. Artificial enzymes. The importance of being selective. „Nature”, s. 329–330, 1997. DOI: 10.1038/38602. PMID: 9311771. 
    10. RAF de Réaumur. Observations sur la digestion des oiseaux. „Histoire de l’academie royale des sciences”. 1752, s. 266, 461, 1752. 
    11. Williams, H. S: A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences. New York: Harper and Brothers, 1904.
    12. Manchester KL., Pasteur L. Louis Pasteur (1822-1895)--chance and the prepared mind. „Trends Biotechnol”. 12 (13), s. 511–515, 1996. DOI: 10.1016/S0167-7799(00)89014-9. PMID: 8595136. 
    13. Roy Porter: The Cambridge History of Medicine. Cambridge University Press, 2006, s. 167 url = http://books.google.pl/books?id=FZnDyD3P7L4C. ISBN 9780521864268.
    14. ferment. W: Słownik wyrazów obcych i zwrotów obcojęzycznych Władysława Kopalińskiego [on-line]. [dostęp 12 stycznia 2008]. [zarchiwizowane z tego adresu].
    15. Eduard Buchner Biography. W: Nobel Lectures, Chemistry 1901-1921. Amsterdam: Elsevier Publishing Company, 1966.
    16. Cell-free fermentation. W: Eduard Buchner: Nobel Lectures, Chemistry 1901-1921. Amsterdam: Elsevier Publishing Company, 1966.
    17. The Nobel Prize in Chemistry 1946. Nobel Foundation. [dostęp 10 stycznia 2008].
    18. Blake CC., Koenig DF., Mair GA., North AC., Phillips DC., Sarma VR. Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution. „Nature”. 206 (4986), s. 757–761, 1966. DOI: 10.1038/206757a0. PMID: 5891407. 
    19. Carl R. Woese: Genetic Code. New York: Harper & Row, 1968. ISBN 978-0060471750.
    20. The Nobel Prize in Chemistry 1989. Nobel Foundation. [dostęp 18 stycznia 2008].
    21. Kruger K, Grabowski PJ, Zaug AJ, Sands J, Gottschling DE, Cech TR. Self-splicing RNA: autoexcision and autocyclization of the ribosomal RNA intervening sequence of Tetrahymena. „Cell”. 1, s. 147–145, 1982. DOI: 10.1016/0092-8674(82)90414-7. PMID: 6297745. 
    22. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Chen LH., Kenyon GL., Curtin F., Harayama S., Bembenek ME., Hajipour G., Whitman CP. 4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer. „J Biol Chem”. 25 (267), s. 17716–17721, 1992. PMID: 1339435. 
    23. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Smith S. The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes. „FASEB J”. 8 (15), s. 1248–1259, 1995. PMID: 8001737. 
    24. Anfinsen CB. Principles that govern the folding of protein chains. „Science”. 181 (4096), s. 223–230, 1973. DOI: 10.1126/science.181.4096.223. PMID: 4124164. 
    25. The European Bioinformatics Institute: The Catalytic Site Atlas. [dostęp 28 kwietnia 2008].
    26. Victor W. Rodwell, Peter J. Kennelly: 8 Enzymy: właściwości ogólne. W: Robert K. Murray, Franciszek Kokot, Aleksander Koj, Zenon Aleksandrowicz: Biochemia Harpera. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2006, s. 99–113. ISBN 83-200-3347-0.
    27. 4 Struktura i funkcja białek. W: Bruce Alberts, Przemysław Wojtaszek, Hanna Kmita: Podstawy biologii komórki. Cz. 1. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 119–167. ISBN 978-83-01-14468-5 (cz. 1).
    28. 3 Struktura i funkcja białek. W: Berg Jeremy M., Tymoczko John L., Stryer Lubert: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 41–76. ISBN 978-83-01-14379-4.
    29. Jaeger KE., Eggert T. Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution. „Curr Opin Biotechnol”. 4 (15), s. 305–313, 2004. DOI: 10.1016/j.copbio.2004.06.007. PMID: 15358000. 
    30. Shevelev IV., Hübscher U. The 3' 5' exonucleases. „Nat Rev Mol Cell Biol”. 5 (3), s. 364–376, 2002. DOI: 10.1038/nrm804. PMID: 11988770. 
    31. McCulloch SD., Kunkel TA. The fidelity of DNA synthesis by eukaryotic replicative and translesion synthesis polymerases. „Cell research”. 1 (18), s. 148–161, 2008. DOI: 10.1038/cr.2008.4. PMID: 18166979. 
    32. Zenkin N., Yuzenkova Y., Severinov K. Transcript-assisted transcriptional proofreading. „Science”. 313 (5786), s. 518–520, 2006. DOI: 10.1126/science.1127422. PMID: 16873663. 
    33. Ibba M., Soll D. Aminoacyl-tRNA synthesis. „Annu Rev Biochem”. 69, s. 617–650, 2000. DOI: 10.1146/annurev.biochem.69.1.617. PMID: 10966471. 
    34. Rodnina MV., Wintermeyer W. Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms. „Annu Rev Biochem”. 70, s. 415–435, 2002. DOI: 10.1146/annurev.biochem.70.1.415. PMID: 11395413. 
    35. Richard Firn: The Screening Hypothesis – a new explanation of secondary product diversity and function. [dostęp 2010-11-20].
    36. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Fischer E. Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme. „Ber. Dt. Chem. Ges.”. 27, s. 2985–2993, 1894 (niem.). 
    37. Ogston A. G. Interpretation of experiments on metabolic processes, using isotopic tracker elements. „Nature”. Dec 18/4129, s. 963, 1948. DOI: 10.1038/162963b0. PMID: 18225319. 
    38. Kafri R., Lancet D. Probability Rule for Chiral Recognition. „Chirality”. 16, s. 369–378, 2004. DOI: 10.1002/chir.20049. PMID: 15190582. 
    39. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Koshland D. E. Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis. „Proc. Natl. Acad. Sci.”. 44, s. 98–104, 1958. PMID: 16590179. PMCID: PMC335371. 
    40. Vasella A, Davies GJ, Bohm M. Glycosidase mechanisms. „Curr Opin Chem Biol.”. 6, s. 619–629, 2002. DOI: 10.1016/S1367-5931(02)00380-0. PMID: 12413546. 
    41. 6. W: Rodney Boyer: Concepts in Biochemistry. New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto.: John Wiley & Sons, Inc., 2002, s. 137–138. ISBN 0-470-00379-0.
    42. Fersht, Alan: Enzyme structure and mechanism. New York: W.H. Freeman, 1985, s. 50–52. ISBN 0-7167-1615-1.
    43. Jencks W.P: Catalysis in Chemistry and Enzymology. New York: Dover Publications, 1987. ISBN 978-0486654607.
    44. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Villa J, Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A. How important are entropic contributions to enzyme catalysis?. „Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.”. 97 (22), s. 11899–11904, 2000. DOI: 10.1073/pnas.97.22.11899. PMID: 11050223. PMCID: PMC17266. 
    45. Warshel A, Sharma PK, Kato M, Xiang Y, Liu H, Olsson MH. Electrostatic basis for enzyme catalysis. „Chem. Rev.”. 106 (8), s. 3210–3235, 2006. DOI: 10.1021/cr0503106. PMID: 16895325. 
    46. Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D. Enzyme dynamics during catalysis. „Science”. 295 (5559), s. 1520–1523, 2002. DOI: 10.1126/science.1066176. PMID: 11859194. 
    47. Agarwal PK. Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes. „J Am Chem Soc.”. 127 (43), s. 15248–15256, 2005. DOI: 10.1021/ja055251s. PMID: 16248667. 
    48. Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W, Korzhnev DM, Wolf-Watz M, Bosco DA, Skalicky JJ, Kay LE, Kern D. Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis. „Nature”. 438 (7064), s. 117–121, 2005. DOI: 10.1038/nature04105. PMID: 16267559. 
    49. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Yang LW, Bahar I. Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes. „Structure”. 13, s. 893–904, 2005. DOI: 10.1016/j.str.2005.03.015. PMID: 15939021. PMCID: PMC1489920. 
    50. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S. Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis. „Proc. Natl. Acad. Sci. U S A.”. 99, s. 2794–2799, 2002. DOI: 10.1073/pnas.052005999. PMID: 11867722. PMCID: PMC122427. 
    51. Agarwal PK, Geist A, Gorin A. Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A. „Biochemistry”. 33 (43), s. 10605–10618, 2004. DOI: 10.1021/bi0495228. PMID: 15311922. 
    52. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Tousignant A, Pelletier JN. Protein motions promote catalysis. „Chem Biol.”. 11 (8), s. 1037–1042, 2004. DOI: 10.1016/j.chembiol.2004.06.007. PMID: 15324804. 
    53. Olsson M.H.M., Parson W.W., Warshel A. Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis. „Chem. Rev”. 105, s. 1737–1756, 2006. DOI: 10.1021/cr040427e. PMID: 16683752. 
    54. Victor W. Rodwell, Peter J. Kennelly: 9 Enzymy: kinetyka. W: Robert K. Murray, Franciszek Kokot, Aleksander Koj, Zenon Aleksandrowicz: Biochemia Harpera. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2006, s. 114–133. ISBN 83-200-3347-0.
    55. Victor W. Rodwell, Peter J. Kennelly: 11 Enzymy: regulacja aktywności. W: Robert K. Murray, Franciszek Kokot, Aleksander Koj, Zenon Aleksandrowicz: Biochemia Harpera. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2006, s. 143–157. ISBN 83-200-3347-0.
    56. M.W.G. de Bolster: Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactors. 1997. [dostęp 2008-01-07].
    57. M.W.G. de Bolster: Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzymes. 1997. [dostęp 2008-01-07].
    58. coenzymes and cofactors. [dostęp 2008-01-07].
    59. Enzyme Cofactors. [dostęp 2008-01-07]. [zarchiwizowane z tego adresu].
    60. 8 Enzymy: podstawowe pojęcia i kinetyka. W: Berg Jeremy M., Tymoczko John L., Stryer Lubert: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 41–76. ISBN 978-83-01-14379-4.
    61. AF Wagner, KA Folkers: Vitamins and coenzymes. New York: Interscience Publishers, 1975. ISBN 0-88275-258-8.
    62. Energia, kataliza i biosynteza. W: Bruce Alberts, Przemysław Wojtaszek, Hanna Kmita: Podstawy biologii komórki. Cz. 1. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 83–118. ISBN 978-83-01-14468-5 (cz. 1).
    63. 9 Strategie katalityczne. W: Bruce Alberts, Przemysław Wojtaszek, Hanna Kmita: Podstawy biologii komórki. Cz. 1. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 227–260. ISBN 978-83-01-14468-5 (cz. 1).
    64. Henri,V. Theorie generale de l’action de quelques diastases. „Compt. rend. hebd. Acad. Sci. Paris”. 135, s. 916–919, 1902. 
    65. Sørensen,P.L. Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen. „Biochem. Z.”. 21, s. 131–304, 1909. 
    66. Michaelis L., Menten M. Die Kinetik der Invertinwirkung. „Biochem. Z.”. 49, s. 333–369, 1913. 
    67. Briggs G. E., Haldane J. B. S. A note on the kinetics of enzyme action. „Biochem. J.”. 19, s. 339–339, 1925. PMID: 16743508. 
    68. Without enzyme catalyst, slowest known biological reaction takes 1 trillion years. EurekAlert, 2003-05-03. [dostęp 2008-01-06].
    69. Radzicka A, Wolfenden R. A proficient enzyme. „Science”. =267 (5194), s. 90–931, 1995. DOI: 10.1126/science.7809611. PMID: 7809611. 
    70. Enzymy. W: A. Polanowski (red.): Laboratorium z biochemii. Wrocław: Instytut Biochemii i Biologii Molekularnej Uniwersytetu Wrocławskiego, 2005. ISBN 83-921764-0-5.
    71. Garcia-Viloca M., Gao J., Karplus M., Truhlar D. G. How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations. „Science”. 303, s. 186–195, 2004. PMID: 14716003. 
    72. Olsson M. H., Siegbahn P. E., Warshel A. Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase. „J. Am. Chem. Soc.”. 126, s. 2820–1828, 2004. PMID: 14995199. 
    73. Masgrau L., Roujeinikova A., Johannissen L. O., Hothi P., Basran J., Ranaghan K. E., Mulholland A. J., Sutcliffe M. J., Scrutton N. S., Leys D. Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling. „Science”. 312, s. 237–241, 2006. PMID: 16614214. 
    74. Solomon, Berg, Martin, Villee: Biologia. Warszawa: MULTICO Oficyna Wydawnicza, 1998. ISBN 83-7073-090-6.
    75. Cleland, W.W. The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2. {I}nhibition: Nomenclature and Theory. „Biochim. Biophys. Acta”. 67, s. 173–187, 1963. 
    76. Whiteley CG. Enzyme kinetics: partial and complete uncompetitive inhibition. „Biochemical education”. 3 (28), s. 144–147, 2000. PMID: 10878310. 
    77. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Poulin R., Lu L., Ackermann B., Bey P., Pegg AE. Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites. „J Biol Chem”. 267 (1), s. 150–158, 1992. PMID: 1730582. 
    78. Berg Jeremy M., Tymoczko John L., Stryer Lubert: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 261–294. ISBN 978-83-01-14379-4.
    79. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Faergeman N. J, Knudsen J. Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling. „Biochem J”. 323, s. 1–12, 1997. PMID: 9173866. PMCID: PMC1218279doi=10.1042/bj3230001. 
    80. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Doble B. W., Woodgett J. R. GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase. „J. Cell. Sci.”. 116, s. 1175–1186, 2003. DOI: 10.1242/jcs.00384. PMID: 12615961. PMCID: PMC3006448. 
    81. Peter A. Mayes: 55 Trawienie i wchłanianie. W: Robert K. Murray, Franciszek Kokot, Aleksander Koj, Zenon Aleksandrowicz: Biochemia Harpera. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2006, s. 825–841. ISBN 83-200-3347-0.
    82. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Del Papa MF, Hancock LE, Thomas VC, Perego M. Full activation of Enterococcus faecalis gelatinase by a C-terminal proteolytic cleavage. „J Bacteriol.”. 189, s. 8835–8843, 2007. DOI: 10.1128/JB.01311-07. PMID: 17921295. PMCID: PMC2168621. 
    83. Stroud RM, Kossiakoff AA, Chambers JL. Mechanisms of zymogen activation. „Annu Rev Biophys Bioeng.”. 6, s. 177–193, 1977. DOI: 10.1146/annurev.bb.06.060177.001141. PMID: 17350. 
    84. Carr C. M., Kim P. S. A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin. „Cell”. 73, s. 823–832, 2003. DOI: 10.1016/0092-8674(93)90260-W. PMID: 8500173. 
    85. MarekM. Ples MarekM., Enzymy - biologiczne katalizatory, „Chemia w Szkole”, Agencja AS Józef Szewczyk, 2016, str. 6-11.
    86. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Berg JS, Powell BC, Cheney RE. A millennial myosin census. „Mol Biol Cell.”. 12 (4), s. 780–794, 2001. DOI: 10.1091/mbc.12.4.780. PMID: 11294886. PMCID: PMC32266. 
    87. enzymatic diseases (ang.). humpath.com, 12 lutego 2006. [dostęp 2016-09-12].
    88. Mayer J, Thomas DW. Regulation of food intake and obesity. „Science”. 156 (3773), 1967. DOI: 10.1126/science.156.3773.328. PMID: 4886532. 
    89. James WP, Trayhurn P. An integrated view of the metabolic and genetic basis for obesity. „Lancet”. 2 (7989), 1976. DOI: 10.1016/S0140-6736(76)90602-4. PMID: 61444. 
    90. Jackson RS., Creemers JW., Ohagi S., Raffin-Sanson ML., Sanders L., Montague CT., Hutton JC., O’Rahilly S. Obesity and impaired prohormone processing associated with mutations in the human prohormone convertase 1 gene. „Nat Genet”. 3 (16), s. 303–306, 1997. DOI: 10.1038/ng0797-303. PMID: 9207799. 
    91. V. Bergoglio, T. Magnaldo. Nucleotide excision repair and related human diseases. „Genome Dyn”. 1, s. 35–52, 2006. DOI: 10.1159/000092499. PMID: 18724052. 
    92. R. Kurzrock, H.M. Kantarjian, B.J. Druker, M. Talpaz. Philadelphia chromosome-positive leukemias: from basic mechanisms to molecular therapeutics. „Ann Intern Med”. 138 (10), s. 819–830, 2003. DOI: 10.7326/0003-4819-138-10-200305200-00010. PMID: 12755554. 
    93. I. Lebrun, R. Marques-Porto, A.S. Pereira, A. Pereira i inni. Bacterial toxins: an overview on bacterial proteases and their action as virulence factors. „Mini Rev Med Chem”. 9 (7), s. 820–828, 2009. DOI: 10.2174/138955709788452603. PMID: 19519507. 
    94. Enzymy. W: Leokadia Kłyszejko-Stefanowicz, Jacek Bartkowiak: Ćwiczenia z biochemii: praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 1999, s. 471–573. ISBN 83-01-12952-2.
    95. prof. Jan Gmiński (red.): Biochemia: skrypt dla studentów wydziału lekarskiego. Katowice: „Ewitar” Witold Okas, 2003, s. 99–100. ISBN 83-914901-0-6.
    96. Asbóth B., Náray-Szabó G. Mechanism of action of D-xylose isomerase. „Curr Protein Pept Sci”. 3 (1), s. 237–254, 2002. DOI: 10.2174/1389203003381333. PMID: 12369908. 
    97. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Gore J., Bryant Z., Stone M.D., Nollmann M., Cozzarelli N.R., Bustamante C. Mechanochemical Analysis of DNA Gyrase Using Rotor Bead Tracking. „Nature”. 439, s. 100–104, 2006. DOI: 10.1038/nature04319. PMID: 16397501. 
    98. Daleke DL. Regulation of transbilayer plasma membrane phospholipid asymmetry. „J Lipid Res”. 2 (44), s. 233–242, 2003. DOI: 10.1194/jlr.R200019-JLR200. PMID: 12576505. 
    99. ExPASy: ENZYME (Enzyme nomenclature database). [dostęp 2009-10-15].
    100. G.P. Moss: Recommendations of the Nomenclature Committee. W: International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes by the Reactions they Catalyse [on-line].
    101. G.P. Moss: Classification and Nomenclature of Enzymes by the Reactions they Catalyse. W: International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes by the Reactions they Catalyse [on-line].
    102. Renugopalakrishnan V, Garduno-Juarez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P. Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology. „J Nanosci Nanotechnol.”. 5, s. 1759–1767, 2005. DOI: 10.1166/jnn.2005.441. PMID: 16433409. [dostęp 2016-06-16]. 
    103. Hult K, Berglund P. Engineered enzymes for improved organic synthesis. „Curr Opin Biotechnol.”. 14 (4), s. 395–400, 2003. DOI: 10.1016/S0958-1669(03)00095-8. PMID: 12943848. 
    104. Headon DR, Walsh G. The industrial production of enzymes. „Biotechnol Adv.”. 12 (4), s. 635–646, 1994. DOI: 10.1016/0734-9750(94)90004-3. PMID: 14545919. 
    Tryptamina − organiczny związek chemiczny amina biogenna powszechnie występujący w organizmach żywych. In vivo jest ona syntetyzowana z tryptofanu, jako etap pośredni wytwarzania indolu oraz wielu alkaloidów.Rozpad gnilny (łac. putrefactio) – zachodzący w warunkach beztlenowych proces rozkładu związków białkowych odbywający się pod wpływem enzymów proteolitycznych wydzielanych głównie przez saprofityczne bakterie gnilne (obecne w dużych ilościach m.in. w przewodzie pokarmowym) oraz niektóre grzyby. Zmiany rozkładowe nakładają się na autolizę pośmiertną organizmów. Jest ważnym ogniwem krążenia pierwiastków w przyrodzie.


    Podstrony: [1] [2] [3] [4] 5 [6] [7]



    w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Warto wiedzieć że... beta

    Reakcja redoks – każda reakcja chemiczna, w której dochodzi zarówno do redukcji, jak i utleniania. Termin redoks jest zbitką wyrazową słów redukcja i oksydacja.
    Fibrynoliza – fizjologiczny proces rozkładu zakrzepu, będący częścią hemostazy. Podobnie, jak proces krzepnięcia krwi, zachodzi w sposób kaskadowy. Kluczowym dla fibrynolizy enzymem jest plazmina powstająca z plazminogenu.
    Richard Martin Willstätter (ur. 13 sierpnia 1872 w Karlsruhe, Niemcy, zm. 3 sierpnia 1942 w Muralto, Szwajcaria) - niemiecki profesor chemii organicznej politechniki w Zurychu (1905-1912) i Monachium (1915-1925).
    Przyrostek (sufiks) – w językoznawstwie jest to każdy fragment wyrazu (jego morfem), o ile jest dodany po jego rdzeniu (czyli podstawie słowotwórczej) i jednocześnie ma własności słowotwórcze (czyli nie jest końcówką fleksyjną, przy czym rozróżnienie na "sufiks" jako element słowotwórczy i "końcówkę" jako wykładnik fleksyjny typowe jest wyłącznie dla polonistyki i slawistyki, a nie jest stosowane w innych filologiach, stąd na przykład w angielskiej i niemieckiej wersji tego artykułu "sufiks" jest egzemplifikowany w pierwszym rzędzie jako wykładnik deklinacyjny). Danemu wyrazowi może towarzyszyć jeden sufiks, kilka lub żaden.
    John Howard Northrop (ur. 5 lipca 1891 w Yonkers, Nowy Jork, zm. 27 maja 1987 w Wickenberg, Arizona) - amerykański biochemik w Instytucie Medycznym Rockefellera w Princeton. Prowadził prace badawcze nad fermentami, mechanizmem trawienia białek za pomocą pepsyny. Wydzielił antytoksyny dyfterytu (1941) jako pierwszego antyciała otrzymanego w stanie krystalicznym. Otrzymał Nagrodę Nobla w zakresie chemii w roku 1946 wraz z Stanleyem i Sumnerem.
    Trzustka (łac. pancreas) – narząd gruczołowy położony w górnej części jamy brzusznej. Ma nieregularny, wydłużony i spłaszczony w wymiarze grzbietowo-brzusznym kształt. Wymiar podłużny w rzucie poprzecznym porównywany do kształtu młotka lub haczyka (wygięty częścią środkową do przodu). W rzucie czołowym kształt przypomina literę S. U osoby żywej jest szaroróżowa, a na zwłokach szarobiała. Budowa zrazikowa dobrze zaznacza się na powierzchni gruczołu i nadaje mu wygląd guzkowaty. Na powierzchni trzustki może gromadzić się tkanka tłuszczowa, która wygładza jej powierzchnię i nadaje zabarwienie bardziej żółtawe. Miąższ narządu jest spoisty i miękki. Pod względem funkcjonalnym trzustka składa się z części wewnątrzwydzielniczej (hormonalnej, odpowiedzialnej za wytwarzanie kilku hormonów m.in. insuliny i glukagonu) i zewnątrzwydzielniczej (trawiennej, produkującej zawierający enzymy trawienne sok trzustkowy (łac. succus pancreaticus), zwany śliną brzucha ze względu na podobieństwo konsystencji i barwy do śliny).
    Glikozylacja – reakcja łączenia węglowodanów z innymi związkami organicznymi z wytworzeniem wiązania glikozydowego. Produktem glikozylacji są glikozydy.

    Reklama