• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia

    • Cytochrom b

    Przeczytaj także...
    Ubichinon (koenzym Q) – organiczny związek chemiczny z grupy chinonów, występujący w mitochondriach komórek roślinnych i zwierzęcych. Jest odpowiedzialny za przenoszenie elektronów w łańcuchu oddechowym. Po przyłączeniu elektronów swobodnie porusza się w wewnętrznej błonie mitochondrialnej umożliwiając transport elektronów między kompleksami białek łańcucha oddechowego, które wbudowane są w wewnętrzną błonę mitochondrialną. Przenosi elektrony między dehydrogenazą NADH (kompleks I), względnie reduktazą bursztynian-koenzym-Q (kompleks II) na kompleks cytochromów bc1, jest więc zatem miejscem zejścia się dróg elektronów pochodzących z NADH oraz FADH2.Oksydoreduktaza Q – cytochrom c, inaczej cytochrom bc1, kompleks III, kompleks oksydoreduktazy ubichinon-cytochrom c – białko błonowe łańcucha oddechowego, zlokalizowane w wewnętrznej błonie mitochondrialnej, o masie 250 kDa i zbudowane z 10 podjednostek. Zawiera grupy prostetyczne takie, jak hem bH, hem bL, hem c1 oraz Fe-S.
    Gradient elektrochemiczny, siła protonomotoryczna, gradient protonowy, ΔμH+ – różnica stężeń wolnych protonów (ΔpH) i ich ładunków (ΔΨ) w poprzek błony biologicznej. Gradient elektrochemiczny wykorzystywany jest przez syntazę ATP w chloroplastach, mitochondriach oraz błonach komórek prokariotycznych do produkcji ATP. Przenoszenie protonów przez błonę biologiczną może następować w łańcuchu transportu elektronów.
    Mitochondrialny cytochrom bc1

    Cytochrom b/b6 – główna podjednostka transbłonowych kompleksów cytochromów bc1 i b6f.

    Cytochrom b jest jedną z trzech podjednostek katalitycznych (obok cytochromu c1 i białka Rieskiego), występującej w mitochondriach eukariotów i bakteriach tlenowych, oksydoreduktazy ubichinol-cytochrom c, występującej również pod nazwami kompleks III lub cytochromu bc1 - w zależności od organizmu.

    Kompleks cytochromów b6f, plastochinol—plastocyjanina reduktaza [EC 1.10.99.1] – białko obecne w błonach tylakoidów chloroplastów eukariontów i błonach tylakoidów sinic. Kompleks bierze udział w przenoszeniu elektronów z fotoukładu II na fotoukład I. Przenoszeniu elektronów towarzyszy przemieszczenie protonów ze stromy do wnętrza tylakoidów, czyli generowanie gradientu elektrochemicznego, w tak zwanym cyklu Q, niezbędnego do wytworzenia energii użytecznej metabolicznie w postaci ATP.Fotosynteza (stgr. φῶς – światło, σύνθεσις – łączenie) – biochemiczny proces wytwarzania związków organicznych z materii nieorganicznej, przez komórki zawierające chlorofil lub bakteriochlorofil, przy udziale światła. Jest to jedna z najważniejszych przemian biochemicznych na Ziemi. Proces ten utrzymuje wysoki poziom tlenu w atmosferze oraz przyczynia się do wzrostu ilości węgla organicznego w puli węgla, zwiększając masę materii organicznej kosztem materii nieorganicznej.

    Podobną funkcję w chloroplastach roślin i sinic pełni analog cytochromu b - cytochrom b6, który jest częścią kompleksu cytochrom b6f.

    Struktura[ | edytuj kod]

    Cytochrom b jest zbudowany z 8 wewnątrz błonowych helis. Zawiera dwa kofaktory – hemy b (wysoko potencjałowy hem bH i nisko potencjałowy hem bL), które są niekowalencyjnie związane z białkiem. Ligandami dla obu hemów są cztery konserwatywne reszty histydyny (po dwie na każdy kofaktor). Cytochrom b zawiera miejsce redukcji chinonów (miejsce Qi), które znajduje się po negatywnej stronie błony oraz współtworzy, wraz z białkiem Rieskiego, miejsce utleniania hydrochinonów (miejsce Qo).

    Centra żelazowo-siarkowe, centra żelazo-siarkowe – to grupy prostetyczne wielu enzymów. Występują one w białkach wszystkich żywych organizmów, między innymi w niektórych enzymach mitochondrialnego łańcucha oddechowego (reduktaza NADH-Q, reduktaza bursztynian-Q, białko Rieske) i są niezbędne do życia komórki. Centra żelazo-siarkowe znajdują się w białkach z tak zwanym żelazem niehemowym. Znanych jest kilka rodzajów centrów żelazo-siarkowych. Najprostsze z nich zawiera jeden jon żelaza połączony z czterema resztami cysteiny. Drugi rodzaj określany 2Fe-2S składa się z dwóch jonów żelaza połączanych dwoma atomami siarki nieorganicznej. Jednocześnie każdy z jonów żelaza koordynowany jest zwykle dwoma resztami cysteiny. Trzeci rodzaj centrów 4Fe-4S składa się z czterech jonów żelaza i czterech atomów siarki nieorganicznej połączonych w kształt sześcianu. Ten rodzaj centrów występuje w białku Rieske.Hem, żelazoporfiryna – grupa prostetyczna wielu enzymów. Występuje m.in. w hemoglobinie, mioglobinie oraz w cytochromach.

    W cytochromie b6f w miejscu cytochromu b znajdują się dwie podjednostki, cytochrom b6 i podjednostka IV. Cytochrom b6 jest zbudowany z czterech wewnątrzbłonowych helis i pełni podobną funkcję jak cytochrom b. Zawiera dodatkowy kofaktor, hem c, przyłączony kowalencyjnie przez jedną, konserwatywną resztę cysteiny. Funkcja dodatkowego kofaktora nie jest znana, najprawdopodobniej bierze udział w procesie cyklicznej fazy jasnej fotosyntezy.

    Cysteina (skrót: Cys) – organiczny związek chemiczny z grupy endogennych aminokwasów kodowanych, wchodzi w skład wielu białek. Wraz z homocysteiną i metioniną tworzy grupę aminokwasów siarkowych (cysteina jest najprostszym z nich).Ligand - związek zdolny do swoistego wiązania się z receptorem. Ligandy, które są nośnikami informacji zawierają w cząsteczce fragmenty odpowiadające za:

    Funkcja[ | edytuj kod]

    Główną funkcją cytochromu b/b6 jest transfer elektronu pomiędzy miejscami Qo i Qi. Tym samym cytochrom b/b6 jest odpowiedzialny za działanie pompy protonowej, która generuje gradient protonowy. Transfer elektronu z hydrochinonu na hem bL jest możliwy dzięki ruchowi domeny białka Rieskiego zawierającej centrum żelazowo-siarkowe. Następnie elektron przemieszcza się na hem bH skąd może zostać użyty do redukcji chinonu do semichinonu w miejscy Qi. W kolejnym cyklu semichinon redukowany jest do hydrochinonu i przechodzi do błony.

    Cykl Q – seria reakcji biochemicznych, których przebieg jako pierwszy opisał Peter D. Mitchell w 1977 roku. Kolejne reakcje utleniania i redukcji przenośnika elektronów znajdującego się w błonach białkowo-lipidowych, ubichinonu (znanego również jako koenzym Q), prowadzą do przenoszenia protonów przez dwuwarstwę lipidową. Zmodyfikowana wersja schematu zaproponowanego przez Mitchella tłumaczy w jaki sposób kompleks III obecny w błonie mitochondrialnej przenosi protony z macierzy mitochondrialnej (matrix) do przestrzeni międzybłonowej (perymitochondrialnej) (powstały w poprzek błony gradient elektrochemiczny umożliwia syntezę ATP kompleksowi syntazy ATP obecnej w błonach mitochondriów i chloroplastów).Histydyna, (łac. Histidinum; His, H) – organiczny związek chemiczny, jeden z 20 aminokwasów biogennych. Ze względu na budowę cząsteczki histydyna zaliczana jest zarówno do aminokwasów zasadowych, gdyż jej łańcuch boczny zawiera 2 atomy azotu, jak i aromatycznych, ze względu na obecność aromatycznego pierścienia imidazolowego. Trzeciorzędowy atom azotu w łańcuchu bocznym tego aminokwasu stosunkowo łatwo tworzy wiązanie koordynacyjne z kationami metali w metaloproteinach. W środowisku wodnym pierścień imidazolowy łatwo ulega prototautomerii iminowo−enaminowej. Pierścień histydyny jest więc użytecznym donorem i akceptorem jonu wodorowego, dlatego histydyna jest często obecna jako kluczowy aminokwas w centrach aktywnych wielu enzymów. Histydyna jest kodowana przez kodony CAU i CAC w procesie translacji białka.

    Proces redukcji chinonu i transferu elektronu zachodzący w cytochromie b/b6 jest odwracalny.





    Reklama

    Czas generowania strony: 0.697 sek.