• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Enzymy



    Podstrony: 1 [2] [3] [4] [5] [6] [7]
    Przeczytaj także...
    Odwrotna transkryptaza, rewertaza, polimeraza DNA zależna od RNA (EC 2.7.7.49) – enzym syntetyzujący nić DNA na matrycy RNA. Proces ten nosi nazwę odwrotnej transkrypcji (por. transkrypcja - przepisywanie z DNA na RNA). Enzym ten wykazuje także aktywność rybonukleazową.Miejsce aktywne, centrum aktywne, centrum katalityczne – część cząsteczki, która jest bezpośrednio zaangażowana w reakcji chemicznej. W przypadku prostych cząsteczek, takich jak np. kwasy nieorganiczne w reakcję zaangażowana jest cała cząsteczka. W przypadku dużych i złożonych cząsteczek, takich jak np. enzymy, polimery syntetyczne i niektóre rozbudowane związki metaloorganiczne, tylko niewielka część cząsteczki jest rzeczywiście zaangażowana w reakcję, a jej reszta pozostaje praktycznie bierna.
    Model struktury lipooksygenazy ze związanym substratem. Enzym ten katalizuje produkcję lipidowych cząsteczek sygnałowych

    Enzymy (z gr. ἔνζυμον, od ἔν en ‘w’ i ζύμη dzýmē ‘zaczyn (za)kwas’) – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji.

    Zymaza - zespół enzymów katalizujących fermentację alkoholową monosacharydów. Wytwarzana jest między innymi przez drożdże.Metaloenzymy to enzymy należące do metaloprotein o specyficznych funkcjach katalitycznych. W ich katalitycznych centrach aktywnych znajdują się jonym metalu np. miedzi, cynku lub molibdenu, które koordynowane są przez ligandy lub grupy boczne aminokwasów. Najczęstszymi ligandami są: grupa tiolowa cysteiny, imidazolowa histydyny, grupy karboksylowe kwasów glutaminowego i asparaginowego oraz grupa fenolowa tyrozyny.

    Niemal wszystkie reakcje chemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych (a także wirusów) wymagają współudziału enzymów, by osiągnąć wystarczającą wydajność. Enzymy są wysoce specyficzne wobec substratów i wobec tego dany enzym katalizuje zaledwie kilka reakcji spośród wielu możliwych dla danych substratów. W ten sposób enzymy determinują procesy metaboliczne i biochemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych.

    Tryptamina − organiczny związek chemiczny amina biogenna powszechnie występujący w organizmach żywych. In vivo jest ona syntetyzowana z tryptofanu, jako etap pośredni wytwarzania indolu oraz wielu alkaloidów.Rozpad gnilny (łac. putrefactio) – zachodzący w warunkach beztlenowych proces rozkładu związków białkowych odbywający się pod wpływem enzymów proteolitycznych wydzielanych głównie przez saprofityczne bakterie gnilne (obecne w dużych ilościach m.in. w przewodzie pokarmowym) oraz niektóre grzyby. Zmiany rozkładowe nakładają się na autolizę pośmiertną organizmów. Jest ważnym ogniwem krążenia pierwiastków w przyrodzie.

    Jak wszystkie katalizatory, enzymy obniżają energię aktywacji (Ea lub ΔG) reakcji chemicznej, przyspieszając w ten sposób przebieg reakcji (patrz: Struktury i mechanizmy działania). Większość reakcji enzymatycznych (tj. z udziałem enzymów) przebiega miliony razy szybciej niż ich niekatalizowane enzymatycznie odpowiedniki. Jednym z najszybciej działających znanych enzymów jest anhydraza węglanowa. Jedna cząsteczka tego enzymu potrafi w sprzyjających warunkach w jedną sekundę uwodnić od 10 do 10 cząsteczek dwutlenku węgla. Z kolei jedna cząsteczka jednego z najwolniejszych enzymów – lizozymu, katalizuje 1 akt elementarny co 2 sekundy. Jak wszystkie katalizatory, również enzymy nie zużywają się w trakcie przebiegu reakcji, a także nie wpływają na ich równowagę. Enzymy różnią się od zwykłych katalizatorów, przejawiając znacznie większą specyficzność substratową. Aktywność enzymatyczna może być zatrzymana lub obniżona przez inne cząsteczki – inhibitory. Wiele leków i trucizn jest inhibitorami enzymów. Z kolei aktywatory enzymatyczne to cząsteczki zwiększające aktywność enzymów. Ponadto aktywność enzymów zależy od parametrów fizykochemicznych środowiska reakcji, takich jak: temperatura, pH, siła jonowa, obecność niektórych jonów i innych.

    Reakcja redoks – każda reakcja chemiczna, w której dochodzi zarówno do redukcji, jak i utleniania. Termin redoks jest zbitką wyrazową słów redukcja i oksydacja.Fibrynoliza – fizjologiczny proces rozkładu zakrzepu, będący częścią hemostazy. Podobnie, jak proces krzepnięcia krwi, zachodzi w sposób kaskadowy. Kluczowym dla fibrynolizy enzymem jest plazmina powstająca z plazminogenu.

    Znane są także biokatalizatory niebiałkowe. Należą do nich rybozymy, cząsteczki RNA o własnościach katalitycznych oraz deoksyrybozymy (DNAzymy) – fragmenty DNA zdolne do katalizowania pewnych reakcji. Enzymy niebiałkowe charakteryzują się nieco innymi mechanizmami reakcji i mniejszą różnorodnością katalizowanych reakcji, jednak ich kinetyka i mechanika działania może być analizowana i klasyfikowana za pomocą tych samych metod, jakie są używane dla enzymów białkowych. Istnieją ponadto sztucznie stworzone cząsteczki, zwane sztucznymi enzymami, które przejawiają podobną do enzymatycznej aktywność katalityczną.

    Richard Martin Willstätter (ur. 13 sierpnia 1872 w Karlsruhe, Niemcy, zm. 3 sierpnia 1942 w Muralto, Szwajcaria) - niemiecki profesor chemii organicznej politechniki w Zurychu (1905-1912) i Monachium (1915-1925).Przyrostek (sufiks) – w językoznawstwie jest to każdy fragment wyrazu (jego morfem), o ile jest dodany po jego rdzeniu (czyli podstawie słowotwórczej) i jednocześnie ma własności słowotwórcze (czyli nie jest końcówką fleksyjną, przy czym rozróżnienie na "sufiks" jako element słowotwórczy i "końcówkę" jako wykładnik fleksyjny typowe jest wyłącznie dla polonistyki i slawistyki, a nie jest stosowane w innych filologiach, stąd na przykład w angielskiej i niemieckiej wersji tego artykułu "sufiks" jest egzemplifikowany w pierwszym rzędzie jako wykładnik deklinacyjny). Danemu wyrazowi może towarzyszyć jeden sufiks, kilka lub żaden.

    Liczne enzymy znalazły zastosowanie przemysłowe (patrz: Zastosowanie przemysłowe), m.in. w przemyśle spożywczym czy chemii leków. Wiele produktów używanych w gospodarstwach domowych zawiera enzymy w celu podniesienia wydajności ich działania, jak proszki do prania czy enzymatyczne wywabiacze do plam. Enzymy są także powszechnie używane we współczesnych naukach biologicznych i medycznych oraz w diagnostyce medycznej.

    John Howard Northrop (ur. 5 lipca 1891 w Yonkers, Nowy Jork, zm. 27 maja 1987 w Wickenberg, Arizona) - amerykański biochemik w Instytucie Medycznym Rockefellera w Princeton. Prowadził prace badawcze nad fermentami, mechanizmem trawienia białek za pomocą pepsyny. Wydzielił antytoksyny dyfterytu (1941) jako pierwszego antyciała otrzymanego w stanie krystalicznym. Otrzymał Nagrodę Nobla w zakresie chemii w roku 1946 wraz z Stanleyem i Sumnerem.Trzustka (łac. pancreas) – narząd gruczołowy położony w górnej części jamy brzusznej. Ma nieregularny, wydłużony i spłaszczony w wymiarze grzbietowo-brzusznym kształt. Wymiar podłużny w rzucie poprzecznym porównywany do kształtu młotka lub haczyka (wygięty częścią środkową do przodu). W rzucie czołowym kształt przypomina literę S. U osoby żywej jest szaroróżowa, a na zwłokach szarobiała. Budowa zrazikowa dobrze zaznacza się na powierzchni gruczołu i nadaje mu wygląd guzkowaty. Na powierzchni trzustki może gromadzić się tkanka tłuszczowa, która wygładza jej powierzchnię i nadaje zabarwienie bardziej żółtawe. Miąższ narządu jest spoisty i miękki. Pod względem funkcjonalnym trzustka składa się z części wewnątrzwydzielniczej (hormonalnej, odpowiedzialnej za wytwarzanie kilku hormonów m.in. insuliny i glukagonu) i zewnątrzwydzielniczej (trawiennej, produkującej zawierający enzymy trawienne sok trzustkowy (łac. succus pancreaticus), zwany śliną brzucha ze względu na podobieństwo konsystencji i barwy do śliny).

    Badaniem enzymów i ich działania zajmuje się enzymologia.

    Spis treści

  • 1 Etymologia nazwy i historia odkrycia
  • 2 Struktury i mechanizmy działania
  • 2.1 Specyficzność
  • 2.1.1 Model „klucza i zamka” (ang. „Lock and key” model)
  • 2.1.2 Model „trzypunktowego dołączenia” (ang. Three-point interaction model)
  • 2.1.3 Model indukowanego dopasowania (ang. Induced fit model)
  • 2.2 Mechanizmy
  • 2.2.1 Stabilizacja stanu przejściowego
  • 2.2.2 Dynamika enzymów
  • 2.3 Modulacja allosteryczna
  • 3 Kofaktory, grupy prostetyczne i koenzymy
  • 3.1 Grupy prostetyczne
  • 3.2 Koenzymy
  • 4 Termodynamika
  • 5 Kinetyka
  • 5.1 Aktywność a parametry środowiska
  • 5.1.1 Temperatura
  • 5.1.2 pH
  • 6 Inhibicja
  • 6.1 Typy inhibicji
  • 6.1.1 Inhibicja kompetycyjna
  • 6.1.2 Inhibicja akompetycyjna
  • 6.1.3 Inhibicja niekompetycyjna
  • 6.1.4 Inhibicja mieszana
  • 6.2 Inhibicja nieodwracalna
  • 6.3 Regulacja aktywności enzymów przez inhibitory
  • 7 Kontrola aktywności
  • 8 Funkcje biologiczne
  • 9 Udział w chorobach i diagnostyce
  • 9.1 Enzymy w diagnostyce medycznej
  • 10 Konwencja nazewnictwa
  • 11 Zastosowanie przemysłowe
  • 12 Uwagi
  • 13 Przypisy
  • 14 Linki zewnętrzne
  • Glikozylacja – reakcja łączenia węglowodanów z innymi związkami organicznymi z wytworzeniem wiązania glikozydowego. Produktem glikozylacji są glikozydy.EcoRI (wym. "eko er jeden") - enzym, endonukleaza, wyizolowana po raz pierwszy ze szczepu RY13 E.coli, jest częścią bakteryjnego systemu modyfikacji restrykcyjnych.

    Etymologia nazwy i historia odkrycia[]

    Na przełomie XVIII i XIX wieku obserwowano już trawienie in vitro mięsa przez wydzieliny żołądka oraz rozkład skrobi do cukrów prostych przez ekstrakty roślinne lub ślinę, jakkolwiek mechanizmy stojące za tymi procesami nie były znane.

    W XIX wieku, podczas studiów nad fermentacją cukrów do alkoholu przeprowadzaną przez drożdże, Louis Pasteur doszedł do wniosku, że reakcja ta jest ściśle powiązana z procesami życiowymi w drożdżach, którą nazwał „fermentem”. Podejrzewano, że może być ona aktywna tylko w żywych organizmach („nie ma fermentacji bez życia”). Pasteur odnotował, że „fermentacja alkoholowa jest procesem powiązanym z życiem i organizacją komórek drożdżowych, a nie ze śmiercią czy rozkładem komórek”.

    Celulazy - grupa enzymów rozkładających celulozę. Należą do 3. klasy enzymów, czyli hydrolaz. Celulazy mają zdolność katalizowania reakcji hydrolizy wiązań β-1,4-glikozydowych, występujących pomiędzy cząsteczkami glukozy w celulozie. W wyniku tej reakcji powstaje początkowo celobioza (jednostka dwucukrowa), a następnie glukoza.Homeostaza (gr. homoíos - podobny, równy; stásis - trwanie) – zdolność utrzymywania stałości parametrów wewnętrznych w systemie (zamkniętym lub otwartym). Pojęcie to zwykle odnosi się do samoregulacji procesów biologicznych. Zasadniczo sprowadza się to do utrzymania stanu stacjonarnego płynów wewnątrz- i (w organizmach wielokomórkowych) zewnątrzkomórkowych. Pojęcie homeostazy wprowadził Walter Cannon w 1939 roku na podstawie założeń Claude Bernarda z 1857 r. dotyczących stabilności środowiska wewnętrznego. Homeostaza jest podstawowym pojęciem w fizjologii. Pojęcie to jest także stosowane w psychologii zdrowia dla określenia mechanizmu adaptacyjnego.

    W 1878 roku niemiecki fizjolog Wilhelm Kühne, by opisać te procesy, ukuł termin enzym, który pochodzi z greckiego ενζυμον i oznacza „w zaczynie”. Później słowo enzym było używane w odniesieniu do substancji nieożywionych, jak chociażby pepsyna, a słowo ferment w odniesieniu do aktywności chemicznej wykazywanej przez organizmy żywe. W języku polskim oba terminy były stosowane wymiennie, przy czym ten ostatni jest obecnie archaizmem.

    Materiał genetyczny - substancja chemiczna będąca nośnikiem informacji genetycznej. Inaczej mówiąc, materiał genetyczny jest fizycznym nośnikiem dziedziczności. U wszystkich znanych organizmów żywych materiałem genetycznym jest DNA. U niektórych wirusów, np. u wirusa grypy lub wirusa HIV, funkcję tę pełni RNA.Moc kwasu – ilościowa miara jego chemicznej „siły działania”. Miarą tej mocy jest zazwyczaj minus logarytm dziesiętny ze stałej dysocjacji kwasu (Ka) w danych warunkach, oznaczany skrótem pKa.

    W roku 1897 Eduard Buchner rozpoczął badania nad zdolnością ekstraktów drożdżowych do fermentacji cukrów przy nieobecności żywych komórek. Po szeregu eksperymentów przeprowadzonych na Uniwersytecie Humboldtów w Berlinie stwierdził on, że taka fermentacja jest możliwa. Odkryty enzym przeprowadzający fermentację sacharozy nazwał zymazą. W 1907 roku Eduard Buchner otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii „za swoje badania biochemiczne i odkrycie fermentacji bez udziału komórek”. Zgodnie z nazwą pierwszego enzymu, obecna nomenklatura ich nazewnictwa, przewiduje tworzenie nazwy od reakcji, którą przeprowadzają (patrz: Konwencja nazewnictwa). Zazwyczaj dodaje się przyrostek -aza do nazwy substratu przetwarzanego w reakcji (np. laktaza to enzym przetwarzający laktozę) lub do ogólnej nazwy reakcji (np. polimeraza DNA to enzym syntezujący polimery DNA).

    Długość fali – najmniejsza odległość pomiędzy dwoma punktami o tej samej fazie drgań (czyli pomiędzy dwoma powtarzającymi się fragmentami fali – zob. rysunek). Dwa punkty fali są w tej samej fazie, jeżeli wychylenie w obu punktach jest takie samo i oba znajdują się na etapie wzrostu (lub zmniejszania się). Jeżeli w jednym punkcie wychylenie zwiększa się a w drugim maleje, to punkty te znajdują się w fazach przeciwnych.Anabolizm – grupa reakcji chemicznych, w wyniku których z prostych substratów powstają związki złożone, gromadzące energię. Jest to ta część metabolizmu, która związana jest ze wzrostem tkanek organizmu. Często procesy metaboliczne dzieli się na anaboliczne (wzrostowe) i kataboliczne (związane z rozkładem i zanikaniem materii organicznej).
    Kryształ elastazy

    Po udowodnieniu, że enzymy mogą funkcjonować poza komórką żywą, następnym krokiem było opisanie ich natury biochemicznej. Wielu badaczy zaobserwowało, że aktywność enzymatyczna była w jakiś sposób związana z białkami, ale kilku naukowców (w tym laureat Nagrody Nobla Richard Willstätter) dowodziło, że białka nie mogą być jedynymi „nośnikami” aktywności enzymatycznej i same z siebie nie są zdolne do przeprowadzania katalizy. Jednak w 1926 roku, James B. Sumner udowodnił, że enzym ureaza to czyste białko i wyizolował je w formie krystalicznej. Powtórzył to także w 1937 roku dla katalazy. Ostateczny wniosek, że enzymy mogą być czystymi białkami, został potwierdzony przez Johna Howarda Northropa i Wendella Mereditha Stanleya, którzy pracowali nad enzymami trawiennymi – trypsyną i chymotrypsyną. Ta trójka naukowców została za swoje badania uhonorowana w 1946 roku Nagrodą Nobla w dziedzinie chemii.

    Lek – każda substancja, niezależnie od pochodzenia (naturalnego lub syntetycznego), nadająca się do bezpośredniego wprowadzana do organizmu w odpowiedniej postaci farmaceutycznej w celu osiągnięcia pożądanego efektu terapeutycznego, lub w celu zapobiegania chorobie, często podawana w ściśle określonej dawce. Lekiem jest substancja modyfikująca procesy fizjologiczne w taki sposób, że hamuje przyczyny lub objawy choroby, lub zapobiega jej rozwojowi. Określenie lek stosuje się też w stosunku do substancji stosowanych w celach diagnostycznych (np. metoklopramid w diagnostyce hiperprolaktynemii) oraz środków modyfikujących nie zmienione chorobowo funkcje organizmu (np. środki antykoncepcyjne).Strzel bombardier, strzel kanonier (Brachinus explodens) - niewielki (7-8 mm) drapieżny chrząszcz z rodziny biegaczy (Brachynus). Lubi nasłonecznione, suche zbocza, miedze, ugory, oraz kamieniste stepy.

    Odkrycie, że enzymy mogą być wykrystalizowane pozwoliło na późniejsze badanie ich struktur metodami rentgenografii strukturalnej. Pierwszym enzymem, którego strukturę rozwiązano w ten sposób, był lizozym, enzym obecny m.in. w łzach, ślinie i białku jaja. Dokonała tego w 1965 roku grupa Davida Phillipsa. Uzyskanie trójwymiarowego modelu struktury lizozymu było początkiem biologii strukturalnej enzymów i zrozumienia mechanizmów ich działania na poziomie molekularnym.

    Sacharoza, C12H22O11 – organiczny związek chemiczny z grupy węglowodanów będący zasadniczym składnikiem cukru trzcinowego i cukru buraczanego. Cząsteczka tego disacharydu zbudowana jest z D-fruktozy i D-glukozy połączonych wiązaniem (1→2)-β-O-glikozydowym.Hemaglutynina (w skrócie H lub HA) – glikoproteina o właściwościach antygenowych znajdująca się na powierzchni wirusów grypy (a także innych bakterii i wirusów). Funkcją tego białka jest przyłączenie cząsteczki wirusa do powierzchni infekowanej komórki. Nazwa hemaglutynina pochodzi od zdolności tej glikoproteiny do powodowania aglutynacji (zlepiania się ze sobą) erytrocytów.

    W roku 1967 Carl Woese, Francis Crick i Leslie Orgel po raz pierwszy zasugerowali, że prócz białek, także RNA może przejawiać właściwości katalityczne. Aktywność katalityczną RNA odkrył Thomas Cech w roku 1980 przy badaniu splicingu RNA oraz, niezależnie, Sidney Altman podczas badań nad bakteryjną RNazą P. Katalityczne RNA zostały zaobserwowane w samowycinających się sekwencjach intronowych genów. W 1989 roku Thomas Cech i Sidney Altman zostali uhonorowani Nagrodą Nobla w dziedzinie chemii za swoje odkrycie „katalizujących właściwości RNA”. Termin rybozym, połączenie słów ryboza i enzym; po raz pierwszy został użyty w odniesieniu do tych cząsteczek przez Kelly Kruger i Thomasa Cecha w ich publikacji z 1982 roku.

    Wilhelm Friedrich Kühne (ur. 28 marca 1837 w Hamburgu, zm. 10 czerwca 1900) - niemiecki fizjolog, wprowadził nazwę enzym.Grupa alkilowa (alkil) – fragment organicznego związku chemicznego, jednowartościowa grupa utworzona formalnie przez oderwanie jednego atomu wodoru od cząsteczki alkanu. Oznacza się ją literą R (symbol "R" nie jest jednak jednoznaczny i może też oznaczać dowolną resztę chemiczną), a wzór ogólny to: CnH2n+1. Najprostszą z nich jest grupa metylowa (-CH3):


    Podstrony: 1 [2] [3] [4] [5] [6] [7]



    w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

    Warto wiedzieć że... beta

    RuBisCO, karboksylaza/oksygenaza rybulozo-1,5-bisfosforanu, karboksydysmutaza (ang. ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase) – (EC 4.1.1.39) enzym występujący w komórkach roślin. Jest to niezwykle rozpowszechniony enzym katalizujący reakcję przyłączenia cząsteczki dwutlenku węgla do rybulozo-1,5-bisfosforanu (RuBP) w tak zwanej fazie ciemnej procesu fotosyntezy. In vivo enzym jest aktywny w obecności światła. Działanie enzymu związane jest też z fotooddychaniem gdzie RuBisCO funkcjonuje jako oksygenaza, katalizująca rozbicie cząsteczki r-1,5-bisfosforanu z udziałem tlenu cząsteczkowego na fosfoglicerynian i fosfoglikolan. RuBisCO jest białkiem, które stanowi ok. 50% wszystkich rozpuszczalnych białek występujących w liściach roślin.
    Świetlikowate, robaczki świętojańskie (Lampyridae) – rodzina z rzędu chrząszczy. Liczy ok. 2000 gatunków żyjących na roślinności terenów zadrzewionych.
    Enzymologia – dział biochemii zajmujący się enzymami; ich strukturą, właściwościami, mechanizmami działania, przebiegiem katalizowanych przez nie reakcji, funkcjami, drogami biosyntezy oraz sposobami ich izolowania i oczyszczania.
    Uniwersytet Humboldta w Berlinie (niem. Humboldt-Universität zu Berlin, HU Berlin) – najstarszy, założony przez Wilhelma von Humboldta w 1809, uniwersytet w Berlinie, w latach 1828-1946 funkcjonował pod nazwą Friedrich-Wilhelms-Universität, od 1949 pod imieniem braci von Humboldt: Wilhelma i Aleksandra.
    Szlak pentozofosforanowy (szlak heksozomonofosforanowy, szlak fosfoglukonianowy) – ciąg reakcji biochemicznych, podczas których glukozo-6-fosforan jest utleniany do rybulozo-5-fosforanu oraz wytwarzany jest NADPH. Głównym celem jest dostarczanie komórce NADPH niezbędnego do przeprowadzania reakcji redukcji w cytoplazmie oraz synteza pentoz. Reakcje szlaku zachodzą w cytozolu. Przede wszystkim w tkance tłuszczowej, gruczołach mlecznych i korze nadnerczy oraz cytoplazmie i chloroplastach komórek roślinnych. Opisane poniżej reakcje nazywane są oksydacyjnym szlakiem pentozofosforanowym. Te same enzymy wykorzystywane są w szlaku określanym jako redukcyjny szlak pentozofosforanowy służącego do odtworzenia z aldehydu fosfoglicerynowego rybulozo-1,5-bisfosforanu w fazie regeneracyjnej cyklu Calvina zachodzącego w fotosyntetyzujących komórkach roślinnych. Wykorzystanie tych samych enzymów w cyklach reakcji o różnym efekcie końcowym pokazuje swoistą oszczędność ewolucji.
    Homocystynuria (ang. homocystinuria) – heterogenna etiologicznie, uwarunkowana genetycznie choroba metaboliczna, polegająca na nieprawidłowym metabolizmie aminokwasu metioniny. Homocystynuria charakteryzuje się podwyższonym poziomem homocysteiny w surowicy i w moczu. Najczęstszą postacią schorzenia jest homocystynuria spowodowana niedoborem i niską aktywnością enzymu syntazy β-cystationionowej (ang. cystathionine beta synthase deficiency), który katalizuje reakcję przekształcenia homocysteiny do cysteiny poprzez cystationinę. Reakcja katalizowana przez syntazę β-cystationionową wymaga udziału pirydoksyny (witaminy B6), dlatego w części przypadków homocystynurii obserwuje się poprawę po uzupełnieniu niedoboru pirydoksyny. Znanych jest dodatkowo przynajmniej siedem innych, znacznie rzadszych chorób genetycznych powodujących podobny blok metaboliczny; aby odróżnić niedobór CBS od tych rzadszych przyczyn używa się terminu klasycznej homocystynurii albo homocystynurii z powodu niedoboru syntazy β-cystationionowej. Dziedziczenie choroby jest autosomalne recesywne, obydwa allele genu CBS muszą być zmutowane, aby homocystynuria ujawniła się klinicznie. Heterozygotyczni nosiciele mutacji w jednym allelu genu CBS nie chorują. Ryzyko urodzenia kolejnego dziecka z homocystynurią wynosi 25%.
    Mięsień (łac. musculus) – kurczliwy narząd, jeden ze strukturalnych i funkcjonalnych elementów narządu ruchu, stanowiący jego element czynny. Występuje u wyższych bezkręgowców i u kręgowców. Jego kształt i budowa zależy od roli pełnionej w organizmie.

    Reklama