l
  • Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia

  • Prowadzimy badanie na temat nowotworów.
    Potrzebna jest nam pomoc.




    Prosimy o wypełnienie
    anonimowego kwestionariusza

    Zajmie to ok. 10 - 15 minut.


    TAK - pomagam            NIE - odmawiam (zamknij)

    Zebrane informacje wykorzystane zostaną do celów naukowych.
    Temat nie został wyczerpany?
    Zapraszamy na Forum Naukowy.pl
    Jeśli posiadasz konto w serwisie Facebook rejestracja jest praktycznie automatyczna.
    Wystarczy kilka kliknięć.

    Enzymy



    Podstrony: [1] 2 [3] [4] [5]
    Przeczytaj także...
    Odwrotna transkryptaza, rewertaza, polimeraza DNA zależna od RNA (EC 2.7.7.49) – enzym syntetyzujący nić DNA na matrycy RNA. Proces ten nosi nazwę odwrotnej transkrypcji (por. transkrypcja - przepisywanie z DNA na RNA). Enzym ten wykazuje także aktywność rybonukleazową.Miejsce aktywne, centrum aktywne, centrum katalityczne – część cząsteczki, która jest bezpośrednio zaangażowana w reakcji chemicznej. W przypadku prostych cząsteczek, takich jak np. kwasy nieorganiczne w reakcję zaangażowana jest cała cząsteczka. W przypadku dużych i złożonych cząsteczek, takich jak np. enzymy, polimery syntetyczne i niektóre rozbudowane związki metaloorganiczne, tylko niewielka część cząsteczki jest rzeczywiście zaangażowana w reakcję, a jej reszta pozostaje praktycznie bierna.
    Kofaktory, grupy prostetyczne i koenzymy[ | edytuj kod]
    Information icon.svg Osobny artykuł: Kofaktory.
    Struktura cytochromu P450. Symetryczna cząsteczka w jego wnętrzu (na zielono) to hem, będący jego grupą prostetyczną

    Wiele enzymów potrzebuje dodatkowych składników do uaktywnienia czy osiągnięcia pełnej aktywności. Takie niebiałkowe, dodatkowe składniki enzymów, nazywane są kofaktorami. Enzym bez swojego kofaktora, czyli sam jego białkowy składnik, to apoenzym, natomiast wraz z kofaktorem, katalitycznie aktywny enzym nazywany jest holoenzymem (sam termin enzym domyślnie oznacza właśnie jego kompletną, aktywną cząsteczkę, czyli holoenzym).

    Zymaza - zespół enzymów katalizujących fermentację alkoholową monosacharydów. Wytwarzana jest między innymi przez drożdże.John Burdon Sanderson Haldane (J. B. S. Haldane) (ur. 5 listopada 1892 w Edynburgu, zm. 1 grudnia 1964 w Bhubaneśwar), brytyjski genetyk i biolog. Był jednym z twórców genetyki populacyjnej (obok Rolanda Fishera i Sewalla Wrighta).

    Kofaktory można podzielić na dwie szerokie grupy. Pierwszą z nich stanowią grupy prostetyczne, czyli kofaktory silnie, często kowalencyjnie, związane przez enzym przez cały czas jego istnienia. Zwykle są to cząsteczki nieorganiczne i jony metali (np. centra żelazowo-siarkowe, jony cynku – Zn, enzymy z metalami jako grupami prostetycznymi zwane są metaloenzymami), ale także małe cząsteczki organiczne (np. flawiny i hem). Z kolei koenzymy to małe, niebiałkowe cząsteczki organiczne, wiążące się z enzymami tylko na czas reakcji, i przenoszące grupy chemiczne pomiędzy poszczególnymi reakcjami. Koenzymy mogą być traktowane jako kosubstraty, ponieważ są wiązane i uwalniane z enzymów jak substraty i produkty oraz biorą bezpośredni udział w reakcji.

    Metaloenzymy to enzymy należące do metaloprotein o specyficznych funkcjach katalitycznych. W ich katalitycznych centrach aktywnych znajdują się jonym metalu np. miedzi, cynku lub molibdenu, które koordynowane są przez ligandy lub grupy boczne aminokwasów. Najczęstszymi ligandami są: grupa tiolowa cysteiny, imidazolowa histydyny, grupy karboksylowe kwasów glutaminowego i asparaginowego oraz grupa fenolowa tyrozyny.Uniwersytet Humboldta w Berlinie (niem. Humboldt-Universität zu Berlin, HU Berlin) – najstarszy, założony przez Wilhelma von Humboldta w 1809, uniwersytet w Berlinie, w latach 1828-1946 funkcjonował pod nazwą Friedrich-Wilhelms-Universität, od 1949 pod imieniem braci von Humboldt: Wilhelma i Aleksandra.

    Niektóre źródła nazwę kofaktor przypisują cząsteczkom nieorganicznym, podczas gdy organiczne zwane są koenzymami.

    Grupy prostetyczne[ | edytuj kod]

    Information icon.svg Osobny artykuł: grupy prostetyczne.

    Silnie związane z enzymem grupy prostetyczne występują zwykle w jego miejscu aktywnym i są bezpośrednio zaangażowane w katalizę oraz nie opuszczają miejsca aktywnego podczas reakcji. Na przykład flawinowe i hemowe kofaktory biorą udział w reakcjach redoks.

    Tryptamina − organiczny związek chemiczny amina biogenna powszechnie występujący w organizmach żywych. In vivo jest ona syntetyzowana z tryptofanu, jako etap pośredni wytwarzania indolu oraz wielu alkaloidów.Rozpad gnilny (łac. putrefactio) – zachodzący w warunkach beztlenowych proces rozkładu związków białkowych odbywający się pod wpływem enzymów proteolitycznych wydzielanych głównie przez saprofityczne bakterie gnilne (obecne w dużych ilościach m.in. w przewodzie pokarmowym) oraz niektóre grzyby. Zmiany rozkładowe nakładają się na autolizę pośmiertną organizmów. Jest ważnym ogniwem krążenia pierwiastków w przyrodzie.

    Większość kofaktorów nie jest kowalencyjnie powiązana z enzymem. Jednakże organiczne grupy prostetyczne mogą się wiązać kowalencyjnie np. pirofosforan tiaminy w dehydrogenazie pirogronianowej.

    Koenzymy[ | edytuj kod]

    Information icon.svg Osobny artykuł: Koenzymy.
    Koenzym NADH związany przez reduktazę cytochromu B5

    Koenzymy są małymi cząsteczkami organicznymi transportującymi grupy chemiczne pomiędzy różnymi reakcjami (substratami). Na przykład koenzymy nikotynamidowe, NAD lub NADP, uczestniczą w transporcie elektronów i protonów, grupy acetylowe przenoszone są przez koenzym A, grupy: formylowe, metylowe lub metylenowe przenoszone są z udziałem kwasu foliowego, grupa metylowa może też być przenoszona przez S-adenozylometioninę. Niektóre z koenzymów, takich jak: ryboflawina, tiamina i kwas foliowy, są witaminami.

    Fibrynoliza – fizjologiczny proces rozkładu zakrzepu, będący częścią hemostazy. Podobnie, jak proces krzepnięcia krwi, zachodzi w sposób kaskadowy. Kluczowym dla fibrynolizy enzymem jest plazmina powstająca z plazminogenu.Richard Martin Willstätter (ur. 13 sierpnia 1872 w Karlsruhe, Niemcy, zm. 3 sierpnia 1942 w Muralto, Szwajcaria) - niemiecki profesor chemii organicznej politechniki w Zurychu (1905-1912) i Monachium (1915-1925).

    Ponieważ koenzymy podlegają zmianom chemicznym w wyniku działania enzymów, można je postrzegać jako specjalną klasę substratów (kosubstratów), czy też substratów wtórnych, wspólnych dla wielu różnych enzymów.

    Stężenie koenzymów wewnątrz komórki jest utrzymywane na stałym poziomie dzięki ich ciągłej regeneracji na różnych szlakach biochemicznych. Np. NADPH jest regenerowany na szlaku pentozofosforanowym.

    Termodynamika[ | edytuj kod]

    Zmiany energii w czasie reakcji. By przeprowadzić substraty (S) w stan przejściowy (S) potrzeba dużej energii do pokonania progu aktywacji. Składniki reakcji w stanie przejściowym są konwertowane następnie w produkty końcowe (P). Enzym obniża energię aktywacji reakcji poprzez utworzenie alternatywnej ścieżki reakcji ze stanem pośrednim (ES) o mniejszej energii oraz stabilizują go poprzez jego specyficzne wiązanie. Zmniejszenie energii aktywacji zwiększa szybkość reakcji.

    Tak jak wszystkie katalizatory enzymy nie zmieniają stanu równowagi reakcji chemicznej, a jedynie przyspieszają jego ustalenie. Zazwyczaj w obecności enzymu reakcja zachodzi w kierunku takim samym, w jakim by zachodziła spontanicznie, jedynie wzrasta jej szybkość. Jednak nieobecność enzymu oznacza, że najbardziej wydajnie (najszybciej) będzie zachodzić reakcja najbardziej faworyzowana energetycznie (o najniższej energii S) i nie zawsze oznacza to, że z grupy możliwych reakcji jest to ta sama, która byłaby katalizowana przez enzym. Enzym może uczynić reakcję bardziej faworyzowaną, która w normalnych warunkach nie byłaby energetycznie optymalna.

    Przyrostek (sufiks) – w językoznawstwie jest to każdy fragment wyrazu (jego morfem), o ile jest dodany po jego rdzeniu (czyli podstawie słowotwórczej) i jednocześnie ma własności słowotwórcze (czyli nie jest końcówką fleksyjną, przy czym rozróżnienie na "sufiks" jako element słowotwórczy i "końcówkę" jako wykładnik fleksyjny typowe jest wyłącznie dla polonistyki i slawistyki, a nie jest stosowane w innych filologiach, stąd na przykład w angielskiej i niemieckiej wersji tego artykułu "sufiks" jest egzemplifikowany w pierwszym rzędzie jako wykładnik deklinacyjny). Danemu wyrazowi może towarzyszyć jeden sufiks, kilka lub żaden.John Howard Northrop (ur. 5 lipca 1891 w Yonkers, Nowy Jork, zm. 27 maja 1987 w Wickenberg, Arizona) - amerykański biochemik w Instytucie Medycznym Rockefellera w Princeton. Prowadził prace badawcze nad fermentami, mechanizmem trawienia białek za pomocą pepsyny. Wydzielił antytoksyny dyfterytu (1941) jako pierwszego antyciała otrzymanego w stanie krystalicznym. Otrzymał Nagrodę Nobla w zakresie chemii w roku 1946 wraz z Stanleyem i Sumnerem.

    Jest to termodynamicznie możliwe, gdyż enzymy sprzęgają reakcje niekoniecznie wydajne energetycznie (takie, które spontanicznie zachodziłyby niezwykle wolno) z reakcjami wybitnie energetycznie korzystnymi, tak że taka para reakcji, w sumie, jest energetycznie faworyzowana i korzystna. Przykładem może być sprzężenie reakcji hydrolizy ATP z innymi licznymi reakcjami chemicznymi, wymagającymi do zajścia dużej ilości energii.

    Trzustka (łac. pancreas) – narząd gruczołowy położony w górnej części jamy brzusznej. Ma nieregularny, wydłużony i spłaszczony w wymiarze grzbietowo-brzusznym kształt. Wymiar podłużny w rzucie poprzecznym porównywany do kształtu młotka lub haczyka (wygięty częścią środkową do przodu). W rzucie czołowym kształt przypomina literę S. U osoby żywej jest szaroróżowa, a na zwłokach szarobiała. Budowa zrazikowa dobrze zaznacza się na powierzchni gruczołu i nadaje mu wygląd guzkowaty. Na powierzchni trzustki może gromadzić się tkanka tłuszczowa, która wygładza jej powierzchnię i nadaje zabarwienie bardziej żółtawe. Miąższ narządu jest spoisty i miękki. Pod względem funkcjonalnym trzustka składa się z części wewnątrzwydzielniczej (hormonalnej, odpowiedzialnej za wytwarzanie kilku hormonów m.in. insuliny i glukagonu) i zewnątrzwydzielniczej (trawiennej, produkującej zawierający enzymy trawienne sok trzustkowy (łac. succus pancreaticus), zwany śliną brzucha ze względu na podobieństwo konsystencji i barwy do śliny).Glikozylacja – reakcja łączenia węglowodanów z innymi związkami organicznymi z wytworzeniem wiązania glikozydowego. Produktem glikozylacji są glikozydy.

    Enzymy zwiększają szybkość reakcji zachodzącej w obu kierunkach. Na przykład anhydraza węglanowa katalizuje swoją reakcję dwukierunkowo w zależności od stosunku stężenia substratów i produktów. \mathrm{CO_2 + H_2O \xrightarrow{\text{Anhydraza weglanowa}} H_2CO_3} (w tkankach; wysokie stężenie CO2) \mathrm{H_2CO_3 \xrightarrow{\text{Anhydraza weglanowa}} CO_2 + H_2O} (w płucach; niskie stężenie CO2)

    Jednak, gdy w danych warunkach szybkość reakcji zachodzącej w konkretną stronę jest bardzo duża (równowaga mocno przesunięta w jedną ze stron), w praktyce oznacza to katalizę nieodwracalną i reakcja zachodzi tylko w tym jednym kierunku.

    Kinetyka[ | edytuj kod]

    Information icon.svg Osobny artykuł: Kinetyka enzymatyczna.
    Mechanizm katalizowanej reakcji z udziałem jednego substratu. E – enzym, S – substrat, P – produkt, k1 i k2 – stałe szybkości reakcji przebiegających w prawą stronę, k-1 i k-2 – stałe szybkości reakcji zachodzących w lewą stronę. W założeniach modelu kinetyki Michaelis-Menten zakłada się, że produkt (P) nie może ulec powrotnemu przekształceniu w wyjściowy substrat, w reakcji ze stałą szybkości k-2

    Kinetyka enzymów opisuje mechanizmy wiązania substratów przez enzymy oraz ich przekształcania w produkty. Dane wykorzystywane do analizy kinetycznej pochodzą z reakcji enzymatycznych przeprowadzonych w kontrolowanych warunkach umożliwiających śledzenie zmieniających się parametrów w czasie.

    EcoRI (wym. "eko er jeden") - enzym, endonukleaza, wyizolowana po raz pierwszy ze szczepu RY13 E.coli, jest częścią bakteryjnego systemu modyfikacji restrykcyjnych.Celulazy - grupa enzymów rozkładających celulozę. Należą do 3. klasy enzymów, czyli hydrolaz. Celulazy mają zdolność katalizowania reakcji hydrolizy wiązań β-1,4-glikozydowych, występujących pomiędzy cząsteczkami glukozy w celulozie. W wyniku tej reakcji powstaje początkowo celobioza (jednostka dwucukrowa), a następnie glukoza.

    W 1902 roku Victor Henri zaproponował kwantytatywną teorię kinetyki enzymów, ale wyniki jego badań okazały się nieprzydatne, ponieważ zaniedbał on wpływ stężenia jonów wodorowych (pH). Dopiero kilka lat później, w 1909 roku, Peter Lauritz Sørensen zdefiniował logarytmiczną skalę pH oraz zaproponował koncepcję roztworów buforowych. Niemiecki chemik Leonor Michaelis i jego kanadyjska współpracowniczka odbywająca staż podoktorski Maud Leonora Menten, powtórzyli wtedy eksperymenty, które przeprowadzał Henri i zaproponowali prosty model kinetyki aktywności enzymatycznej znany jako kinetyka Henri-Michaelis-Menten (znany również jako kinetyka Michaelis-Menten). Ich dzieło rozwinęli później G. E. Briggs i J. B. S. Haldane, których równania kinetyki aktywności enzymatycznej są do dziś używane w niezmienionej formie.

    Homeostaza (gr. homoíos - podobny, równy; stásis - trwanie) – zdolność utrzymywania stałości parametrów wewnętrznych w systemie (zamkniętym lub otwartym). Pojęcie to zwykle odnosi się do samoregulacji procesów biologicznych. Zasadniczo sprowadza się to do utrzymania stanu stacjonarnego płynów wewnątrz- i (w organizmach wielokomórkowych) zewnątrzkomórkowych. Pojęcie homeostazy wprowadził Walter Cannon w 1939 roku na podstawie założeń Claude Bernarda z 1857 r. dotyczących stabilności środowiska wewnętrznego. Homeostaza jest podstawowym pojęciem w fizjologii. Pojęcie to jest także stosowane w psychologii zdrowia dla określenia mechanizmu adaptacyjnego.Materiał genetyczny - substancja chemiczna będąca nośnikiem informacji genetycznej. Inaczej mówiąc, materiał genetyczny jest fizycznym nośnikiem dziedziczności. U wszystkich znanych organizmów żywych materiałem genetycznym jest DNA. U niektórych wirusów, np. u wirusa grypy lub wirusa HIV, funkcję tę pełni RNA.

    Głównym założeniem jakie podał Henri, był dwuetapowy przebieg reakcji katalizowanej przez enzymy. W pierwszym etapie substraty wiążą się odwracalnie z enzymem, tworząc ze stałą szybkości k1, kompleks enzym-substrat (ES), nazywany czasem kompleksem Michaelisa. W następnym etapie, kompleks ten może się rozpaść na dwa różne sposoby. Może dysocjować do E i S ze stałą szybkości k-1 lub może dojść do chemicznej zmiany substratów i uwolnienia produktów ze stałą szybkości k2, przy czym zakłada się, że produkt reakcji nie może ulec powrotnemu przekształceniu w wyjściowy substrat. Wyrażenie wiążące szybkość katalizy ze stężeniem substratu i enzymu oraz z szybkościami poszczególnych etapów reakcji nazywamy równaniem Michaelisa-Menten:

    Moc kwasu – ilościowa miara jego chemicznej „siły działania”. Miarą tej mocy jest zazwyczaj minus logarytm dziesiętny ze stałej dysocjacji kwasu (Ka) w danych warunkach, oznaczany skrótem pKa.Długość fali – najmniejsza odległość pomiędzy dwoma punktami o tej samej fazie drgań (czyli pomiędzy dwoma powtarzającymi się fragmentami fali – zob. rysunek). Dwa punkty fali są w tej samej fazie, jeżeli wychylenie w obu punktach jest takie samo i oba znajdują się na etapie wzrostu (lub zmniejszania się). Jeżeli w jednym punkcie wychylenie zwiększa się a w drugim maleje, to punkty te znajdują się w fazach przeciwnych.
    Krzywa wysycenia dla reakcji enzymatycznej ukazująca zależność szybkości reakcji (V) od stężenia substratu ([S])
    V_{0} = {V_{max}}{[S]\over[S] + K_{m}}

    gdzie: V0 – szybkość początkowa, S – stężenie substratu, Km – stała Michaelisa.

    Enzymy mogą katalizować powyżej kilku milionów reakcji na sekundę, gdzie te same reakcje bez ich obecności mają czasy połowicznej przemiany substratu, tzn. czas w jakim pod nieobecność enzymu, połowa dostępnego substratu zostanie zużyta, kilkanaście rzędów wielkości dłuższy (21 rzędów wielkości to najwyższe znane przyspieszenie reakcji enzymatycznej, z tryliona lat do dziesiątek milisekund). Przykładem jest reakcja katalizowana przez dekarboksylazę orotydyno 5'-monofosforanu. Czas połowicznej przemiany reakcji nieenzymatycznej wynosi 78 mln lat, a czas połowicznej przemiany tej samej reakcji, ale z udziałem dekarboksylazy orotydyno 5'-monofosforanu, wynosi 25 milisekund. Bezpośrednia szybkość z jaką działają enzymy zależy od stężenia substratów w roztworze (dodatkowo szybkość enzymów zależy od ogólnych parametrów fizykochemicznych środowiska, tak jak w przypadku aktywności każdego białka, patrz: Aktywność a parametry środowiska). By znaleźć maksymalną szybkość reakcji katalizowanej enzymatycznie, określa się ilość tworzonego produktu w funkcji czasu, przy stopniowym zwiększaniu stężenia substratu, ale jednoczesnym zachowaniu innych warunków, do momentu, w którym dalszy wzrost jego stężenia nie powoduje dalszego przyśpieszania reakcji. Szybkość początkowa w takim eksperymencie (V0), rośnie do wartości maksymalnej (Vmax) i nie przekracza jej mimo dalszego wzrostu stężenia substratu. W chwili osiągnięcia stanu równowagi (reakcji katalizowanej ze stałą szybkości k2 i reakcji do niej przeciwnej zachodzącej ze stałą szybkości k-2), nie obserwujemy zmiany netto stężenia substratów i produktów. Zależność szybkości reakcji od stężenia substratu dla prostej reakcji według kinetyki Michaelisa-Menten, przy założeniu, że kompleks ES jest koniecznym etapem pośrednim procesu katalitycznego, przedstawia krzywa Michaelisa-Menten. Wysycanie enzymu substratem (zbliżanie się do szybkości maksymalnej) oznacza, że maleje liczba wolnych cząsteczek enzymu, gdyż rośnie ilość tych związanych w kompleksie z substratem (ES). Osiągana asymptotycznie maksymalna szybkość (Vmax) reakcji enzymatycznej, oznacza, że praktycznie wszystkie miejsca aktywne enzymu (wolne enzymy) zostają wysycone substratem, a wówczas suma ilości (stężenie) kompleksów ES jest miarą ilości samego enzymu. Niemniej jednak, Vmax jest tylko jedną stałą kinetyczną opisującą enzym. Inną jest ilość substratu (stężenie) potrzebne do osiągnięcia ustalonej szybkości reakcji. Zwykle używa się do tego celu stałej Michaelisa (Km), która jest takim stężeniem substratu przy którym szybkość reakcji osiąga połowę swojej maksymalnej wartości. Każdy enzym ma swoją charakterystyczną wartość Km dla danego substratu, która charakteryzuje również siłę wiązania substratu w miejscu aktywnym enzymu. Inną użyteczną stałą jest szybkość katalizy (kkat), która jest liczbą obrotów jednego miejsca aktywnego enzymu w czasie jednej sekundy (liczba reakcji przeprowadzana przez jedno miejsce aktywne w czasie jednej sekundy).

    Anabolizm – grupa reakcji chemicznych, w wyniku których z prostych substratów powstają związki złożone, gromadzące energię. Jest to ta część metabolizmu, która związana jest ze wzrostem tkanek organizmu. Często procesy metaboliczne dzieli się na anaboliczne (wzrostowe) i kataboliczne (związane z rozkładem i zanikaniem materii organicznej).Lek – każda substancja, niezależnie od pochodzenia (naturalnego lub syntetycznego), nadająca się do bezpośredniego wprowadzana do organizmu w odpowiedniej postaci farmaceutycznej w celu osiągnięcia pożądanego efektu terapeutycznego, lub w celu zapobiegania chorobie, często podawana w ściśle określonej dawce. Lekiem jest substancja modyfikująca procesy fizjologiczne w taki sposób, że hamuje przyczyny lub objawy choroby, lub zapobiega jej rozwojowi. Określenie lek stosuje się też w stosunku do substancji stosowanych w celach diagnostycznych (np. metoklopramid w diagnostyce hiperprolaktynemii) oraz środków modyfikujących nie zmienione chorobowo funkcje organizmu (np. środki antykoncepcyjne).

    Innymi jednostkami używanymi do opisu aktywności enzymów są: jednostka enzymu (U), czyli taka ilość enzymu, która katalizuje przemianę 1 μmola substratu w czasie 1 minuty w temperaturze 30 °C i określonym pH oraz katal (kat), czyli ilość enzymu katalizująca przemianę 1 mola substratu w czasie 1 sekundy. Dodatkowo dla niektórych enzymów używa się jednostek umownych, definiowanych przez zastosowany pomiar aktywności. Na przykład przyrost absorbancji światła o danej długości fali w danej jednostce czasu, gdy wynikiem reakcji enzymatycznej jest barwny produkt. W preparatyce biochemicznej dodatkowo używa się aktywności właściwej, która określa liczbę jednostek enzymu (lub jednostek umownych aktywności) przypadających na 1 mg białka (w danym preparacie).

    Strzel bombardier, strzel kanonier (Brachinus explodens) - niewielki (7-8 mm) drapieżny chrząszcz z rodziny biegaczy (Brachynus). Lubi nasłonecznione, suche zbocza, miedze, ugory, oraz kamieniste stepy.Sacharoza, C12H22O11 – organiczny związek chemiczny z grupy węglowodanów będący zasadniczym składnikiem cukru trzcinowego i cukru buraczanego. Cząsteczka tego disacharydu zbudowana jest z D-fruktozy i D-glukozy połączonych wiązaniem (1→2)-β-O-glikozydowym.

    W sytuacji, gdy stężenie substratu znacznie przewyższa Km, szybkość katalizy jest równa kkat, liczbie obrotów. Jednak w warunkach fizjologicznych, większość enzymów nie jest wysycona substratem, zatem stosunek [S]/Km mieści się w granicach od 0,01 do 1,0. Gdy stężenie substratu ([S]) jest dużo mniejsze od Km ([S]<<Km), wówczas szybkość katalizowanej reakcji jest znacznie mniejsza od kkat, ponieważ większość miejsc aktywnych nie jest zajęta. Do scharakteryzowania kinetyki enzymów w tych warunkach służy równanie V0=kkat/Km[E][S], powstałe z połączenia dwóch innych równań: V0=k2 [ES] oraz [ES]=[E][S] / Km. W przedstawionej sytuacji, gdy [S]<<Km to stężenie wolnego enzymu jest niemal równe całkowitemu stężeniu enzymu. W tych warunkach stosunek kkat/Km jest stałą szybkości oddziaływania S i E i może być użyty jako miara wydajności katalitycznej. Ponieważ stosunek kkat/Km odzwierciedla zarówno powinowactwo chemiczne, jak i zdolność katalityczną, jest używany do porównywania różnych enzymów względem siebie lub preferencji jednego enzymu do różnych substratów. W sytuacji, gdy szybkość tworzenia produktu (kkat) jest znacznie szybsza niż szybkość dysocjacji kompleksu ES, wartość kkat/Km zbliża się do wartości stałej tworzenia kompleksu ES. Z tego wynika, że górna granica wartości kkat/Km jest ograniczana przez szybkość tworzenia kompleksu ES, która nie może być większa niż częstość z jaka spotykają się enzym i jego substrat na skutek dyfuzji. Częstość ta mieści się w granicach od 10 do 10 (M s) i jest to jednocześnie górna granica kkat/Km. W tym punkcie, każde zderzenie enzymu z jego substratem będzie powodowało katalizę i szybkość formowania produktu nie jest limitowana przez szybkość reakcji, ale przez szybkość dyfuzji. Enzymy posiadające tą własność nazywamy katalitycznie perfekcyjnymi lub kinetycznie perfekcyjnymi. Przykładami takich enzymów są: izomeraza triozofosforanowa, anhydraza węglanowa, esteraza acetylocholinowa, katalaza, fumaraza, β-laktamaza i dysmutaza ponadtlenkowa.

    Hemaglutynina (w skrócie H lub HA) – glikoproteina o właściwościach antygenowych znajdująca się na powierzchni wirusów grypy (a także innych bakterii i wirusów). Funkcją tego białka jest przyłączenie cząsteczki wirusa do powierzchni infekowanej komórki. Nazwa hemaglutynina pochodzi od zdolności tej glikoproteiny do powodowania aglutynacji (zlepiania się ze sobą) erytrocytów.Wilhelm Friedrich Kühne (ur. 28 marca 1837 w Hamburgu, zm. 10 czerwca 1900) - niemiecki fizjolog, wprowadził nazwę enzym.

    Kinetyka niektórych enzymów charakteryzuje się szybkością większą od teoretycznej szybkości dyfuzji. Jest to możliwe, gdyż wiązanie substratów przez enzym (krok limitowany przez szybkość dyfuzji) i tworzenie kompleksu ES są wspomagane dodatkowymi efektami niezależnymi od samej dyfuzji. Niektóre białka enzymatyczne aktywnie przeorientowują substraty za pomocą pól elektrycznych generowanych przez cząsteczki (reszty) dipolowe. Inne opierają się na kwantowym zjawisku tunelowym, w którym proton lub elektron może pokonać barierę potencjału o energii większej niż jego energia, nie przez „przeskakiwanie nad barierą”, a przez „przebijanie się przez nią”, chociaż dla protonu ten model wciąż jest przedmiotem dyskusji. Jakkolwiek zjawisko tunelowania zostało zaobserwowane w reakcji utleniania tryptaminy przez dehydrogenazę amin aromatycznych (ang. aromatic amine dehydrogenase, AADH).

    Grupa alkilowa (alkil) – fragment organicznego związku chemicznego, jednowartościowa grupa utworzona formalnie przez oderwanie jednego atomu wodoru od cząsteczki alkanu. Oznacza się ją literą R (symbol "R" nie jest jednak jednoznaczny i może też oznaczać dowolną resztę chemiczną), a wzór ogólny to: CnH2n+1. Najprostszą z nich jest grupa metylowa (-CH3):RuBisCO, karboksylaza/oksygenaza rybulozo-1,5-bisfosforanu, karboksydysmutaza (ang. ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase) – (EC 4.1.1.39) enzym występujący w komórkach roślin. Jest to niezwykle rozpowszechniony enzym katalizujący reakcję przyłączenia cząsteczki dwutlenku węgla do rybulozo-1,5-bisfosforanu (RuBP) w tak zwanej fazie ciemnej procesu fotosyntezy. In vivo enzym jest aktywny w obecności światła. Działanie enzymu związane jest też z fotooddychaniem gdzie RuBisCO funkcjonuje jako oksygenaza, katalizująca rozbicie cząsteczki r-1,5-bisfosforanu z udziałem tlenu cząsteczkowego na fosfoglicerynian i fosfoglikolan. RuBisCO jest białkiem, które stanowi ok. 50% wszystkich rozpuszczalnych białek występujących w liściach roślin.

    Aktywność a parametry środowiska[ | edytuj kod]

    Ogólna aktywność enzymów, podobnie jak wszystkich białek, jest zależna od parametrów fizykochemicznych środowiska: temperatury, pH, siły jonowej i innych. Maksimum aktywności enzymu leży w pewnym optymalnym zakresie danego parametru środowiskowego. W zależności od enzymu, położenie optimum może być różne, a jego zakres szerszy lub węższy. Także ogólny kształt wykresu zależności aktywności danego enzymu od parametru środowiska jest różny dla różnych enzymów, w zależności od ich pochodzenia, budowy itp. Dla czynników środowiska bezpośrednio wpływających na strukturę drugorzędowa białka (i wyższe organizacje struktury), jak temperatura czy pH, charakterystyczny jest gwałtowny spadek aktywności enzymów poza optimum (lub po przekroczeniu go, w przypadku temperatury), związany z denaturacją enzymów. W zależności od enzymu, taka denaturacja może być odwracalna lub nie. Parametry środowiska mogą stanowić podstawę kontroli aktywności enzymów (patrz: Kontrola aktywności).

    Świetlikowate, robaczki świętojańskie (Lampyridae) – rodzina z rzędu chrząszczy. Liczy ok. 2000 gatunków żyjących na roślinności terenów zadrzewionych.Enzymologia – dział biochemii zajmujący się enzymami; ich strukturą, właściwościami, mechanizmami działania, przebiegiem katalizowanych przez nie reakcji, funkcjami, drogami biosyntezy oraz sposobami ich izolowania i oczyszczania.

    Temperatura[ | edytuj kod]

    Zależność aktywności enzymów od temperatury. Gwałtowny spadek aktywności po przekroczeniu temperatury optymalnej związany jest z denaturacją struktury enzymów

    Szybkość reakcji enzymatycznych wzrasta wraz ze wzrostem temperatury. Wiąże się to ze wzrostem energii kinetycznej cząstek i większą częstotliwością ich zderzeń. Wzrost aktywności enzymatycznej w zależności od temperatury opisuje współczynnik temperaturowy Q10, określający jak zmienia się szybkość reakcji przy wzroście temperatury o 10 °C:

    Szlak pentozofosforanowy (szlak heksozomonofosforanowy, szlak fosfoglukonianowy) – ciąg reakcji biochemicznych, podczas których glukozo-6-fosforan jest utleniany do rybulozo-5-fosforanu oraz wytwarzany jest NADPH. Głównym celem jest dostarczanie komórce NADPH niezbędnego do przeprowadzania reakcji redukcji w cytoplazmie oraz synteza pentoz. Reakcje szlaku zachodzą w cytozolu. Przede wszystkim w tkance tłuszczowej, gruczołach mlecznych i korze nadnerczy oraz cytoplazmie i chloroplastach komórek roślinnych. Opisane poniżej reakcje nazywane są oksydacyjnym szlakiem pentozofosforanowym. Te same enzymy wykorzystywane są w szlaku określanym jako redukcyjny szlak pentozofosforanowy służącego do odtworzenia z aldehydu fosfoglicerynowego rybulozo-1,5-bisfosforanu w fazie regeneracyjnej cyklu Calvina zachodzącego w fotosyntetyzujących komórkach roślinnych. Wykorzystanie tych samych enzymów w cyklach reakcji o różnym efekcie końcowym pokazuje swoistą oszczędność ewolucji.Homocystynuria (ang. homocystinuria) – heterogenna etiologicznie, uwarunkowana genetycznie choroba metaboliczna, polegająca na nieprawidłowym metabolizmie aminokwasu metioniny. Homocystynuria charakteryzuje się podwyższonym poziomem homocysteiny w surowicy i w moczu. Najczęstszą postacią schorzenia jest homocystynuria spowodowana niedoborem i niską aktywnością enzymu syntazy β-cystationionowej (ang. cystathionine beta synthase deficiency), który katalizuje reakcję przekształcenia homocysteiny do cysteiny poprzez cystationinę. Reakcja katalizowana przez syntazę β-cystationionową wymaga udziału pirydoksyny (witaminy B6), dlatego w części przypadków homocystynurii obserwuje się poprawę po uzupełnieniu niedoboru pirydoksyny. Znanych jest dodatkowo przynajmniej siedem innych, znacznie rzadszych chorób genetycznych powodujących podobny blok metaboliczny; aby odróżnić niedobór CBS od tych rzadszych przyczyn używa się terminu klasycznej homocystynurii albo homocystynurii z powodu niedoboru syntazy β-cystationionowej. Dziedziczenie choroby jest autosomalne recesywne, obydwa allele genu CBS muszą być zmutowane, aby homocystynuria ujawniła się klinicznie. Heterozygotyczni nosiciele mutacji w jednym allelu genu CBS nie chorują. Ryzyko urodzenia kolejnego dziecka z homocystynurią wynosi 25%.
    Q_{10} = \frac{v_{(t+10)}}{v_{t}}

    Wpływ temperatury na aktywność enzymów nie jest prostą zależnością. Aktywność rośnie wraz ze wzrostem temperatury, jednakże tylko w takim zakresie temperatury, w którym enzym pozostaje stabilny. Po przekroczeniu temperatury krytycznej, następuje denaturacja termiczna enzymów, w wyniku czego aktywność gwałtownie spada. Przeciętnie szybkość reakcji enzymatycznych wzrasta dwukrotnie przy wzroście o każde 10 °C w zakresie temperatur niedenaturujących struktury enzymu (Q10=2). Zatem także parametr Q10 ma zastosowanie tylko w niedenaturującym zakresie temperatur i jest on charakterystyczny dla danego enzymu, i zależny od energii aktywacji katalizowanej reakcji. W temperaturze optymalnej aktywność enzymu jest największa. Obserwowana temperatura optymalna jest wypadkową dwóch procesów: wzrostu szybkości reakcji związanego ze wzrostem energii kinetycznej oraz wzrostu szybkości denaturacji termicznej enzymu powyżej krytycznej temperatury. Gdy drugi składnik zaczyna przeważać, następuje spadek aktywności. Większość enzymów ma optimum temperaturowe w zakresie 30-45 °C i nieodwracalnie denaturuje oraz traci aktywność w temperaturach wyższych niż 60 °C. Jednak w przypadku organizmów termofilnych (np. bakterii ze źródeł termalnych) ich enzymy zachowują aktywność i osiągają maksymalną szybkość w podwyższonych temperaturach.

    Mięsień (łac. musculus) – kurczliwy narząd, jeden ze strukturalnych i funkcjonalnych elementów narządu ruchu, stanowiący jego element czynny. Występuje u wyższych bezkręgowców i u kręgowców. Jego kształt i budowa zależy od roli pełnionej w organizmie.Proenzym, dawna nazwa zymogen, preenzym, enzymogen – nieaktywny prekursor enzymu, wymagający do uaktywnienia jakiejś nieodwracalnej zmiany (np. proteolizy fragmentu cząsteczki przesłaniającej centrum aktywne enzymu). Przykładami proenzymów są:

    Większość enzymów ulega powolnej denaturacji nawet w temperaturach optymalnych i niższych niż krytyczna. Zależy to od natury samego enzymu, stopnia jego oczyszczenia (w preparatach), a także od pH, siły jonowej i pozostałych parametrów. Najwyższa temperatura, w której jeszcze nie zachodzi termiczna dezaktywacja enzymu w danych warunkach określa tak zwaną termostabilność enzymu.

    Protein Data Bank, w skrócie PDB (pol. Bank Danych Białkowych) to baza danych zawierająca przede wszystkim dane o strukturze przestrzennej białek i kwasów nukleinowych.Denaturacja białka – zmiany w II, III- i IV-rzędowej strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej przy zachowaniu sekwencji aminokwasów.

    pH[ | edytuj kod]

    Większość enzymów ma także swoje optymalne pH działania. Optimum pH, obok optimum temperaturowego, to drugi pod względem znaczenia parametr środowiska charakteryzujący aktywność enzymów. Wpływ pH na aktywność enzymów wiąże się z faktem, że enzymy jako białka posiadają wiele aminokwasów ulegających jonizacji, a aminokwasy centrum aktywnego często mogą pełnić swoją rolę tylko w określonym stanie jonizacji. Ponadto na aktywność enzymów, wpływ ma także jonizacja samych substratów oraz kompleksów ES. Również oddziaływania enzym-substrat mogą mieć charakter jonowy, zależny od jonizacji. Przykładem takiego zjawiska jest proces hydrolizy przeprowadzany przez pepsynę. Punkt izoelektryczny (pI) tego enzymu wynosi 1, natomiast optimum jego działania to około 2,0-2,5. W tym odczynie cząsteczka pepsyny, bogata w aminokwasy dikarboksylowe, jest jeszcze ujemnie naładowanym anionem, podczas gdy większość białek ma już przy tym pH ładunek dodatni. Od stopnia jonizacji pewnych grup zależy także ogólna konformacja cząsteczki enzymu, zapewniająca mu pełną aktywność, a w za kwaśnym czy zbyt zasadowym środowisku enzym ulegnie denaturacji.

    Hydroliza – reakcja podwójnej wymiany (często odwracalna), która przebiega między wodą i rozpuszczoną w niej substancją. W jej wyniku powstają nowe związki chemiczne. Jest szczególnym przypadkiem liolizy (solwolizy). Często przebiega w obecności katalizatorów (kwasów lub zasad). Hydrolizę wykorzystuje się w przemyśle chemicznym (np. hydroliza wielocukrów na cukry proste lub hydroliza chlorobenzenu do fenolu).Autoliza (stgr. αυτό samo i λύσις rozszczepienie) – proces rozpadu komórek i narządów wewnętrznych spowodowany przez lityczne enzymy wewnątrzkomórkowe. Pod wpływem zewnętrznego bodźca przerwana zostaje ciągłość wszystkich błon lizosomalnych, enzymy lityczne wydostają się do wnętrza komórki i rozkładają zawarte w niej substancje. Komórki mózgu, śledziony, wątroby, nerek ulegają rozpadowi do kilku minut po zgonie. Hemoliza krwi następuje po trzech godzinach. Wzrasta przepuszczalność naczyń krwionośnych, przenika przez nie barwnik krwi i powoduje brunatne zabarwienie błony wewnętrznej tętnic. Serce, macica, ścięgna i węzły chłonne ulegają rozpadowi najpóźniej.

    Wykres zależności aktywności enzymu od pH ma najczęściej kształt dzwonowaty, czyli enzym ma największą aktywność w swoim optymalnym pH i aktywność ta spada wraz z oddalaniem się od tego punktu (np. trypsyna). Niektóre jednak enzymy mają właściwie stała aktywność w szerokim zakresie pH (np. papaina) lub są wrażliwe tylko na niskie pH, zachowując aktywność w wysokim (jak esteraza cholinowa) lub na odwrót. Zależność aktywności od pH bada się w stałej temperaturze przy maksymalnym wysyceniu enzymu substratem.

    Język grecki, greka (starogr. dialekt attycki Ἑλληνικὴ γλῶττα, Hellenikè glõtta; nowogr. Ελληνική γλώσσα, Ellinikí glóssa lub Ελληνικά, Elliniká) – język indoeuropejski z grupy helleńskiej, w starożytności ważny język basenu Morza Śródziemnego. W cywilizacji Zachodu zaadaptowany obok łaciny jako język terminologii naukowej, wywarł wpływ na wszystkie współczesne języki europejskie, a także część pozaeuropejskich i starożytnych. Od X wieku p.n.e. zapisywany jest alfabetem greckim. Obecnie, jako język nowogrecki, pełni funkcję języka urzędowego w Grecji i Cyprze. Jest też jednym z języków oficjalnych Unii Europejskiej. Po grecku mówi współcześnie około 15 milionów ludzi. Język grecki jest jedynym językiem z helleńskich naturalnych, który nie wymarł.Absorpcja – w optyce proces pochłaniania energii fali elektromagnetycznej przez substancję. Natężenie światła wiązki przechodzącej przez substancję ulega zmniejszeniu nie tylko w wyniku absorpcji, lecz również na skutek rozpraszania światła. O ile jednak promieniowanie rozproszone opuszcza ciało, to część zaabsorbowana zanika powodując wzrost energii wewnętrznej tego ciała.

    Inhibicja[ | edytuj kod]

    Inhibitor kompetycyjny wiąże się odwracalnie z miejscem aktywnym enzymu, zapobiegając wiązaniu substratu. Dzięki rywalizacji substratu i inhibitora o miejsce aktywne, możliwa jest kontrola prędkości zachodzącej reakcji. W inhibicji niekompetycyjnej inhibitor nie konkuruje z substratem o miejsce aktywne, lecz wiąże się w innym miejscu, doprowadzając do powstania nieaktywnego kompleksu
    Typy inhibicji (według W.W. Cleland)
    Kwas foliowy będący koenzymem (po lewej) oraz lek przeciwnowotworowy metotreksat (po prawej) mają bardzo podobną strukturę. W rezultacie metotreksat jest inhibitorem kompetycyjnym dla wielu enzymów używających folianów

    Aktywność wielu enzymów może być hamowana przez różne typy inhibitorów. Inhibicja taka może być odwracalna lub nieodwracalna. Ostatnia ma miejsce wtedy, gdy cząsteczki inhibitora wiążą się z enzymem trwale (np. kowalencyjnie), co doprowadza do sytuacji zablokowania aktywności danej cząsteczki enzymu na stałe.

    Utlenianie – reakcja chemiczna, w której atom przechodzi z niższego na wyższy stopień utlenienia (co jest równoważne z oddaniem elektronów).Lizosom – organellum występujące licznie w komórkach eukariotycznych. Są to niewielkie pęcherzyki o średnicy ok. 0,5 μm (rzadko 0,1-1 μm), otoczone pojedynczą błoną lipidowo-białkową o grubości ok. 7 nm. Zawierają kwaśne hydrolazy rozkładające białka, kwasy nukleinowe, węglowodany i tłuszcze. pH wewnątrz lizosomu ma wartość optymalną dla występujących w nim enzymów, równą około 5. Dzięki przystosowaniu enzymów do kwaśnego środowiska, ich przypadkowe wydostanie się do cytoplazmy (pH≈7,2) nie stanowi większego zagrożenia dla komórki. Niskie pH zapewnia wbudowana w błonę lizosomu H-ATPaza, pompująca protony do wnętrza lizosomu. W lizosomach odbywa się rozkład pochłoniętych na drodze endocytozy substancji i usuwanie obumarłych części cytoplazmy (trawienie wewnątrzkomórkowe).

    Typy inhibicji[ | edytuj kod]

    | edytuj kod]

    W inhibicji kompetycyjnej inhibitor i substrat współzawodniczą o miejsce aktywne cząsteczki enzymu. Związanie przez enzym cząsteczki inhibitora uniemożliwia zatem związanie substratów (i vice versa) i kompleks enzym-inhibitor (EI) jest enzymatycznie nieaktywny. Zazwyczaj inhibitor kompetycyjny jest strukturalnie bardzo podobny (lub ma podobny motyw bezpośrednio wiążący się do centrum aktywnego) do prawdziwego substratu dla określonego enzymu. Na przykład metotreksat jest inhibitorem kompetycyjnym dla enzymu reduktazy dihydrofolianu, który katalizuje redukcję dihydrofolianu do tetrahydrofolianu i obie substancje są strukturalnie bardzo zbliżone. Przyłączenie inhibitora uniemożliwia związanie substratu i odwrotnie, dzięki czemu poprzez regulację stężenia inhibitora możliwa jest kontrola szybkości reakcji. Stałą dysocjacji inhibitora kompetycyjnego można opisać równaniem:

    Fizjologia (gr. φυσιολογία, od φύσις - natura + λόγος - nauka) – nauka o mechanizmach rządzących przebiegiem czynności życiowych organizmów.Mocz (łac. urina) - uryna, płyn wytwarzany w nerkach i wydalany z organizmu, zawierający produkty przemiany materii bezużyteczne lub szkodliwe dla ustroju.
    K_{i} = {[E][I]\over[EI]}

    W inhibicji kompetycyjnej maksymalna szybkość reakcji (Vmax) nie zmienia się i może być osiągnięta poprzez zwiększenie stężenia substratów, które przezwycięży inhibicję. Zmianie natomiast ulega pozorna wartość Km, nowa wartość Km, zwana Km (pozorna stała Michaelisa) jest równa: K_{m}^{app} = K_{m}\left( 1 + {[I]\over K_{i}} \right)

    gdzie: [I] – stężenie inhibitora, Ki – stała dysocjacji dla kompleksu enzym-inhibitor

    Tkanka (łac. textum, l. m. textus; gr. histos – utkanie, tkanka) – zespół komórek (wraz z istotą międzykomórkową) o podobnej budowie, określonych czynnościach, podobnym pochodzeniu, przemianie materii i przystosowanych do wykonywania określonej funkcji na rzecz całego organizmu. Tkanki są elementami składowymi narządów i ich układów. Dział biologii zajmujący się tkankami to histologia.Skrobia – węglowodan, polisacharyd roślinny, składający się wyłącznie z merów glukozy połączonych wiązaniami α-glikozydowymi, pełniący w roślinach rolę magazynu energii.

    Zatem wzrost [I] pociąga za sobą wzrost Km.

    Inhibicja akompetycyjna[ | edytuj kod]

    W inhibicji akompetycyjnej inhibitor nie może się wiązać do wolnego enzymu, a jedynie do kompleksu enzym-substrat (ES), tworząc kompleks enzym-inhibitor-substrat (EIS). Ponieważ w takiej sytuacji zmniejszone jest stężenie kompleksu ES, zwiększa to pozorne powinowactwo enzymu do substratu, zatem wartość Km jest mniejsza. Utworzony kompleks EIS jest enzymatycznie nieaktywny i reakcja nie może być kontynuowana, dopóki miejsce aktywne enzymu nie zostanie zwolnione, co obniża Vmax w porównaniu do reakcji nieinhibowanej. Ten typ inhibicji jest dość rzadki i może dotyczyć niektórych enzymów multimerycznych (wielopodjednostkowych).

    Fermentacja alkoholowa – proces rozkładu węglowodanów pod wpływem enzymów wytwarzanych przez drożdże z wytworzeniem alkoholu etylowego i dwutlenku węgla:Glikogen – polisacharyd (wielocukier), którego cząsteczki zbudowane są z połączonych ok. 100 000 reszt D-glukozy. W organizmach zwierzęcych jest gromadzony w wątrobie, w mniejszym stężeniu występuje też w tkance mięśni poprzecznie prążkowanych (szkieletowych).

    | edytuj kod]

    Inhibitory niekompetycyjne mogą się wiązać do wolnego enzymu, jednak nigdy do jego miejsca aktywnego, wobec tego nie konkurują z substratami, które także mogą się przyłączyć do powstałego kompleksu. Oba możliwe kompleksy, enzym-inhibitor (EI) i enzym-inhibitor-substrat (EIS) są enzymatycznie nieaktywne. Ponieważ wiązanie inhibitora jest całkowicie niezależne od substratu, co oznacza, że większe stężenie substratu nie wpływa na obniżenie oddziaływań z inhibitorem (w przeciwieństwie do inhibicji kompetycyjnej), zatem zmienia się tylko wartość Vmax a wartość Km pozostaje stała.

    Hermann Emil Fischer (ur. 9 października 1852 w Euskirchen, zm. 15 lipca 1919 w Berlinie), niemiecki chemik. Zginął śmiercią samobójczą, której powodem była długotrwała depresja po tym jak w I wojnie zginęli jego dwaj synowie.Eduard Buchner (ur. 20 maja 1860 w Monachium, Niemcy, zm. 13 sierpnia 1917 w Fokszanach, Rumunia) − niemiecki profesor chemii na uniwersytecie w Kolonii (1893-1896), Tybindze (1896-1898), Berlinie (1898-1909), Wrocławiu (1906-1911) i Würzburgu (od roku 1911). Prace badawcze z dziedziny związków cyklicznych (odkrycie pirazolu), nad alkoholową fermentacją drożdżową i procesami fermentacyjnymi bez udziału komórek żywych. Laureat Nagrody Nobla w dziedzinie chemii w roku 1907.

    Inhibicja mieszana[ | edytuj kod]

    Ten typ inhibicji przypomina inhibicję niekompetycyjną, z wyjątkiem występowania dodatkowo kompleksu enzym-inhibitor-substrat (EIS), mającego znikomą aktywność enzymatyczną. W inhibicji mieszanej obie wartości opisujące reakcję enzymatyczną: Km i Vmax, zmieniają się.

    Inhibicja nieodwracalna[ | edytuj kod]

    Inhibitory nieodwracalne reagują z enzymem, wiążąc się kowalencyjnie, a zatem nieodwracalnie, do jego łańcuchów białkowych. Taka inhibicja trwale unieczynnia daną cząsteczkę enzymu. Do inhibitorów tego typu należy eflornityna, lek stosowany w pasożytniczej chorobie – śpiączce afrykańskiej. Również penicylina i aspiryna mają podobny mechanizm działania. Inhibitory te wstępnie, jeszcze nie kowalencyjnie, wiążą się z miejscami aktywnymi enzymów, po czym dopiero aktywność enzymu przekształca je w reaktywne formy, które wiążą się nieodwracalnie z jedną lub więcej resztami aminokwasowymi miejsca aktywnego enzymu, blokując je.

    Glukoza (dokładniej: D-glukoza) – organiczny związek chemiczny, monosacharyd (cukier prosty) z grupy aldoheksoz. Jest białym, drobnokrystalicznym ciałem stałym, z roztworów wodnych łatwo krystalizuje jako monohydrat. Jest bardzo dobrze rozpuszczalna w wodzie (nie zmienia pH roztworu). Ma słodki smak, nieco mniej intensywny od sacharozy.Rentgenografia strukturalna – technika analityczna używana w krystalografii i chemii. W krystalografii jest stosowana w celu ustalenia wymiarów i geometrii komórki elementarnej tworzącej daną sieć krystaliczną. W chemii metoda ta umożliwia dokładne ustalenie struktury związków chemicznych tworzących analizowane kryształy.

    Regulacja aktywności enzymów przez inhibitory[ | edytuj kod]

    W wielu reakcjach inhibitory biorą udział w mechanizmie regulacji aktywności enzymatycznej na drodze sprzężenia zwrotnego. Jeśli enzym produkuje jedną substancję ponad potrzeby komórki, to ta substancja może stać się inhibitorem dla tego enzymu, co zmniejsza lub całkowicie hamuje aktywność enzymu, co z kolei zmniejsza stężenie produktu. Taka regulacja jest formą ujemnego sprzężenia zwrotnego. Enzymy, które poddane są tego typu regulacji, to często układy wielopodjednostkowe, posiadające kilka miejsc aktywnych dla substancji regulatorowych. Dla takich enzymów, wykres prędkości katalizowanej reakcji w zależności od stężenia substratu, nie ma przebiegu hiperbolicznego, ale sigmoidalny (kształt litery S).

    Reakcja chemiczna – każdy proces, w wyniku którego pierwotna substancja zwana substratem przemienia się w inną substancję zwaną produktem. Aby cząsteczka substratu zamieniła się w cząsteczkę produktu konieczne jest rozerwanie przynajmniej jednego z obecnych w niej wiązań chemicznych pomiędzy atomami, bądź też utworzenie się przynajmniej jednego nowego wiązania. Reakcje chemiczne przebiegają z reguły z wydzieleniem lub pochłonięciem energii cieplnej, promienistej (alfa lub beta) lub elektrycznej.Stała Michaelisa (Km) – takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji. Stała ta jest wyrażana w molach na dm³ i określa powinowactwo enzymu do substratu: im jest mniejsza, tym powinowactwo jest większe, natomiast duża wartość tej stałej mówi o małym powinowactwie enzymu do substratu.


    Podstrony: [1] 2 [3] [4] [5]



    w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Czy wiesz że...? beta

    Chemia leków nazywana także chemią medyczną oraz chemią farmaceutyczną stanowi dyscyplinę badawczą znajdującą się na pograniczu chemii i farmakologii. Głównym celem chemii medycznej jest projektowanie, synteza i badanie właściwości indywiduów chemicznych użytecznych w terapii, a także dopracowanie metod otrzymywania tych substancji w celu obniżenia kosztów produkcji. Cele te wiążą się też z badaniem już istniejących leków, zwłaszcza na poziomie ich oddziaływania z cząsteczką docelową. Jedną z głównych metod badawczych rozwiniętych w tym celu jest QSAR (ilościowa zależność pomiędzy strukturą, a reaktywnością).
    β-Laktamazy – bakteryjne enzymy rozrywające (dokładnie hydrolizujące) wiązanie β-laktamowe w cząsteczce antybiotyku β-laktamowego. Ich obecność w komórkach bakteryjnych jest źródłem oporności bakterii na ten rodzaj antybiotyków.
    Enzymy restrykcyjne, inaczej restryktazy – enzymy z grupy endonukleaz przecinające nić DNA w miejscu wyznaczanym przez specyficzną sekwencję DNA. Rozpoznawana sekwencja z reguły ma charakter symetryczny o długości od 4 do 8 par zasad (pz), choć zdarzają się częste wyjątki. Restryktazy wraz z metylazami DNA stanowią system restrykcji i modyfikacji DNA, który w organizmach prokariotycznych stanowi mechanizm obronny zapobiegający włączeniu DNA bakteriofaga do genomu bakterii. Niespecyficzność enzymów restrykcyjnych w niektórych warunkach nazywa się aktywnością star.
    Regioselektywność – to cecha reakcji chemicznych, polegająca na tym, że w wyniku reakcji powstaje nadmiar jednego z izomerów strukturalnych. W przypadku, gdy w wyniku reakcji powstaje wyłącznie jeden z izomerów stosuje się do niej termin regiospecyficzność – jest to jednak zjawisko wyjątkowo rzadkie.
    Aktywator enzymatyczny – substancja chemiczna umożliwiająca lub poprawiająca działanie enzymów. Ich działanie polega na odszczepianiu od nieaktywnych proenzymów blokujących grup funkcyjnych (rodników) lub ochronie enzymów przed działaniem różnych czynników chemicznych.
    Grupa funkcyjna (podstawnik) – szczególnie aktywna część cząsteczki, która jest odpowiedzialna za jej sposób reagowania w danej reakcji.
    W medycynie wysięk (łac. exsudatum) jest to płyn powstający w przebiegu zapaleń. Przez ściany naczyń krwionośnych przenikają płynne składniki osocza i gromadzą się w tkankach i jamach ciała; wysięk może mieć charakter surowiczy, włóknikowy, ropny lub mieszany. Typowo surowiczy płyn wysiękowy jest mętny, zawiera granulocyty, limfocyty, włóknik oraz komórki wyściółki jam ciała. Zawiera około 4% białek składem odpowiadających białkom surowicy krwi. Gęstość płynu wysiękowego waha się między 1,018 a 1,025.

    Reklama

    tt